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Sigma-Aldrich

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp.

lyophilized, powder, ≥1200 U/mg

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About This Item

Número de CAS:
9004-02-8
Comisión internacional de enzimas:
3.1.1.34 (BRENDA, IUBMB)
Número CE:
232-669-1
Número MDL:
MFCD00131523
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

origen biológico

bacterial (Pseudomonas spp.)

Nivel de calidad

100

Formulario

powder

calidad

lyophilized

actividad específica

≥1200 U/mg

temp. de almacenamiento

−20°C

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Descripción general

Lipoprotein Lipase (LPL) is majorly secreted by myocytes and adipocytes in humans and is crucial for triglyceride homeostatis. Mutations in the catalytic domain of LPL impairs its interaction with glycosylphosphatidylinositol anchored high density lipoprotein binding protein 1 (GPIHBP1). The N-terminal catalytic domain is essential for lipolysis. The C-terminal is crucial for binding lipoproteins. Altered LPL levels may play role in the pathogenesis of atherosclerosis, coronary heart disease and chronic lymphocytic leukemia.

Aplicación

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp. has been used in the enzymatic erosion studies in gamma irradiated poly(trimethylene carbonate) (PTMC) films.

Acciones bioquímicas o fisiológicas

Malic dehydrogenase catalyzes the dehydrogenation of L-malate by NAD+.
Lipoprotein lipase belongs to the family of triglyceride lipases. It hydrolyses triglycerides in triglyceride-rich ApoB-containing lipoproteins.

Definición de unidad

1 U corresponds to the amount of enzyme which liberates 1 μmol oleic acid per minute at pH 8.0 and 40°C (triolein, Cat. No. 62314 as substrate)

Otras notas

Preparation of aldol acceptors (R)- and (S)-3-azido-2-hydroxypropanal via lipase-catalyzed resolution of the racemic acetal precursor; Effect of enzyme form on its properties in toluene

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Lot/Batch Number
BCBQ3887V
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C.H. von der Osten et al.
Journal of the American Chemical Society, 111, 3924-3924 (1989)
Mutations in lipoprotein lipase that block binding to the endothelial cell transporter GPIHBP1
Voss CV, et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, 108(19), 7980-7984 (2011)
A lipoprotein lipase (LPL)-specific monoclonal antibody, 88B8, that abolishes the binding of LPL to GPIHBP1
Allan CM, et al.
Journal of Lipid Research, jlr-M070813 (2016)
Lipoprotein lipase: biosynthesis, regulatory factors, and its role in atherosclerosis and other diseases
He PP, et al.
Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry, 480, 126-137 (2018)
G. Ottolina et al.
Biotechnology Letters, 14, 947-947 (1992)
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Protocolos

LPL Activity Assay Protocol

Lipoprotein lipase (LPL) hydrolyzes triglycerides associated with VLDL.

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