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  • Two novel human pancreatic lipase related proteins, hPLRP1 and hPLRP2. Differences in colipase dependence and in lipase activity.

Two novel human pancreatic lipase related proteins, hPLRP1 and hPLRP2. Differences in colipase dependence and in lipase activity.

The Journal of biological chemistry (1992-08-15)
T Giller, P Buchwald, D Blum-Kaelin, W Hunziker
RESUMEN

We have isolated cDNAs coding for two novel human pancreatic lipase (hPL)-related human proteins, referred to as hPL-related proteins 1 and 2 (hPLRP1 and hPLRP2) and for hPL. The two novel proteins show an amino acid sequence identity to hPL of 68 and 65% for hPLRP1 and 2, respectively. All three proteins are secreted into the medium after transfection of COS cells with the corresponding cDNAs. The size of the three expressed proteins is similar and ranges between 45 and 50 kDa. The expressed hPLRP2 shows a lipolytic activity that is, however, in contrast to that of hPL only marginally dependent on the presence of colipase, whereas hPLRP1 shows no activity in this assay. A Northern analysis of normal human pancreas mRNA shows that the expression levels of hPLRP1 and hPLRP2 are about 4-fold and 24-fold lower, respectively, than that of hPL. hPLRP2 is, additionally, most closely related to a lipase reported to be expressed in mouse T-cells. A comparison of the sequences of the three proteins with sequences described as pancreatic lipases of other animal species shows three subfamilies of closer kinship. This suggests that the two novel proteins also exist in other species and that some of the sequences reported to be pancreatic lipase might more likely be the orthologues of hPLRP1 or hPLRP2 in those species.

MATERIALES
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Sigma-Aldrich
Lipasa from Candida rugosa, Type VII, ≥700 unit/mg solid
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Sigma-Aldrich
Lipase from porcine pancreas, Type II, ≥125 units/mg protein (using olive oil (30 min incubation)), 30-90 units/mg protein (using triacetin)
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Sigma-Aldrich
Lipase acrylic resin, ≥5,000 U/g, recombinant, expressed in Aspergillus niger
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Sigma-Aldrich
Lipase from porcine pancreas, Type VI-S, ≥20,000 units/mg protein, lyophilized powder
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Sigma-Aldrich
Lipase B Candida antarctica, recombinant from Aspergillus oryzae, powder, beige, ~9 U/mg
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Sigma-Aldrich
Lipase from Aspergillus niger, powder (fine), ~200 U/g
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Sigma-Aldrich
Lipasa from Candida rugosa, lyophilized powder, ≥40,000 units/mg protein
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Sigma-Aldrich
Lipase immobilized from Candida antarctica, beads, slightly brown, >2 U/mg
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Sigma-Aldrich
Lipase from Candida sp., recombinant, expressed in Aspergillus niger
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Sigma-Aldrich
Lipase from Aspergillus oryzae, ≥20,000 U/g
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Lipase from Pseudomonas cepacia, powder, light beige, ≥30 U/mg
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Sigma-Aldrich
Lipase from wheat germ, Type I, lyophilized powder, 5-15 units/mg solid
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Lipase from Rhizopus oryzae, powder (fine), ~10 U/mg
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Lipase from Aspergillus oryzae, lyophilized, powder, white, ~50 U/mg
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Sigma-Aldrich
Lipase from Pseudomonas sp., Type XIII, lyophilized powder, ≥15 units/mg solid
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Sigma-Aldrich
Lipase from Candida rugosa, powder, yellow-brown, ≥2 U/mg
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Sigma-Aldrich
Lipase from Candida rugosa, lyophilized, powder (fine), 15-25 U/mg
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Sigma-Aldrich
Lipase from Mucor miehei, lyophilized powder, ≥4,000 units/mg solid (using olive oil)
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Sigma-Aldrich
Lipase from Mucor miehei, powder, slightly brown, ~1 U/mg
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Sigma-Aldrich
Lipase from Rhizopus niveus, powder (fine), ≥1.5 U/mg
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Lipase from Mucor javanicus, lyophilized powder, ≥300 units/mg solid (using olive oil)
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Sigma-Aldrich
Lipase A Candida antarctica, recombinant from Aspergillus oryzae, powder, beige, ~2 U/mg
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