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A2058

Sigma-Aldrich

Albumine de sérum bovin

lyophilized powder, essentially IgG-free, low endotoxin, BioReagent, suitable for cell culture

Synonyme(s) :

Albumine bovine, Albumine, sérum bovin, BSA, ASB

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352202
Nomenclature NACRES :
NA.27

Source biologique

bovine

Gamme de produits

BioReagent

Pureté

≥95% (agarose gel electrophoresis)

Forme

lyophilized powder

Poids mol.

~66 kDa

Produit purifié par

chromatography

Conditionnement

poly bottle of

Origine

New Zealand origin

Technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

Impuretés

IgG free
≤0.05% IgG
≤1 EU/mg endotoxin

pH

7

Solubilité

water: soluble (40 mg/ml)

Numéro d'accès UniProt

Température de stockage

2-8°C

Informations sur le gène

bovine ... ALB(280717)

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Description générale

L′albumine de sérum bovin (BSA) est une protéine non glycosylée qui appartient à la famille des albumines sériques. C′est une protéine globulaire possédant une structure en hélice α et 17 ponts disulfure. La BSA a un poids moléculaire de 66 kDa ; elle est constituée de trois domaines comportant chacun deux sous-domaines. La BSA présente des similitudes structurales avec l′albumine de sérum humain.

Application

La BSA est largement utilisée comme agent de blocage dans les tests immunologiques et les procédures d'immunodétection, et comme protéine de transport pour la dilution des anticorps. Il est donc primordial d'être conscient d'éventuelles traces d'IgG/globulines endogènes dans la BSA, car ces traces de globulines/IgG pourraient servir d'antigènes aux anticorps secondaires dans les travaux d'immunodétection. Ce produit fait l'objet de contrôles pour garantir sa faible teneur en IgG/la quasi-absence d'immunoglobulines.

Trouvez l'albumine la plus adaptée à votre application grâce au Guide de sélection de l'albumine.
La BSA est largement utilisée comme agent de blocage dans les tests immunologiques et les procédures d′immunodétection, et comme protéine de transport pour la dilution des anticorps. Il est donc primordial d'être conscient d′éventuelles traces d′IgG/globulines endogènes dans la BSA, car ces traces de globulines/IgG pourraient servir d'antigènes aux anticorps secondaires dans les travaux d'immunodétection. Ce produit fait l′objet de contrôles pour garantir sa faible teneur en IgG/la quasi-absence d′immunoglobulines.

Trouvez l′albumine la plus adaptée à votre application grâce au Guide de sélection de l′albumine.
L′albumine de sérum bovin a été utilisée pour traiter le polyomavirus BK, afin de servir de contrôle dans l′étude de préparations d′immunoglobulines intraveineuses.

Actions biochimiques/physiologiques

Certains épitopes conformationnels et certains épitopes de la séquence primaire de l′ASB sont soupçonnés d′être des allergènes impliqués dans les allergies humaines au bœuf et au lait.
L′albumine de sérum bovin (BSA) joue le rôle de protéine de transport auprès des médicaments, des hormones et des acides gras. C′est un constituant essentiel des milieux de culture cellulaire. La BSA sert d′agent de blocage dans les tests ELISA et empêche les liaisons non spécifiques des antigènes et anticorps aux plaques de microtitration. Sa grande solubilité, son faible coût, sa pureté et son interaction avec les tensioactifs en font une protéine utile dans les industries pharmaceutique et cosmétique.

Caractéristiques et avantages

  • A fait l′objet de contrôles pour valider son utilisation en culture cellulaire
  • Faible teneur en endotoxines
  • Produit globalement exempt d′IgG (sans immunoglobulines)

Notes préparatoires

L'albumine sérique est parfois appelée Fraction V. Cette dénomination provient de la méthode originelle de Cohn consistant à fractionner les protéines sériques par précipitation dans de l'alcool froid. L'albumine sérique a été trouvée dans la cinquième fraction d'éthanol selon la méthode de Cohn. Depuis, l'expression "Fraction V" est utilisée par certains pour décrire l'albumine sérique, quelle que soit la méthode de préparation employée. D'autres utilisent cette appellation pour décrire de l'albumine sérique purifiée par des méthodes de fractionnement à l'éthanol qui ont beaucoup évolué depuis le développement de la méthode de Cohn d'origine. Sigma-Aldrich fabrique et distribue des albumines sériques purifiées à l'aide de diverses méthodes primaires, notamment la véritable méthode de fractionnement de Cohn, des méthodes de fractionnement à l'éthanol modifiées, le choc thermique et la chromatographie. Les étapes de purification supplémentaires peuvent inclure une cristallisation ou une filtration sur charbon.
Produit préparé par fractionnement à l′aide de sels, échange d′ions et chromatographie par filtration sur gel.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificats d'analyse (COA)

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Bovine serum albumin interactions with metal complexes
Topalua T, et al.
Medicine and Pharmacy Reports, 87(4), 215-215 (2014)
T Noelle Lombana et al.
mAbs, 11(6), 1122-1138 (2019-05-28)
IgA antibodies have broad potential as a novel therapeutic platform based on their superior receptor-mediated cytotoxic activity, potent neutralization of pathogens, and ability to transcytose across mucosal barriers via polymeric immunoglobulin receptor (pIgR)-mediated transport, compared to traditional IgG-based drugs. However
Polyomavirus BK neutralizing activity in human immunoglobulin preparations.
Randhawa P S, et al.
Transplantation, 89(12), 1462-1462 (2010)
Fu-Ju Chou et al.
EBioMedicine, 40, 504-516 (2019-01-30)
While androgen deprivation therapy (ADT) and radiotherapy (RT) are currently used together to treat locally advanced prostate cancer (PCa), RT might have the adverse effect of increasing the PCa androgen receptor (AR) protein expression, which might then increase the resistance
Binding of fatty acid amide amphiphiles to bovine serum albumin: role of amide hydrogen bonding
Ghosh S and Dey J
The Journal of Physical Chemistry B, 119(25), 7804-7815 (2015)

Articles

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