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E32754

Sigma-Aldrich

4,6-O-Ethylidene-α-D-glucose

Sinónimos:

4,6-O-Ethylidene α-D-glucopyranose, Ethylidene glucose, NSC 89726

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About This Item

Fórmula empírica (notación de Hill):
C8H14O6
Número de CAS:
13224-99-2
Peso molecular:
206.19
Número CE:
236-198-2
Número MDL:
MFCD00006820
Código UNSPSC:
12352200
ID de la sustancia en PubChem:
24894503
NACRES:
NA.22

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mp

168-170 °C (lit.)

cadena SMILES

CC1OC[C@H]2O[C@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]2O1

InChI

1S/C8H14O6/c1-3-12-2-4-7(13-3)5(9)6(10)8(11)14-4/h3-11H,2H2,1H3/t3?,4-,5-,6-,7-,8+/m1/s1

Clave InChI

VZPBLPQAMPVTFO-NKWOADHPSA-N

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Lot/Batch Number
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WXBF2232V
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A Janoshazi et al.
The Journal of membrane biology, 123(3), 191-207 (1991-09-01)
We have previously shown that the human red cell glucose transport protein and the anion exchange protein, band 3, are in close enough contact that information can be transmitted from the glucose transport protein to band 3. The present experiments
Y Yano et al.
The Biochemical journal, 295 ( Pt 1), 183-188 (1993-10-01)
The transport conformation of the human erythrocyte glucose transporter (GLUT1) modifies rates of proteolytic cleavage of this protein by a variety of enzymes. We investigated the effects of ligand-induced conformational change on the susceptibility to enzymic cleavage of the insulin-sensitive
J Kawada et al.
Molecular and cellular endocrinology, 62(2), 153-159 (1989-04-01)
4,6-O-Ethylidene glucose (ethylidene glucose), a specific inhibitor at the outer surface of a glucose transporter in the cell membranes, substituted analogue of streptozotocin was newly synthesized. This compound did not induce diabetes in rats and also did not show cytotoxic
J Kawada et al.
The Journal of endocrinology, 112(3), 375-378 (1987-03-01)
Ethylidene glucose (4,6-O-ethylidene glucose; EG) is known to bind the outer surface of the glucose transporter in the membranes of human erythrocytes and other mammalian cells. If a glucose transport system is present on pancreatic beta cells and recognizes the
A F Gibbs et al.
The Biochemical journal, 256(2), 421-427 (1988-12-01)
Tryptic digestion has been used to investigate the conformational changes associated with substrate translocation by the human erythrocyte glucose transporter. The effects of substrates and inhibitors of transport on the rates of tryptic cleavage at the cytoplasmic surface of the
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