Műszaki ügyfélszolgálat
Segítségre van szüksége? Szakértő tudósaink csapata készséggel áll az Ön rendelkezésére.
Segíthetünk?Műszaki ügyfélszolgálat
Segítségre van szüksége? Szakértő tudósaink csapata készséggel áll az Ön rendelkezésére.
Segíthetünk?biológiai forrás
rabbit muscle
Minőségi szint
Forma
solution
specifikus aktivitás
~200 units/mg protein (At 25 °C with PEP as the substrate.)
kiszerelés
pkg of 1 mL (10 mg)
gyártó/kereskedő neve
Roche
optimális pH
7.0-7.5
kiszállítva
dry ice
tárolási hőmérséklet
−20°C (−15°C to −25°C)
Kapcsolódó kategóriák
Általános leírás
Pyruvate kinase has a molar mass of 237,000 and exists as a tetramer. Each polypeptide chain of this tetramer has a molar mass of 57,200. The enzyme contains two identical catalytic particles called protomers. Each of these protomers contains two polypeptide chains. Each protomer contains one site each for Mn2+ and phosphoenolpyruvate.
Alkalmazás
Pyruvate Kinase (PK) has been used as a sample in ATPase Assays.
Pyruvate Kinase (PK) has been used in the kinase assay.
Biokémiai/fiziológiai hatások
Pyruvate kinase catalyzes the irreversible conversion of P-enolpyruvate and ADP to pyruvate and ATP with the utilization of a proton. The first step is the transfer of phosphate group from P-enolpyruvate to ADP with the formation of bound enolate of pyruvate and ATP. In the second step, a proton is added to enolate to generate the keto form of pyruvate. The enzyme also exhibits other activities, such as ATP- and bicarbonate-dependent ATPase, phosphorylation of fluoride and hydroxylamine, ATP-dependent phosphorylation of glycolate, and decarboxylation of oxaloacetate.
Specific activity: Approximately 200 U/mg at +25°C with PEP as the substrate.
Fizikai forma
Solution in 50% glycerol (v/v), pH approximately 6
Elkészítési megjegyzés
Activator: PK requires Mg2+ (or Mn2+, Co2+) and K+ (or NH4+, Rb+) for full activity.
Analízis megjegyzés
Contaminants: <0.001% GK, <0.002% HK, “NADH oxidase”, and ATPase, each, <0.01% enolase, LDH, and myokinase, each.
Egyéb megjegyzések
For life science research only. Not for use in diagnostic procedures.
Tárolási osztály kódja
12 - Non Combustible Liquids
WGK
WGK 1
Lobbanási pont (F)
No data available
Lobbanási pont (C)
No data available
Válasszon a legfrissebb verziók közül:
Már rendelkezik ezzel a termékkel?
Az Ön által nemrégiben megvásárolt termékekre vonatkozó dokumentumokat a Dokumentumtárban találja.
Ryo R Watanabe et al.
iScience, 26(5), 106626-106626 (2023-05-17)
F1-ATPase (F1) is an ATP-driven rotary motor protein ubiquitously found in many species as the catalytic portion of FoF1-ATP synthase. Despite the highly conserved amino acid sequence of the catalytic core subunits: α and β, F1 shows diversity in the
In vivo evidence for ATPase-dependent DNA translocation by the Bacillus subtilis SMC condensin complex
Wang X, et al.
Molecular Cell, 71(5), 841-847 (2018)
Matthias M Schneider et al.
Nature communications, 12(1), 5999-5999 (2021-10-16)
Molecular chaperones contribute to the maintenance of cellular protein homoeostasis through assisting de novo protein folding and preventing amyloid formation. Chaperones of the Hsp70 family can further disaggregate otherwise irreversible aggregate species such as α-synuclein fibrils, which accumulate in Parkinson's
Metabolic control and structure of glycolytic enzymes. 3. Dissociation and subunit structure of rabbit muscle pyruvate kinase.
M A Steinmetz et al.
Biochemistry, 5(4), 1399-1405 (1966-04-01)
T M Larsen et al.
Biochemistry, 33(20), 6301-6309 (1994-05-24)
The molecular structure of rabbit muscle pyruvate kinase, crystallized as a complex with Mn2+, K+, and pyruvate, has been solved to 2.9-A resolution. Crystals employed in the investigation belonged to the space group P1 and had unit cell dimensions a
Kapcsolódó tartalom
Tudóscsoportunk valamennyi kutatási területen rendelkezik tapasztalattal, beleértve az élettudományt, az anyagtudományt, a kémiai szintézist, a kromatográfiát, az analitikát és még sok más területet.
Lépjen kapcsolatba a szaktanácsadással