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SRE0069

Sigma-Aldrich

Phosphoglucomutase from rabbit muscle

Sinônimo(s):

α-D-Glucose-1,6-bisphosphatase, α-D-Glucose-1-phosphate phosphotransferase

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About This Item

Número CAS:
Número da licença da enzima:
Número MDL:
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.32

forma

lyophilized powder

Nível de qualidade

atividade específica

≥100 units/mg protein

atividade externa

Lactic dehydroenase ≤0.5%
Phosphoglucose Isomerase ≤0.01%
pyruvate kinase ≤0.05%

Condições de expedição

wet ice

temperatura de armazenamento

−20°C

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Descrição geral

Research area: CellSignalling. The phosphoglucomutase (PGM) molecule, a single polypeptide chain, is made up of four α/β domains. The domains form a compact heart-shaped structure with a large fissure between the two lobes, and the molecule comprises about 40 secondary structural components. The active enzymatic site of the molecule is located at the bottom of the crevice on the surface of domain I. Rabbit muscle phosphoglucomutase (RB-PGM) is a monomer with a unique four-domain architecture.

Aplicação

Phosphoglucomutase from rabbit muscle may be used in dephosphorylation to investigate the hexose bisphosphate activation of phosphoglucomutase.

Ações bioquímicas/fisiológicas

Phosphoglucomutase (PGM) mainly catalyzes the interconversion of glucose 1-phosphate and glucose 6-phosphate via a glucose 1,6-diphosphate intermediate. Hence it plays a key role in glycolysis and gluconeogenesis.

Definição da unidade

One unit will convert 1.0 μmole of α-D-glucose 1-phosphate to α-D-glucose 6-phosphate per min at pH 7.4 at 30 °C.

forma física

Lyophilized powder containing Tris HCl, EDTA, magnesium acetate and carbohydrate

Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 3

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable


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C M Galloway et al.
Plant physiology, 79(3), 920-922 (1985-11-01)
The hexose bisphosphate activation of phosphoglucomutase was investigated with both plant (pea and mung bean) and animal (rabbit muscle) sources of the enzyme. Plant phosphoglucomutase was purified about 50-fold from seeds, and to a lesser extent, from seedlings of Pisum
S Levin et al.
Protein engineering, 12(9), 737-746 (1999-10-03)
Three-dimensional structural models of three members of the phosphoglucomutase (PGM) superfamily, parafusin, phosphoglucomutase-related protein and sarcoplasmic reticulum phosphoglucomutase, were constructed by homology modeling based on the known crystal structure of rabbit muscle phosphoglucomutase. Parafusin, phosphoglucomutase-related protein and sarcoplasmic reticulum phosphoglucomutase

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