SRP6310
Calmodulin from bovine brain
≥95% (SDS-PAGE)
Sinônimo(s):
CALM, CAM
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About This Item
Código UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.32
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Produtos recomendados
fonte biológica
bovine brain
Ensaio
≥95% (SDS-PAGE)
Formulário
lyophilized
peso molecular
16 kDa
embalagem
pkg of 1 mg
pkg of 500 μg
adequação
suitable for chromatography
nº de adesão UniProt
Condições de expedição
wet ice
temperatura de armazenamento
−20°C
Informações sobre genes
bovine ... CAM(520277)
Descrição geral
Calmodulin (CaM) is a ubiquitous, calcium-binding protein.[1] CaM is expressed in many cell types and can have different subcellular locations, including the cytoplasm, within organelles, or associated with the plasma or organelle membranes. Many of the proteins that CaM binds are unable to bind calcium themselves, and as such use CaM as a calcium sensor and signal transducer. CaM can also make use of the calcium stores in the endoplasmic reticulum, and the sarcoplasmic reticulum. CaM undergoes a conformational change upon binding to calcium, which enables it to bind to specific proteins for a specific response.[2]
Aplicação
Ações bioquímicas/fisiológicas
Calmodulin (CaM) can bind to and regulate a multitude of different protein targets, thereby affecting many different cellular functions.[1] It is involved in inflammation, metabolism, apoptosis, muscle contraction, intracellular movement, short-term and long-term memory, nerve growth and the immune response.[5] CaM can bind up to four calcium ions, and can undergo post-translational modifications, such as phosphorylation, acetylation, methylation and proteolytic cleavage, each of which can potentially modulate its actions.[6]
forma física
Lyophilized in 30 mM Hepes, pH 7.4, 1 mM CaCl2 and 0.1 mM DTT.
Reconstituição
In water or aqueous buffer
Palavra indicadora
Warning
Frases de perigo
Declarações de precaução
Classificações de perigo
Eye Irrit. 2
Código de classe de armazenamento
11 - Combustible Solids
Classe de risco de água (WGK)
WGK 3
Ponto de fulgor (°F)
Not applicable
Ponto de fulgor (°C)
Not applicable
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Ca2+ binding and conformational change in two series of point mutations to the individual Ca(2+)-binding sites of calmodulin.
Maune JF, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 267, 5286-5295 (1992)
Calmodulin-dependent endothelium-derived relaxing factor/nitric oxide synthase activity is present in the particulate and cytosolic fractions of bovine aortic endothelial cells.
Forstermann U, et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, 88, 1788-1792 (1991)
Teaching Molecular Biology using computational tools and tacking into account the learning styles of students.
Craciun D and Isvoran A
Romanian Biotechnological Letters, 14.4, 4567-4574 (2009)
Intestinal calmodulin and calcium-binding protein differ in their distribution and in the effect of vitamin D steroids on their concentration.
Thomasset M, et al.
Febs Letters, 127, 13-16 (1981)
Calmodulin methyltransferase is an evolutionarily conserved enzyme that trimethylates Lys-115 in calmodulin.
Magnani R, et al.
Nature Communications, 43, doi: 10-doi: 10 (2010)
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