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T8910

Sigma-Aldrich

β-(2-Thienyl)-D-alanine

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About This Item

Fórmula empírica (Notação de Hill):
C7H9NO2S
Número CAS:
139-86-6
Peso molecular:
171.22
Número CE:
205-378-2
Número MDL:
MFCD00077166
Código UNSPSC:
12352200
ID de substância PubChem:
24900572

técnica(s)

ligand binding assay: suitable

cadeia de caracteres SMILES

N[C@H](Cc1cccs1)C(O)=O

InChI

1S/C7H9NO2S/c8-6(7(9)10)4-5-2-1-3-11-5/h1-3,6H,4,8H2,(H,9,10)/t6-/m1/s1

chave InChI

WTOFYLAWDLQMBZ-ZCFIWIBFSA-N

Pictogramas

Exclamation mark
GHS07

Palavra indicadora

Warning

Frases de perigo

H315,H319,H335

Classificações de perigo

Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Órgãos-alvo

Respiratory system

Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 3

Equipamento de proteção individual

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves

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R A Wapnir et al.
The Biochemical journal, 177(1), 347-352 (1979-01-01)
The inhibitory properties of beta-2-thienyl-dl-alanine on rat phenylalanine hydroxylase from crude liver and kidney homogenates were assessed in vitro and in vivo, as well as its effects on the intestinal transport of phenylalanine, by using a perfusion procedure in vivo.
X Liu et al.
Biopolymers, 33(8), 1237-1247 (1993-08-01)
Bradykinin (BK) is a peptide hormone with sequence Arg1-Pro2-Pro3-Gly4-Phe5-Ser6-Pro7-Phe8-Arg9 and has been implicated in a multitude of pathophysiological processes such as the ability to lower systemic blood pressure and stimulate pain. BK analogues having bulky, beta-branched D-aliphatic residues at position
J J Slon-Usakiewicz et al.
Biochemistry, 39(9), 2384-2391 (2000-03-01)
Synthetic bivalent thrombin inhibitors comprise an active site blocking segment, a fibrinogen recognition exosite blocking segment, and a linker connecting these segments. Possible nonpolar interactions of the P1' and P3' residues of the linker with thrombin S1' and S3' subsites
D P Bedard et al.
Journal of bacteriology, 141(1), 100-105 (1980-01-01)
When treated with the amino acid analog beta-2-DL-thienylalanine, cells of the yeast Saccharomyces cerevisiae accumulated in the G1 portion of the cell cycle at the "start" event. This G1 arrest was accompanied by a rapid decrease in the rate of
"Physiological phenylketonuria": a biochemical defect caused by delayed maturation of the phenylalanine hydroxylation pathway and by competition with the phenylalanine biosynthetic pathway.
K J Brown
Medical hypotheses, 6(2), 215-224 (1980-02-01)
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