Passa al contenuto
Merck
Tutte le immagini(1)

Documenti

CC050

Sigma-Aldrich

Human Collagen Type I

from human placenta, liquid, 1 mg/mL, suitable for cell culture, used for gel formation

Sinonimo/i:

Human Collagen

Autenticatiper visualizzare i prezzi riservati alla tua organizzazione & contrattuali


About This Item

Codice UNSPSC:
12352202
eCl@ss:
32160405
NACRES:
NA.75

product name

Collagene di tipo IV umano,

Origine biologica

human

Livello qualitativo

Saggio

>90% (collagen type I, SDS-PAGE)

Forma fisica

liquid

Produttore/marchio commerciale

Chemicon®

Concentrazione

1 mg/mL

tecniche

cell culture | mammalian: suitable

Impurezze

<1% collagen type II,IV-VI & non-collagen proteins.
<10% collagen type III

input

sample type pancreatic stem cell(s)
sample type mesenchymal stem cell(s)
sample type epithelial cells
sample type induced pluripotent stem cell(s)
sample type neural stem cell(s)
sample type: human embryonic stem cell(s)
sample type hematopoietic stem cell(s)

Solubilità

water: soluble at 20 °C

N° accesso NCBI

N° accesso UniProt

Specificità del legame

Peptide Source: Elastin

Peptide Source: Fibronectin

Condizioni di spedizione

dry ice

Temperatura di conservazione

−20°C

Informazioni sul gene

human ... COL1A1(1277)

Descrizione generale

Il collagene di tipo I umano è purificato mediante precipitazioni saline seriali, precipitazione alcolica e cromatografia DEAE di una estrazione pepsinica di placenta umana. Il collagene è una delle principali proteine strutturali presenti nei tessuti connettivi come la pelle, i tendini, le cartilagini, i legamenti, le ossa, la parte bianca del bulbo oculare (sclera) e gli spazi tra le cellule e i tessuti chiamati matrice extracellulare. Esso conferisce struttura e forza ai tessuti connettivi. Il gene per il collagene di tipo I alfa 1 (COL1A1) è stato mappato ed è localizzato sul cromosoma umano 17q21.33.Il collagene di tipo I viene inizialmente prodotto come procollagene nelle cellule. E′ costituito da due filamenti di proteina pro-alpha1(I) combinati con un filamento di procollagene pro-alpha2(I) a formare una struttura a tre filamenti simile a una corda. All′interno della cellula sono presenti degli enzimi che modificano alcuni amminoacidi nella proteina (lisina e prolina) aggiungendo dei gruppi chimici che sono necessari per far sì che i tre filamenti formino molecole stabili e che si creino dei legami (cross-link) tra le diverse catene. Altri enzimi sono responsabili dell′aggiunta di zuccheri alla proteina. Una volta completata la molecola di procollagene di tipo I a tre filamenti esce dalla cellula ed è elaborata da enzimi che tagliano piccoli segmenti ad entrambe le estremità. Le molecole di procollagene si dispongono quindi in fibrille lunghe e sottili all′esterno della cellula. Le fibrille si affiancano le une alle altre per formare le fibre di collagene. La reticolazione tra le molecole a formare fibrille produce una proteina dalla struttura molto stabile, contribuendo alla funzione di rinforzo al tessuto propria del collagene.

Applicazioni

Il collagene umano di tipo I è stato impiegato:
  • come controllo nel saggio con cellule reporter del fattore nucleare 2B4 delle cellule T attivate (NFAT)–GFP, dove la sua interazione con le cellule reporter può essere valutata per l'espressione di GFP guidata dal promotore del fattore nucleare delle cellule T attivate (NFAT)
  • per il rivestimento di vetrini in saggi di legame dinamico per creare un substrato per il legame specifico e lo studio di piastrine e coniugati nei canali di flusso
  • come standard proteico nell'analisi istologica di campioni di tessuto polmonare, fornendo un riferimento per la composizione e la caratterizzazione dei componenti della matrice extracellulare (ECM)

Azioni biochim/fisiol

Mutazioni nel gene del collagene di tipo I alfa 1 (COL1A1) sono associate all'osteogenesi imperfetta di tipo I–IV, alla sindrome di Ehlers-Danlos di tipo VIIA e di tipo classico, alla malattia di Caffey e all'osteoporosi idiopatica.

Stato fisico

Proteina purificata. Liquido contenente acido acetico 0.5 M, pH 2.5. Può essere diluito in PBS

Risultati analitici

La purezza è stata controllata mediante SDS-PAGE e reazione con anticorpi anti-collagene tipo-specifici.

Note legali

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Esclusione di responsabilità

SOLO PER USO A FINI DI RICERCA. Qualora destinato ad essere impiegato a scopo di ricerca, questo prodotto risponde alle leggi vigenti in Francia, anche per quanto riguarda le attività di import ed export connesse alla sua acquisizione (art. L. 1211-1 paragrafo 2 del Codice di sanità pubblica — Code de la santé publique). Per l′importazione del prodotto, l′acquirente (ovvero l′utilizzatore finale) deve necessariamente ottenere dal Ministero della ricerca della Repubblica Francese l′autorizzazione di cui all′articolo 1245-5-1 II. del suddetto Codice di sanità pubblica. Ordinando questo prodotto, l′acquirente conferma implicitamente di aver ottenuto la debita autorizzazione all′importazione.

Codice della classe di stoccaggio

12 - Non Combustible Liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


Certificati d'analisi (COA)

Cerca il Certificati d'analisi (COA) digitando il numero di lotto/batch corrispondente. I numeri di lotto o di batch sono stampati sull'etichetta dei prodotti dopo la parola ‘Lotto’ o ‘Batch’.

Possiedi già questo prodotto?

I documenti relativi ai prodotti acquistati recentemente sono disponibili nell’Archivio dei documenti.

Visita l’Archivio dei documenti

I clienti hanno visto anche

Slide 1 of 5

1 of 5

Sigma-Aldrich

Sigma-Aldrich

5008

VitroCol®

Collagene Bornstein and Traub Type I, powder, BioReagent, suitable for cell culture

Sigma-Aldrich

C7661

Collagene

Collagene Bornstein and Traub Type III (Sigma Type X), powder

Sigma-Aldrich

C4407

Collagene

Collagen from rat tail tendon

Roche

11179179001

Collagen

Whole exome sequencing reveals a mutation in an osteogenesis imperfecta patient
Ergun MA, et al.
Meta Gene (2017)
A 235 Kb deletion at 17q21.33 encompassing the COL1A1, and two additional secondary copy number variants in an infant with type I osteogenesis imperfecta: A rare case report
Numbere N, et al.
Molecular Genetics & Genomic Medicine (2020)
Signal inhibitory receptor on leukocytes-1 recognizes bacterial and endogenous amphipathic ?-helical peptides
Rumpret M, et al.
Faseb Journal (2021)
Karolina Chrabaszcz et al.
Cancers, 13(2) (2021-01-10)
The current understanding of mechanisms underlying the formation of metastatic tumors has required multi-parametric methods. The tissue micro-environment in secondary organs is not easily evaluated due to complex interpretation with existing tools. Here, we demonstrate the detection of structural modifications
Physicochemical characterization and molecular organization of the collagen A and B chains.
R K Rhodes et al.
Biochemistry, 17(17), 3442-3448 (1978-08-22)

Articoli

Extracellular matrix proteins such as laminin, collagen, and fibronectin can be used as cell attachment substrates in cell culture.

Protocolli

This page covers the ECM coating protocols developed for four types of ECMs on Millicell®-CM inserts, Collagen Type 1, Fibronectin, Laminin, and Matrigel.

Il team dei nostri ricercatori vanta grande esperienza in tutte le aree della ricerca quali Life Science, scienza dei materiali, sintesi chimica, cromatografia, discipline analitiche, ecc..

Contatta l'Assistenza Tecnica.