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Sigma-Aldrich

DL-4-Hydroxy-2-ketoglutaric acid lithium salt

≥90.0% (TLC)

Synonyme(s) :

4-Hydroxy-2-oxoglutaric acid lithium salt, DL-KHG Li

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C5H6O6 · xLi+
Numéro CAS:
1187-99-1
Poids moléculaire :
162.10 (free acid basis)
Numéro Beilstein :
1780096
Code UNSPSC :
12352106
Nomenclature NACRES :
NA.28

Niveau de qualité

100

Pureté

≥90.0% (TLC)

Forme

solid

Impuretés

≤15.0% water
3.9-8.4% lithium (anhydrous basis)

Température de stockage

−20°C

InChI

1S/C5H6O6/c6-2(4(8)9)1-3(7)5(10)11/h2,6H,1H2,(H,8,9)(H,10,11)

Clé InChI

WXSKVKPSMAHCSG-UHFFFAOYSA-N

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Actions biochimiques/physiologiques

DL-4-Hydroxy-2-ketoglutaric acid (DL-KHG) is an enzyme substrate for GOT (glutamic oxalacetic aminotransferase) and 2-Keto-4-hydroxyglutarate aldolase, which catalyzes the reversible cleavage of 2-keto-4-hydroxyglutarate yielding pyruvate plus glyoxylate; DL-KHG has been used in mass spectrometry for the rapid analysis of negatively charged water-soluble cellular metabolites.

Conditionnement

Bottomless glass bottle. Contents are inside inserted fused cone.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Certificats d'analyse (COA)

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Metabolic profiling by ion mobility mass spectrometry (IMMS).
Dwivedi, P., et al.
Metabolomics, 4, 63-80 (2008)
T S Taha et al.
Biochemical and biophysical research communications, 200(1), 459-466 (1994-04-15)
2-keto-3-deoxy-6-phosphogluconate aldolase (E.C. 4.1.2.14) has been purified in two chromatographic steps to 99% purity in 73% overall yield from Azotobacter vinelandii. The pure enzyme is a 70 kD trimeric Class I aldolase, inhibitable by bromopyruvate or pyruvate plus sodium borohydride
Enzymic synthesis of 4-methyl- and 4-ethyl-L-glutamic acids .
Echalier, F., et al.
The Journal of Organic Chemistry, 58, 2747-2750 (1993)
H C Winter et al.
Biochimica et biophysica acta, 749(1), 52-61 (1983-11-28)
Exposure of Escherichia coli 2-oxo-4-hydroxyglutarate aldolase (4-hydroxy-2-oxoglutarate glyoxylate-lyase, EC 4.1.3.16) (molecular weight = 63 000) to phosphoric acid at pH 1.6 for 10 min at 4 degrees C causes 95% or greater inactivation. No significant effect on the rate or
E E Dekker et al.
The Journal of biological chemistry, 267(15), 10507-10514 (1992-05-25)
2-Keto-4-hydroxyglutarate aldolase, which catalyzes the reversible cleavage of 2-keto-4-hydroxyglutarate, yielding pyruvate plus glyoxylate, has been purified from extracts of bovine kidney to apparent homogeneity as judged by polyacrylamide gel electrophoresis, gel filtration chromatography, sucrose density gradient centrifugation, and meniscus depletion
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