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Roche

L-Lactate Dehydrogenase (L-LDH)

from hog muscle

Sinónimos:

L-LDH, L-Lactate Dehydrogenase, L-lactate

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About This Item

Comisión internacional de enzimas:
1.1.1.27 (BRENDA, IUBMB)
Código UNSPSC:
12352204

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origen biológico

hog muscle

Nivel de calidad

100

Formulario

suspension

actividad específica

~550 units/mg protein (at 25 °C (1,000 U/mg at 37 °C) with pyruvate as the substrate.)

envase

pkg of 10 mL (100 mg)

fabricante / nombre comercial

Roche

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Descripción general

L-Lactate Dehydrogenase (L-LDH) is an enzyme which is involved in the glycolytic pathway. It is believed to consist of five isotypes, LDH1 to LDH5.[1] It also has a major role in carbohydrate metabolism of human malaria parasites.[2]

Aplicación

It was used in determination of D-Lactate.[3]
Reduction of α-ketoacids to α-hydroxycarboxylic acids or reverse reaction.

Forma física

Suspension in 3.2 M ammonium sulfate solution, pH approximately 6.5

Otras notas

For life science research only. Not for use in diagnostic procedures.

Código de clase de almacenamiento

12 - Non Combustible Liquids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

does not flash

Punto de inflamabilidad (°C)

does not flash

Listados normativos

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EU REACH Annex XVII (Restriction List)

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Lot/Batch Number
59986723
59986720
56410721
14100847
14100845

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Thorsten Irsch et al.
The Journal of biological chemistry, 279(21), 22209-22217 (2004-02-21)
The glyoxalase system is a ubiquitous pathway catalyzing the glutathione-dependent detoxication of ketoaldehydes such as methylglyoxal, which is mainly formed as a by-product of glycolysis. The gene encoding a glyoxalase II has been cloned from Trypanosoma brucei, the causative agent
Plasmodium falciparum and Plasmodium vivax: Lactate-Dehydrogenase Activity and Its Application for in Vitro Drug Susceptibility Assay.
Basco, Leonardo K., et al.
Experimental Parasitology, 80.2, 260-271 (1995)
Mizeck Gg Chagunda et al.
The Journal of dairy research, 73(4), 431-440 (2006-07-11)
Systematic factors affecting the activities of L-lactate dehydrogenase (LDH) and N-acetyl-beta-D-glucosaminidase (NAGase) and somatic cell count (SCC), the association between the activities of LDH and NAGase and SCC with respect to udder health status, and the ability of LDH and
Heiko Henning et al.
Andrology, 10(7), 1426-1440 (2022-07-06)
Prolonging the shelf-life of liquid-preserved semen without compromising its fertilizing capacity may increase the efficiency of artificial insemination in pigs. Many fertilization-relevant processes are adenosine triphosphate dependent. The impact of semen storage and rewarming to body temperature on the energy

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