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Sigma-Aldrich

Dihydroxyacetone phosphate hemimagnesium salt hydrate

≥95% (TLC)

Synonyme(s) :

1,3-Dihydroxy-2-propanone 1-phosphate disodium salt, 1-Hydroxy-3-(phosphonooxy)-2-propanone disodium salt, DHAP Na2

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill) :
C3H5Mg0.5O6P · xH2O
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
180.19 (anhydrous basis)
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352107
ID de substance PubChem :
Nomenclature NACRES :
NA.25
Le tarif et la disponibilité ne sont pas disponibles actuellement.

Essai

≥95% (TLC)

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

O.OCC(=O)COP(O)(=O)O[Mg]OP(O)(=O)OCC(=O)CO

InChI

1S/2C3H7O6P.Mg.H2O/c2*4-1-3(5)2-9-10(6,7)8;;/h2*4H,1-2H2,(H2,6,7,8);;1H2/q;;+2;/p-2

Clé InChI

XIBMKSGIYJARCI-UHFFFAOYSA-L

Application

Dihydroxyacetone phosphate hemimagnesium salt hydrate (DHAP Mg) is a magnesium salt of DHAP. DHAP may be used as the substrate to characterize enzymes such as fructose bisphosphate aldolase and triose phosphate isomerase.

Actions biochimiques/physiologiques

Dihydroxyacetone phosphate (DHAP) is a metabolic intermediate involved in many pathways, including glycolysis, gluconeogenesis, glycerol metabolism, phosphatidic acid synthesis, fat metabolism, and the Calvin cycle.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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Alice Chan et al.
Angewandte Chemie (International ed. in English), 51(31), 7711-7714 (2012-06-21)
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Matthias Bujara et al.
Nature chemical biology, 7(5), 271-277 (2011-03-23)
Recruiting complex metabolic reaction networks for chemical synthesis has attracted considerable attention but frequently requires optimization of network composition and dynamics to reach sufficient productivity. As a design framework to predict optimal levels for all enzymes in the network is
Inés Ardao et al.
Langmuir : the ACS journal of surfaces and colloids, 28(15), 6461-6467 (2012-03-21)
Gold nanoparticles (AuNPs) are attractive materials for the immobilization of enzymes due to several advantages such as high enzyme loading, absence of internal diffusion limitations, and Brownian motion in solution, compared to the conventional immobilization onto porous macroscopic supports. The
Xavier Garrabou et al.
Organic & biomolecular chemistry, 9(24), 8430-8436 (2011-11-02)
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Ferenc Orosz et al.
Biochimica et biophysica acta, 1792(12), 1168-1174 (2009-09-30)
The triosephosphate isomerase (TPI) functions at a metabolic cross-road ensuring the rapid equilibration of the triosephosphates produced by aldolase in glycolysis, which is interconnected to lipid metabolism, to glycerol-3-phosphate shuttle and to the pentose phosphate pathway. The enzyme is a

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