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Merck

C3400

Sigma-Aldrich

Casein aus Kuhmilch

powder

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About This Item

CAS-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.61

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Biologische Quelle

bovine milk

Qualitätsniveau

Assay

87-94% protein basis

Form

powder

Methode(n)

activity assay: suitable
electrophoresis: suitable
immunocytochemistry: suitable

mp (Schmelzpunkt)

280 °C (dec.) (lit.)

Löslichkeit

H2O: insoluble (forms a cloudy suspension)

UniProt-Hinterlegungsnummer

SMILES String

[P](=O)(OCC(NC(=O)C(NC(=O)C(N)Cc1ccccc1)CCC(=O)N)C(=O)NC(CCC(=O)O)C(=O)NC(CCC(=O)O)C(=O)NC(CCC(=O)N)C(=O)NC(CCC(=O)N)C(=O)NC(CCC(=O)N)C(=O)NC(C(O)C)C(=O)NC(CCC(=O)O)C(=O)NC(CC(=O)O)C(=O)NC(CCC(=O)O)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CCC(=O)N)C(=O)NC(CC(=O)O)C(=O)NC(C

InChI

1S/C81H125N22O39P/c1-36(2)31-50(76(132)94-43(15-24-57(87)108)71(127)101-52(34-64(120)121)78(134)98-49(81(137)138)11-7-8-30-82)99-72(128)47(19-28-61(114)115)95-77(133)51(33-63(118)119)100-73(129)48(20-29-62(116)117)97-80(136)65(37(3)104)103-75(131)44(16-25-58(88)109)92-68(124)42(14-23-56(86)107)90-67(123)41(13-22-55(85)106)91-69(125)45(17-26-59(110)111)93-70(126)46(18-27-60(112)113)96-79(135)53(35-142-143(139,140)141)102-74(130)40(12-21-54(84)105)89-66(122)39(83)32-38-9-5-4-6-10-38/h4-6,9-10,36-37,39-53,65,104H,7-8,11-35,82-83H2,1-3H3,(H2,84,105)(H2,85,106)(H2,86,107)(H2,87,108)(H2,88,109)(H,89,122)(H,90,123)(H,91,125)(H,92,124)(H,93,126)(H,94,132)(H,95,133)(H,96,135)(H,97,136)(H,98,134)(H,99,128)(H,100,129)(H,101,127)(H,102,130)(H,103,131)(H,110,111)(H,112,113)(H,114,115)(H,116,117)(H,118,119)(H,120,121)(H,137,138)(H2,139,140,141)

InChIKey

BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N

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Allgemeine Beschreibung

Kasein aus Rindermilch ist ein Phosphoprotein und bildet dreidimensionale kolloidale Supramolekular-Mizellen.[1] Bei Kasein werden vier Haupttypen unterschieden, die zusammen ca. 80 % des Gesamtgehalts an Protein in Rindermilch ausmachen: α-s1 Kasein, α-s2-Kasein, β-Kasein und κ-Kasein.[2] Kasein gilt als wichtigster Schutzbestandteil von Milch. Kasein ist ein amphiphiles Protein.[3]

Anwendung

Kasein aus Rindermilch ist ein Phosphoprotein. Bei Kasein werden vier Haupttypen unterschieden, die zusammen ca. 80 % des Gesamtgehalts an Protein in Rindermilch ausmachen: α-s1 Kasein, α-s2 Kasein, β-Kasein und κ-Kasein. Kasein gilt als wichtigster Schutzbestandteil von Milch.
Kasein aus Rindermilch wird wie folgt verwendet:
  • als feste Nahrungsmittelprobe bei Verdauungsexperimenten mit Nagetieren in vivo und in vitro [3]
  • zur Herstellung von P407-Kasein-Hydrogelen und zur Untersuchung der mechanischen Wirkungen bei Zugabe von Kasein zu P407[4]
  • in Präinkubationslösungen zur Erhöhung der Photostabilität der Quantum-Dots und zur Verringerung nicht-spezifischer Bindung, zur Bildgebung synaptischer Vesikel in Hippocampusneuronen in Echtzeit[5]

Biochem./physiol. Wirkung

Kasein ist in der Lebensmittelindustrie und für Nichtlebensmittelanwendungen nützlich. Es besitzt emulgierende, schaumbildende, stabilisierende, wasserbindende und gelierende Eigenschaften. Kasein gilt auch als hitze- und säurebeständig.[6] Es ist für die Ernährung von Nagetieren unabdingbar.[3]
Partielle gastrointestinale Verdauung von Casein ist eine Fundgrube für bioaktive Peptide, wie z.B. β-Casomorphin. Allerdings reagiert Rindercasein nicht einheitlich; während die Varianten A1 und B zur Produktion von β-Casomorphin führen, ist es bei Variante A2 nicht der Fall.

Qualität

Weitgehend vitaminfrei.

Angaben zur Herstellung

Mit Ethylalkohol extrahiertes, milchsäuregefälltes Neuseeland-Kasein.

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Zealyn Shi-Lin Heng et al.
Antibody therapeutics, 5(1), 30-41 (2022-02-12)
Optimizing recombinant antibody production is important for cost-effective therapeutics and diagnostics. With impact on commercialization, higher productivity beyond laboratory scales is highly sought, where efficient production can also accelerate antibody characterizations and investigations. Investigating HEK293E cells for mammalian antibody production
Encyclopedia of Food Chemistry (2019)
Peng Wu et al.
Journal of food science, 82(6), 1387-1394 (2017-05-05)
Previously, a dynamic in vitro rat stomach system (DIVRS-I) designed based on the principles of morphological bionics was reported. The digestibilities of casein powder and raw rice particles were found to be lower than those in vivo due to perhaps
Ercüment Aksakal et al.
Journal of enzyme inhibition and medicinal chemistry, 36(1), 885-894 (2021-03-24)
Here we investigated the effects of different levels of royal jelly in zebrafish (Danio rerio) diets [0.0% (D1); 0.1% (D2); 0.4% (D3); 1.6% (D4) vs 6.4% (D5)] on the activity and expression profiles of superoxide dismutase, catalase, glutathione reductase, glutathione
Louise Lacalendola Tundisi et al.
Pharmaceutical research, 38(3), 515-522 (2021-02-28)
Topical therapy of local disease (e.g. skin) is advantageous over oral therapy since there is less systemic drug distribution (so fewer side-effects), no first-pass effect, etc. However, patient compliance with topical therapy can be poor as it may require many

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