MAB1944
Anticorps anti-collagène de type VI, clone 3C4
ascites fluid, clone 3C4, Chemicon®
Synonyme(s) :
Collagen alpha-3(VI) chain, Collagen VI alpha-3 polypeptide
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About This Item
Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41
Produits recommandés
Source biologique
mouse
Niveau de qualité
Forme d'anticorps
ascites fluid
Type de produit anticorps
primary antibodies
Clone
3C4, monoclonal
Espèces réactives
human
Fabricant/nom de marque
Chemicon®
Technique(s)
electron microscopy: suitable
flow cytometry: suitable
immunocytochemistry: suitable
immunohistochemistry: suitable (paraffin)
immunoprecipitation (IP): suitable
Isotype
IgG1κ
Numéro d'accès NCBI
Numéro d'accès UniProt
Conditions d'expédition
dry ice
Modification post-traductionnelle de la cible
unmodified
Informations sur le gène
human ... COL6A3(1293)
Catégories apparentées
Description générale
La chaîne alpha-3(VI) du collagène (UniProt P12111, aussi connue sous le nom de polypeptide alpha-3 du collagène de type VI) est codée par le gène COL6A3 (identifiant du gène : 1293) chez l'homme. Le collagène de type VI est un constituant de la matrice extracellulaire (MEC) présent dans quasiment tous les tissus conjonctifs, notamment le cartilage, les os, les tendons, les muscles et la cornée, où il forme des microfibrilles en étroite association avec les membranes basales. En plus d'ancrer la membrane basale à la matrice péricellulaire dans le muscle, les recherches indiquent que le collagène de type VI intervient dans la signalisation cellulaire et la migration des cellules. Le motif structural de base du collagène de type VI est un hétérotrimère composé de chaînes alpha-1(VI), alpha-2(VI) et alpha-3(VI) (codées respectivement par les gènes COL6A1, COL6A2 et COL6A3). Les chaînes α1(VI) et α2(VI) ont une taille et une structure de domaine similaires ; elles contiennent une région en triple hélice de 335 ou 336 acides aminés, caractéristique de tous les collagènes. Juste à côté de la triple hélice se trouvent des domaines homologues aux domaines de type A observés dans le facteur von Willebrand (domaines VWA). α1(VI) et α2(VI) contiennent un domaine VWA en position N-terminale par rapport à la triple hélice (N1) et deux domaines VWA en position C-terminale de l'hélice (C1 et C2). La chaîne α3(VI), quant à elle, est bien plus grosse, avec ses dix domaines VWA en position N-terminale (N1–N10) et ses deux domaines VWA en position C-terminale (C1 et C2), ainsi que plusieurs autres types de domaines identifiables dans la région C-terminale (C3–C5). Les mutations des gènes COL6A1, COL6A2 et COL6A3 sont connues pour causer la dystrophie musculaire congénitale d'Ullrich (DMCU) et la myopathie de Bethlem (BM). Trois autres chaînes de collagène de type VI ont été signalées en 2008 (les chaînes α4(VI), α5(VI) et α6(VI), codées respectivement par COL6A4, COL6A5 et COL6A6).
Spécificité
Autres espèces non testées.
Le clone 3C4 cible la région non hélicoïdale de la chaîne alpha-3(VI).
Immunogène
Collagène humain de type VI purifié
Épitope : Région non hélicoïdale.
Application
Domaine de recherche
Structure cellulaire
Structure cellulaire
Flow Cytometry Analysis: A representative lot detected intracellular type VI collagen retention by flow cytometry using permeabilized and non-permeabilized fibroblasts isolated from both healthy individuals, as well as Ullrich congenital muscular dystrophy (UCMD) and Bethlem myopathy (BM) patients (Kim, J., et al. (2012). Neuromuscul. Disord. 22(2):139-148).
Immunocytochemistry Analysis: Representative lots detected extracellular type VI collagen immunoreactivity in cultured fibroblasts isolated from Ullrich congenital muscular dystrophy (UCMD) and Bethlem myopathy (BM) patients by fluorescent immunocytochemistry (Kim, J., et al. (2012). Neuromuscul. Disord. 22(2):139-148; Allamand, V., et al. (2011). Skelet Muscle. 1:30; Briñas, L., et al. (2010). Ann. Neurol. 68(4):511-520; Jimenez-Mallebrera, C., et al. (2006). Neuromuscul. Disord. 16(9-10):571-582; Tétreault, M., et al. (2004). Brain. 129(Pt 8):2077-2084; Zhang, R.Z., et al. (2002). J. Biol. Chem. 277(46):43557-43564).
Immunocytochemistry Analysis: A representative lot detected exogenously expressed wild-type α3(VI) chain, as well as α3(VI) chain with G49A or G301V mutation in SaOS-2 transfectants by fluorescent immunocytochemistry (Lamandé, S.R., et al. (2002). J. Biol. Chem. 277(3):1949-1956).
Immunocytochemistry Analysis: Representative lots immunostained extracellular type VI collagen fibrils in human MG63 osteosarcoma cells and primary foreskin fibroblasts cultures (Bruns, R.R., et al. (1986). J. Cell Biol. 103(2):393-404; Engvall, E., et al. (1986). J. Cell Biol. 102(3):703-710).
Immunohistochemistry Analysis: A representative lot detected human type VI collagen immunoreactivity in frozen muscle tissue sections from mice grafted with human synovial stem cells (hSSCs) by fluorescent immunohistochemistry (Meng, J., et al. (2010). Neuromuscul. Disord. 20(1):6-15).
Immunohistochemistry Analysis: Representative lots detected type VI collagen immunoreactivity in muscle and skin samples from congenital muscular dystrophy (CMD) and Ullrich congenital muscular dystrophy (UCMD) patients by fluorescent immunohistochemistry using frozen tissue sections (Peat, R.A., et al. (2008). Neurology. 71(5):312-321; Jimenez-Mallebrera, C., et al. (2006). Neuromuscul. Disord. 16(9-10):571-582).
Immunoprecipitation Analysis: A representative lot co-immunoprecipitated type VI collagen α1(VI) and α2(VI) chains with wild-type α3(VI) chain, as well as α3(VI) chain with G16S or G49A mutation. Impaired α1(VI) and α2(VI) co-IP was observed with α3(VI) G301V mutant (Lamandé, S.R., et al. (2002). J. Biol. Chem. 277(3):1949-1956).
Immunoprecipitation Analysis: A representative lot immunoprecipitated type VI collagen alpha chains from Triton X-100 extracts of MRC-5 human lung fibroblasts (Engvall, E., et al. (1986). J. Cell Biol. 102(3):703-710).
Electron Microscopy Analysis: A representative lot detected reduced extracellular type VI collagen immunoreactivity in cultured fibroblasts isolated from an Ullrich congenital muscular dystrophy (UCMD) patient (Zhang, R.Z., et al. (2002). J. Biol. Chem. 277(46):43557-43564).
Electron Microscopy Analysis: A representative lot immunostained extracellular filaments and fibrils by binding to the band (non-helical) region of the type VI collagen fibrils using cultured human foreskin fibroblasts (Bruns, R.R., et al. (1986). J. Cell Biol. 103(2):393-404).
Dot Blot Analysis: A representative lot detected exogenously expressed wild-type α3(VI) chain, as well as α3(VI) chain with G49A or G301V mutation in the medium of cultured SaOS-2 transfectants (Lamandé, S.R., et al. (2002). J. Biol. Chem. 277(3):1949-1956).
Immunocytochemistry Analysis: Representative lots detected extracellular type VI collagen immunoreactivity in cultured fibroblasts isolated from Ullrich congenital muscular dystrophy (UCMD) and Bethlem myopathy (BM) patients by fluorescent immunocytochemistry (Kim, J., et al. (2012). Neuromuscul. Disord. 22(2):139-148; Allamand, V., et al. (2011). Skelet Muscle. 1:30; Briñas, L., et al. (2010). Ann. Neurol. 68(4):511-520; Jimenez-Mallebrera, C., et al. (2006). Neuromuscul. Disord. 16(9-10):571-582; Tétreault, M., et al. (2004). Brain. 129(Pt 8):2077-2084; Zhang, R.Z., et al. (2002). J. Biol. Chem. 277(46):43557-43564).
Immunocytochemistry Analysis: A representative lot detected exogenously expressed wild-type α3(VI) chain, as well as α3(VI) chain with G49A or G301V mutation in SaOS-2 transfectants by fluorescent immunocytochemistry (Lamandé, S.R., et al. (2002). J. Biol. Chem. 277(3):1949-1956).
Immunocytochemistry Analysis: Representative lots immunostained extracellular type VI collagen fibrils in human MG63 osteosarcoma cells and primary foreskin fibroblasts cultures (Bruns, R.R., et al. (1986). J. Cell Biol. 103(2):393-404; Engvall, E., et al. (1986). J. Cell Biol. 102(3):703-710).
Immunohistochemistry Analysis: A representative lot detected human type VI collagen immunoreactivity in frozen muscle tissue sections from mice grafted with human synovial stem cells (hSSCs) by fluorescent immunohistochemistry (Meng, J., et al. (2010). Neuromuscul. Disord. 20(1):6-15).
Immunohistochemistry Analysis: Representative lots detected type VI collagen immunoreactivity in muscle and skin samples from congenital muscular dystrophy (CMD) and Ullrich congenital muscular dystrophy (UCMD) patients by fluorescent immunohistochemistry using frozen tissue sections (Peat, R.A., et al. (2008). Neurology. 71(5):312-321; Jimenez-Mallebrera, C., et al. (2006). Neuromuscul. Disord. 16(9-10):571-582).
Immunoprecipitation Analysis: A representative lot co-immunoprecipitated type VI collagen α1(VI) and α2(VI) chains with wild-type α3(VI) chain, as well as α3(VI) chain with G16S or G49A mutation. Impaired α1(VI) and α2(VI) co-IP was observed with α3(VI) G301V mutant (Lamandé, S.R., et al. (2002). J. Biol. Chem. 277(3):1949-1956).
Immunoprecipitation Analysis: A representative lot immunoprecipitated type VI collagen alpha chains from Triton X-100 extracts of MRC-5 human lung fibroblasts (Engvall, E., et al. (1986). J. Cell Biol. 102(3):703-710).
Electron Microscopy Analysis: A representative lot detected reduced extracellular type VI collagen immunoreactivity in cultured fibroblasts isolated from an Ullrich congenital muscular dystrophy (UCMD) patient (Zhang, R.Z., et al. (2002). J. Biol. Chem. 277(46):43557-43564).
Electron Microscopy Analysis: A representative lot immunostained extracellular filaments and fibrils by binding to the band (non-helical) region of the type VI collagen fibrils using cultured human foreskin fibroblasts (Bruns, R.R., et al. (1986). J. Cell Biol. 103(2):393-404).
Dot Blot Analysis: A representative lot detected exogenously expressed wild-type α3(VI) chain, as well as α3(VI) chain with G49A or G301V mutation in the medium of cultured SaOS-2 transfectants (Lamandé, S.R., et al. (2002). J. Biol. Chem. 277(3):1949-1956).
L'utilisation de cet anticorps anti-collagène de type VI, clone 3C4, a été validée en dot blot, microscopie électronique, cytométrie en flux, immunofluorescence, immunohistochimie (paraffine) et immunoprécipitation pour la détection de la chaîne alpha-3 du collagène de type VI.
Sous-domaine de recherche
Protéines de la MEC
Protéines de la MEC
Description de la cible
343,7 / 321,4 / 113,2 / 278,2 / 134,7 kDa (proforme des isoformes 1/2/3/4/5) et 340,8 / 318,5 / 110,4 / 275,3 / 131,8 kDa (forme mature des isoformes 1/2/3/4/5) (poids déterminés par calcul).
Forme physique
Liquide
Produit non purifié.
Stockage et stabilité
Conserver à l'état congelé à -20 °C. Éviter les congélations/décongélations répétées.
Informations légales
CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Clause de non-responsabilité
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Code de la classe de stockage
10 - Combustible liquids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 1
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
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Identification of a deep intronic mutation in the COL6A2 gene by a novel custom oligonucleotide CGH array designed to explore allelic and genetic heterogeneity in collagen VI-related myopathies.
Bovolenta, M; Neri, M; Martoni, E; Urciuolo, A; Sabatelli, P; Fabris, M; Grumati et al.
BMC Medical Genetics null
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Neuromuscular disorders are a clinically, pathologically, and genetically heterogeneous group. Even for the experienced clinician, an accurate diagnosis is often challenging due to the complexity of these disorders. Here, we investigated the utility of next generation sequencing (NGS) in early
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Collagen VI-related disorders are the second most common congenital muscular dystrophies for which no treatments are presently available. They are mostly caused by dominant-negative pathogenic variants in the genes encoding α chains of collagen VI, a heteromeric network forming collagen;
Elena Martoni et al.
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Notre équipe de scientifiques dispose d'une expérience dans tous les secteurs de la recherche, notamment en sciences de la vie, science des matériaux, synthèse chimique, chromatographie, analyse et dans de nombreux autres domaines..
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