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SRP5208

Sigma-Aldrich

Moesin (410-end), GST tagged human

recombinant, expressed in E. coli, ≥70% (SDS-PAGE), buffered aqueous glycerol solution

Sinonimo/i:

MSN

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.32

Ricombinante

expressed in E. coli

Saggio

≥70% (SDS-PAGE)

Stato

buffered aqueous glycerol solution

PM

~50 kDa

N° accesso NCBI

Condizioni di spedizione

dry ice

Temperatura di conservazione

−70°C

Informazioni sul gene

human ... MSN(4478)

Descrizione generale

Moesin (or membrane-organizing extension spike protein) belongs to ERM family that modulates epithelial integrity by regulating cell-signalling events that affect actin organization and polarity. The effects of Moesin on epithelial cells appear to result from inhibition of Rho signaling. ERM proteins serve a structural role in linkage of the cytoskeletion to the plasma membrane and the rescue of cells lacking Moesin by modulation of Rho signaling indicates that inhibition of Rho activity may be a more critical function of Moesin. The negative feedback loop produced by Rho′s activation of ERM may be an important mechanism that prevents the excessive migratory and invasive properties characteristic of metastatic cancer cells.

Stato fisico

Supplied in 50mM Tris-HCl, pH 7.5, 150mM NaCl, 10mM glutathione, 0.1mM EDTA, 0.25mM DTT, 0.1mM PMSF, 25% glycerol.

Nota sulla preparazione

after opening, aliquot into smaller quantities and store at -70 °C. Avoid repeating handling and multiple freeze/thaw cycles

Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


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Olga Speck et al.
Nature, 421(6918), 83-87 (2003-01-04)
Two prominent characteristics of epithelial cells, apical-basal polarity and a highly ordered cytoskeleton, depend on the existence of precisely localized protein complexes associated with the apical plasma membrane, and on a separate machinery that regulates the spatial order of actin
W T Lankes et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 88(19), 8297-8301 (1991-10-01)
Moesin (membrane-organizing extension spike protein, pronounced mó ez in) has previously been isolated from bovine uterus and characterized as a possible receptor protein for heparan sulfate. We now have cloned and sequenced its complete cDNA, which represents a single 4.2-kilobase

Il team dei nostri ricercatori vanta grande esperienza in tutte le aree della ricerca quali Life Science, scienza dei materiali, sintesi chimica, cromatografia, discipline analitiche, ecc..

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