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Merck

F5135

Sigma-Aldrich

N-[3-(2-Furyl)acryloyl]-Leu-Gly-Pro-Ala

N-[3-(2-Furyl)acryloyl]-Leu-Gly-Pro-Ala
1 de 1 reseñadores recibieron un producto de muestra o participaron en una promoción

collagenase substrate, chromogenic

Sinónimos:

FALGPA, N-[3-(2-Furyl)acryloyl]-L-leucyl-glycyl-L-prolyl-L-alanine

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About This Item

Fórmula empírica (notación de Hill):
C23H32N4O7
Número de CAS:
Peso molecular:
476.52
Número MDL:
Código UNSPSC:
12352202
ID de la sustancia en PubChem:
NACRES:
NA.32

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Nombre del producto

N-[3-(2-Furyl)acryloyl]-Leu-Gly-Pro-Ala,

Nivel de calidad

Nº de acceso UniProt

temp. de almacenamiento

−20°C

cadena SMILES

CC(C)C[C@H](NC(=O)\C=C\c1ccco1)C(=O)NCC(=O)N2CCC[C@H]2C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O

InChI

1S/C23H32N4O7/c1-14(2)12-17(26-19(28)9-8-16-6-5-11-34-16)21(30)24-13-20(29)27-10-4-7-18(27)22(31)25-15(3)23(32)33/h5-6,8-9,11,14-15,17-18H,4,7,10,12-13H2,1-3H3,(H,24,30)(H,25,31)(H,26,28)(H,32,33)/b9-8+/t15-,17-,18-/m0/s1

Clave InChI

ZLFQNOJSYZSINX-PVJKAEHXSA-N

Información sobre el gen

mouse ... Prkcq(18761)

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Amino Acid Sequence

FA-Leu-Gly-Pro-Ala

Descripción general

N-[3-(2-Furyl)acryloyl]-Leu-Gly-Pro-Ala or FALGPA is a synthetic substance which resemble the primary structure of collagen, and is hydrolyzed by all known collagenases.[1]

Aplicación

N-[3-(2-Furyl)acryloyl]-Leu-Gly-Pro-Ala has been used for use in FALGPA assay performed using GBS (Group B Streptococci) USF704.[2]

Acciones bioquímicas o fisiológicas

N-[3-(2-Furyl)acryloyl]-Leu-Gly-Pro-Ala or FALGPA is hydrolyzed by collagenases and the optimum pH for hydrolysis is 7.4.[1]

Envase

Bottomless glass bottle. Contents are inside inserted fused cone.

Sustratos

Substrate for collagenase.

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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K K Mäkinen et al.
Medical microbiology and immunology, 185(1), 1-10 (1996-05-01)
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Jadi Praveen Kumar et al.
Photochemical & photobiological sciences : Official journal of the European Photochemistry Association and the European Society for Photobiology, 18(5), 1259-1274 (2019-03-21)
Topical delivery of potent antioxidants maintain the redox balance of the skin, which leads to the downregulation of matrix metalloproteinase (MMP) expression and prevents UV radiation-induced photoaging. In this study, we aimed at investigating the inhibitory role of silk cocoon
E Söderling et al.
Journal of periodontal research, 26(1), 17-23 (1991-01-01)
Four rough-surfaced (R) and three smooth-surfaced (S) clinical isolates of Capnocytophaga obtained from the subgingival plaque of periodontitis patients were studied for their peptidase and protease profiles. The results were compared with those obtained with C. gingivalis (which has a
M S Yu et al.
Microbiology (Reading, England), 145 ( Pt 1), 143-150 (1999-04-17)
The prtV gene, encoding a collagenase of Vibrio parahaemolyticus, was expressed in Escherichia coli and purified by affinity chromatography. The transformant E. coli BL21(DE3)(pPRT2) secreted the recombinant PrtV, and the highest enzyme activity was detected in the culture supernatant after
R Gayatri et al.
Biochimica et biophysica acta, 1524(2-3), 228-237 (2000-12-13)
Bacterial collagenase has now been reacted with a select series of Cr(III) complexes and modifications in the activity of chromium-modified collagenase has been deduced from the extent of hydrolysis of (2-furanacryloyl-L-leucyl-glycyl-L-prolyl-L-alanine), FALGPA. A homologous series of Cr(III) complexes with dimeric

Protocolos

To measure collagenase activity, N-(3-[2-Furyl]acryloyl)-Leu-Gly-Pro-Ala is used in a continuous spectrophotometric rate determination at 345 nm. Collagenase hydrolyzes collagen peptide bonds.

Preguntas

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