S9636
Superóxido dismutase
essentially salt-free, lyophilized powder, ≥2,500 units/mg protein
Sinônimo(s):
SOD, Superóxido: superóxido oxidorredutase
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About This Item
Produtos recomendados
fonte biológica
human erythrocytes
Nível de qualidade
Ensaio
>80% protein (biuret)
Formulário
essentially salt-free, lyophilized powder
atividade específica
≥2,500 units/mg protein
peso molecular
32.0 kDa
composição
Protein, ≥80% biuret
fabricante/nome comercial
Sigma-Aldrich
técnica(s)
activity assay: suitable
cor
white to off-white
faixa de pH
7.6—10.5
pH
7.8
adequação
suitable for molecular biology
aplicação(ões)
life science and biopharma
temperatura de armazenamento
−20°C
Informações sobre genes
human ... SOD1(6647) , SOD2(6648) , SOD3(6649)
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Descrição geral
As superóxido dismutases (SOD) são um grupo de metaloproteínas de baixo peso molecular presentes em todas as células aeróbias de plantas, animais e microrganismos.[1] Existem três formas de SOD, com base nos íons metálicos no sítio ativo. Estas são SODs contendo Cu2+/Zn2+, Mn2+ e Fe2+. Em organismos vertebrados, a Cu/Zn-SOD está localizada no citoplasma, bem como no espaço intermembranas mitocondrial, enquanto a Mn-SOD está localizada no espaço da matriz mitocondrial em procariotos.[2] A Fe-SOD está localizada em procariotos e plantas superiores. A SOD eritrocitária humana é uma proteína homodimérica ligada de modo não covalente, com duas subunidades de 16,3 kDa que contêm 153 aminoácidos. Cada dímero consiste em dois átomos de Cu2+ e dois átomos de Zn2+.[3][4][5]
Aplicação
A superóxido dismutase de eritrócitos humanos tem sido usada:
- para testar seu efeito sobre os neutrófilos humanos em estudos de medição de espécies reativas de oxigênio (ERO) envolvendo infecção causada por Pseudomonas aeruginosa[6]
- como um antioxidante para testar seu efeito sobre a geração de ERO induzida por jato de plasma de pressão atmosférica (APPJ) em homogenatos de eritrócitos (RBC) usando estudos de espectroscopia óptica[7]
- para testar seu efeito atenuante sobre a atividade do fator nuclear kappa B induzido por hemoglobina (Hb) (NF- κB) em células endoteliais microvasculares dérmicas humanas (HMECs-1) [8]
- como uma proteína antioxidante de referência para examinar sua expressão em células Caco-2 do intestino humano após tratamento com flavonoides dietéticos[9]
- em combinação com catalase para promover a diferenciação celular in vitro[10]
Ações bioquímicas/fisiológicas
Catalisa a dismutação de radicais superóxido em peróxido de hidrogênio e oxigênio molecular. Desempenha um papel essencial de defesa celular contra os efeitos tóxicos dos radicais de oxigênio. Compete com óxido nítrico (NO) pelo ânion superóxido (que reage com NO para formar peroxinitrito), portanto a SOD promove a atividade de NO. A SOD também demonstrou suprimir a apoptose em folículos ovarianos de rato cultivados, linhagens celulares neurais e camundongos transgênicos.
Mutações no gene SOD1 estão envolvidas na esclerose lateral amiotrófica (ELA).[11]
Definição da unidade
Uma unidade inibe a redução do citocromo c em 50% em um sistema combinado com xantina oxidase, em pH 7,8 a 25 °C em um volume de reação de 3,0 ml. A concentração da xantina oxidase deve produzir ΔA550 inicial de 0,025 ± 0,005 por min.
Nota de análise
Para informações sobre o método de ensaio, consulte McCord, J.M. and Fridovich, I., J. Biol. Chem., 244, 6049 (1969).
Palavra indicadora
Danger
Frases de perigo
Declarações de precaução
Classificações de perigo
Resp. Sens. 1
Código de classe de armazenamento
11 - Combustible Solids
Classe de risco de água (WGK)
WGK 1
Ponto de fulgor (°F)
Not applicable
Ponto de fulgor (°C)
Not applicable
Equipamento de proteção individual
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
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Protocolos
Enzymatic Assay of Superoxide Dismutase
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