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P6887

Sigma-Aldrich

Pepsine from porcine gastric mucosa

lyophilized powder, ≥3,200 units/mg protein

Synonyme(s) :

Pepsine from hog stomach, Pepsine A

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
eCl@ss :
42010127
Nomenclature NACRES :
NA.54

Source biologique

Porcine gastric mucosa

Niveau de qualité

Qualité

Proteomics Grade

Forme

lyophilized powder

Activité spécifique

≥3,200 units/mg protein

Poids mol.

35 kDa

Impuretés

salt, essentially free

Couleur

white to off-white

Solubilité

deionized water: soluble 10 mg/mL
10 mM HCl: soluble 4.0 mg/mL (Cold)

Numéro d'accès UniProt

Application(s)

diagnostic assay manufacturing

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

−20°C

Informations sur le gène

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Application

La pepsine de Sigma a été utilisée en association avec d′autres enzymes pour doser l′amidon résistant aux enzymes dans du pain. Elle a également servi à simuler la digestion gastro-intestinale in vitro d′isolats de protéines de lactosérum ou de pois.
La pepsine est une peptidase servant à digérer les protéines qui est couramment utilisée dans la préparation de fragments Fab à partir d′anticorps. De la pepsine de muqueuse gastrique de porc a été employée pour hydrolyser des échantillons cervicaux secs de souris. Le produit P6887 se présente sous forme de poudre lyophilisée et a été utilisé pour digérer des protéines lors de l′analyse de fibres alimentaires .
La pepsine peut être utilisée pour produire des fragments F(ab′)2 d′anticorps. pepsine sur www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.

Actions biochimiques/physiologiques

Contrairement à d′autres peptidases, la pepsine hydrolyse uniquement les liaisons peptidiques, et non les liaisons amide ou ester. Le clivage intervient spécifiquement au niveau des peptides comportant un acide aromatique sur l′un des côtés de la liaison peptidique, surtout si l′autre résidu est également un acide aminé aromatique ou dicarboxylique. La présence d′un acide aminé soufré à proximité de la liaison peptidique, comportant un acide aminé aromatique, augmente la susceptibilité à l′hydrolyse. La pepsine clive également préférentiellement le côté carboxylique de la phénylalanine et de la leucine, et, dans une moindre mesure, le côté carboxylique des résidus d′acide glutamique. Elle ne clive pas les liaisons de type valine, alanine ou glycine. De la Z-L-tyrosyl-L-phénylalanine, de la Z-L-glutamyl-L-tyrosine ou de la Z-L-méthionyl-L-tyrosine peuvent servir de substrats pour la digestion par la pepsine. La pepsine est inhibée par plusieurs peptides contenant de la phénylalanine.
Clivage préférentiel : résidus hydrophobes et aromatiques en positions P1 et P1′. Clive les liaisons Phe-Val, Gln-His, Glu-Ala, Ala-Leu, Leu-Tyr, Tyr-Leu, Gly-Phe, Phe-Phe et Phe-Tyr dans la chaîne β d′insuline.

Définition de l'unité

Une unité produit un ΔA280 de 0,001 par minute à pH 2,0 et 37°C, mesuré sous forme de produits solubles dans le TCA, en utilisant de l′hémoglobine en guise de substrat. (volume final = 16 ml, trajet optique = 1 cm)

Remarque sur l'analyse

Le pH optimal se situe entre 2 et 4. Activité maintenue dans une solution d′urée à 4 M et de guanidine HCl à 3 M. Stable à 60 °C. La pepsine est inactivée de façon irréversible à pH 8,0 - 8,5.
Protéine déterminée par E1%/280

Autres remarques

Pour en savoir plus sur la pepsine, rendez-vous sur www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.

Inhibiteur

Réf. du produit
Description
Tarif

Pictogrammes

Health hazardExclamation mark

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves


Certificats d'analyse (COA)

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This procedure may be used for determination of Pepsin activity using hemoglobin as the substrate. It is a spectrophotometric stop rate determination.

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