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850537P

Avanti

Facade™-TEM

3α,7α,12α-tri-((O-β-D-maltopyranosyl)ethyloxy)-cholane, powder

Synonyme(s) :

FA-4

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C66H114O36
Numéro CAS:
1429405-96-8
Poids moléculaire :
1483.59
Code UNSPSC :
12161902
Nomenclature NACRES :
NA.25

Pureté

>99% (TLC)

Forme

powder

Poids mol.

1483.59 g/mol

Conditionnement

pkg of 1 × 25 mg (850537P-25mg)

Fabricant/nom de marque

Avanti Research™ - A Croda Brand 850537P

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

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Description générale

Facade™TEM/FA-4 (3α,7α,12α-tri-((O-β-D-maltopyranosyl)ethyloxy)-cholane) is a sterol-based/sugar-based facial amphiphile. It carries three sugar attachments on the steroid backbone.

Actions biochimiques/physiologiques

Facade™TEM/FA-4 (3α,7α,12α-tri-((O-β-D-maltopyranosyl)ethyloxy)-cholane) can be used in the preparation of micelles. It may also be used in the stabilization and crystallization of membrane proteins. FA-4 is not effective as a cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) solubilizer.

Conditionnement

5 mL Amber Glass Screw Cap Vial (850537P-25mg)

Informations légales

Avanti Research is a trademark of Avanti Polar Lipids, LLC
Facade is a trademark of Avanti Polar Lipids, LLC

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Certificats d'analyse (COA)

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Sung Chang Lee et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 110(13), E1203-E1211 (2013-03-13)
Amphiphile selection is a critical step for structural studies of membrane proteins (MPs). We have developed a family of steroid-based facial amphiphiles (FAs) that are structurally distinct from conventional detergents and previously developed FAs. The unique FAs stabilize MPs and
Designing facial amphiphiles for the stabilization of integral membrane proteins.
Qinghai Zhang et al.
Angewandte Chemie (International ed. in English), 46(37), 7023-7025 (2007-08-11)
Ellen Hildebrandt et al.
Biochimica et biophysica acta, 1838(11), 2825-2837 (2014-07-30)
Structural knowledge of the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) requires developing methods to purify and stabilize this aggregation-prone membrane protein above 1mg/ml. Starting with green fluorescent protein- and epitope-tagged human CFTR produced in mammalian cells known to properly fold

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