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G4142

Sigma-Aldrich

β-Galactosidase from bovine testes

ammonium sulfate suspension, 1.0-3.0 units/mg protein (modified Warburg-Christian)

Synonyme(s) :

β-D-Galactoside galactohydrolase

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About This Item

Numéro CAS:
9031-11-2
Numéro de classification (Commission des enzymes):
3.2.1.23 (BRENDA, IUBMB)
Numéro CE :
232-864-1
Numéro MDL:
MFCD00130623
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

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Source biologique

bovine

Niveau de qualité

200

Forme

ammonium sulfate suspension

Activité spécifique

1.0-3.0 units/mg protein (modified Warburg-Christian)

Activité étrangère

α- and β-glucosidase ≤0.2%
α-fucosidase ≤0.2%
α-galactosidase ≤0.2%
α-mannosidase ≤0.2%
β-N-acetylglucosaminidase ≤1.0%

Température de stockage

2-8°C

Application

β-Galactosidase from bovine testes was used for coupling to Sepharose.[1]

Actions biochimiques/physiologiques

β-galactosidase cleaves lactose into its monosaccharide components, glucose and galactose. It also catalyses the transglycosylation of glucose into allolactose, the inducer of β-galactosidase, in a feedback loop[2].

Définition de l'unité

One unit will hydrolyze 1.0 μmole of p-nitrophenyl β-D-galactopyranoside to p-nitrophenol and D-galactopyranose per min at pH 4.4 at 25 °C.

Forme physique

Suspension in 3.2 M (NH4)2SO4, pH approx. 5.0

Inhibiteur

Réf. du produit
Description
Tarif

Substrat

Réf. du produit
Description
Tarif

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

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Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number
0000375706
0000375706
SLBF3490V
111M7403V
120M7405V

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W Kiess et al.
The Journal of biological chemistry, 263(19), 9339-9344 (1988-07-05)
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The purification and properties of beta-galactosidase from bovine testes.
J J Distler et al.
The Journal of biological chemistry, 248(19), 6772-6780 (1973-10-10)
D H Juers et al.
Protein science : a publication of the Protein Society, 8(1), 122-136 (1999-04-21)
Beta-galactosidase (lacZ) from Escherichia coli is a 464 kDa homotetramer. Each subunit consists of five domains, the third being an alpha/beta barrel that contains most of the active site residues. A comparison is made between each of the domains and
Yiquan Zhang et al.
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To explore the transcriptional regulation of the psaEF and psaABC loci by the RovA and PhoP regulators in Yersinia pestis. Primer extension, LacZ fusion, gel mobility shift and DNase I footprinting assays were conducted in combination for this gene regulation
Javier A Menendez et al.
Cell cycle (Georgetown, Tex.), 12(4), 555-578 (2013-02-02)
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