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A2764

Sigma-Aldrich

Albumin from porcine serum

lyophilized powder, 96-99% (agarose gel electrophoresis)

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About This Item

Numero CAS:
Numero CE:
Numero MDL:
Codice UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.27

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Origine biologica

Porcine

Livello qualitativo

Saggio

96-99% (agarose gel electrophoresis)

Stato

lyophilized powder

tecniche

ELISA: suitable

N° accesso UniProt

Temperatura di conservazione

2-8°C

Informazioni sul gene

Porcine ... ALB(396960)

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Descrizione generale

Albumin, the most abundant plasma protein (60%), is synthesized in the liver. It performs several functions.[1] Porcine serum albumin (PSA), a globular protein, is a major allergen in pork.[2]

Applicazioni

Albumin from porcine serum:
  • may be used in metal competition studies to get loaded with copper(II)/Cu(II) for affinity constant measurements and to investigate its secondary specific Cu(II) binding site[3]
  • has been used as a macromolecule marker for colostrum feeding and as a purified antigen to measure porcine serum albumin (PSA) in milk and plasma by quantitative immunoelectrophoresis[4]
  • has been used in the production of anti-albumin antisera for the detection of meats of different animal species in commercial hamburger samples using dot-ELISA (enzyme-linked immunosorbent assay)[5]

Prodotto comparabile

Codice della classe di stoccaggio

11 - Combustible Solids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 3

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable

Dispositivi di protezione individuale

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Animal reproduction science, 70(1-2), 1-11 (2002-02-14)
Earlier reports indicate that calves derived from in vitro produced (IVP) embryos are more susceptible to neonatal disease than calves produced after artificial insemination (AI) or natural mating. The aims of the present study were to investigate whether calves born
Clinical Biochemistry
2006 IEEE Compound Semiconductor Integrated Circuit Symposium, 101-118 (2021)
W Bal et al.
Journal of inorganic biochemistry, 70(1), 33-39 (1998-07-14)
Circular dichroism and electron spin resonance spectroscopy are used to investigate the second specific metal binding site on human, bovine and porcine albumins. Ni(II), Zn(II) and Cd(II) can displace Cu(II) from the second Cu(II) site but not from the first
A Macedo-Silva et al.
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