Ugrás a tartalomra
Merck
KezdőlapApplicationsProtein BiologyFehérje tömegspektrometria

Fehérje tömegspektrometria

Fehérje tömegspektrometria a fehérjék azonosítására, jellemzésére és mennyiségi meghatározására

A fehérje tömegspektrometriát széles körben használják biológiai minták elemzésére biomarkerek felfedezése, proteomikai kutatások és klinikai alkalmazások céljából. A fehérjék nagyléptékű jellemzésére használt más technikákkal összehasonlítva a tömegspektrometria a proteomika elsődleges eszközévé vált, mivel komplex elemzésekre alkalmas. 

A tömegspektrometriát a fehérjék kvantitatív azonosítására és jellemzésére használják szerkezetük, poszttranszlációs módosulásaik és kölcsönhatásaik alapján.  

  • A fehérjék azonosítása jellemzően a fehérjék kémiai vagy enzimes emésztését jelenti peptidekké, amelyeket aztán tömegspektrometriával elemeznek, és számítási módszerekkel vagy szekvenálással azonosítanak.
  • A poszttranszlációs módosítások az aminosavmaradékok tömegének változásán keresztül azonosíthatók. A módosítások helyeit szekvenálással vagy számítási módszerekkel lehet feltérképezni.
  • A glikánok elemzésére és profilalkotására enzimatikus vagy kémiai módszereket használnak a glikánrészek glikoproteinekből való felszabadítására, majd a felszabadult glikánok derivatizálására a tömegspektrométeres elemzéshez.
  • A fehérje kölcsönhatásokat egy specifikus célfehérje affinitási együttes tisztításával határozzák meg a kölcsönhatásban lévő fehérjékkel, vagy globálisabban vizsgálják méretkizárásos vagy ioncserélő kromatográfiával a tömegspektrometriás elemzést megelőzően.


A kvantitatív proteomikához a fehérjéket vagy peptideket kémiai úton stabil izotópokkal lehet jelölni a tandem tömegjelölés (TMT) és az iTRAQ segítségével, vagy metabolikus úton, jelölt aminosavak beépítésével (SILAC). A nehéz és könnyű izotópok beépítésének összehasonlítása lehetővé teszi a relatív mennyiségi meghatározást a tömegspektrométer-csúcsok intenzitásának a fehérjék mennyiségével való korrelálásával. Az abszolút kvantitatív meghatározáshoz a mintákat izotóposan jelölt szintetikus peptid- vagy fehérje-standardokkal lehet spiccelni a kiválasztott reakciómonitorozás (SRM) elemzéshez

A fehérje-tömegspektrometriában a különböző fehérjék és peptidek tömegét a gázfázisú ionjaik m/z (tömeg-töltés) arányának mérésével határozzák meg. A tömegspektrométerek először a fehérjemolekulákat egy ionforrás segítségével gázfázisú ionokká alakítják. Ezután egy tömegelemző készülék az ionizált analiteket az m/z arány alapján választja szét. Ezután egy detektor rögzíti az egyes m/z-értékeknél lévő ionok számát. A peptidek vagy fehérjék ionizálására általában a MALDI és az elektrospray ionizációt (ESI) használják.

MALDI-TOF tömegspektrometria

A MALDI olyan ionizációs módszer, amely lézerenergiát elnyelő mátrixot használ a fehérjemolekulák minimális fragmentációjú ionok előállítására. A mintát először összekeverjük egy megfelelő mátrixanyaggal. Ezután egy impulzuslézer besugározza a mintát, ami mind a minta, mind a mátrixanyag ablációját és deszorpcióját kiváltja. Az analitmolekulákat ezután protonálással vagy deprotonálással ionizálják az ablált gázokban, mielőtt tömegspektrometriás elemzésre kerülne sor.

Elektrospray-ionizációs tömegspektrometria

Az elektrospray-ionizáció (ESI) ionokat állít elő elektrospray segítségével, amelyben a folyékony mintára nagy feszültséget alkalmaznak, hogy aeroszolt hozzanak létre, így a peptidek és fehérjék minimális fragmentációjával ionokat generálnak. Az elektronsugaras ionizációt általában a tömegspektrometria és a folyadékkromatográfia (LC-MS) összekapcsolásakor használják, mivel a folyadékkromatográfiás eluátum közvetlenül az elektronsugaras ionizátorba vezethető a tandem feldolgozáshoz.

Munkafolyamat

Mintaelőkészítés tömegspektrometriás fehérjeelemzéshez

Fehérjeminta előkészítése

A fehérjeminták tömegspektrometriás előkészítése sejtlízist vagy fehérje szolubilizálást és stabilizálást igényel. A proteomikai elemzéshez a sejteket olyan pufferek segítségével lizálják, amelyek a fehérjék lebomlásának megakadályozása érdekében proteáz inhibitorokkal bontják a sejtmembránt. A nagy mennyiségű fehérjéket szükség szerint eltávolítják. A kiválasztott frakciók kinyerése és dúsítása megkönnyíti a proteomikai elemzést.

Fehérje tömegspektrometriás minták helyspecifikus proteolízise

A helyspecifikus proteázokat, mint például a tripszin, arra használják, hogy a fehérjéket kis fragmentumokra hasítsák, hogy lehetővé tegyék az azonosítást a kísérleti spektrumok és a fehérjeadatbázisokból származó elméleti spektrumok összevetésével vagy a futtatott standardokkal való összehasonlítással. A relatív mennyiségi meghatározáshoz a sejtkultúrákat metabolikusan meg lehet jelölni az aminosavak etetésével beépített stabil izotópok segítségével, vagy a mintákat kémiai módszerekkel stabil izotópokkal lehet jelölni. A minták izotópokkal jelölt szintetikus peptidekkel való feltöltése lehetővé teszi az abszolút kvantitást a szelektív reakciómonitorozás (SRM) segítségével.

Kalibrátorok és standardok használata fehérje tömegspektrometriában

A kalibrációs standardok kontrollként szolgálhatnak a mintaelemzéshez, és felhasználhatók a fehérjeazonosság, a kísérleti érzékenység, az emésztés hatékonyságának meghatározására, valamint a kromatográfiás elválasztás és a mennyiségi elemzés segítésére.

A tandemkromatográfia alkalmazása a fehérje tömegspektrometriában

A kromatográfia lehetővé teszi a fehérjék és peptidek elválasztását az elemzéshez kezelhetőbb mintákba. Mivel több különböző peptidnek is lehet hasonló tömege, a HPLC-t általában arra használják, hogy megakadályozzák a nagyon hasonló vagy azonos tömegű peptidek egyidejű hozzáadását a tömegspektrométerhez, növelve ezzel a mérések teljes dinamikai tartományát.

Fehérjék kimutatása és elemzése tömegspektrometriás munkafolyamatokban

A fehérjéket és peptideket a kimutatás és elemzés előtt MALDI vagy ESI ionizálással ionizáljuk. A tömegelemző készülék az m/z értékek alapján különbözteti meg az ionokat. Az így kapott fragmentációs mintázatok felhasználhatók az azonosításhoz, és a minták viszonylagosan kvantitálhatók az izotópos jelöléssel megkülönböztetett mintákból származó csúcsintenzitás-arányok kiértékelésével, vagy abszolút kvantitálhatók a jelölt belső standardokkal végzett SRM-elemzéssel.

Dokumentum keresés
Konkrétabb információkat keres?

Látogasson el dokumentumkeresőnkbe adatlapok, tanúsítványok és műszaki dokumentációk kereséséhez.

Dokumentumok keresése

      A folytatáshoz jelentkezzen be

      Az olvasás folytatásához jelentkezzen be vagy hozzon létre egy felhasználói fiókot.

      Még nem rendelkezik fiókkal?