MABF106
Anti-Viperin-Antikörper, Klon MaP.VIP
clone MaP.VIP, from mouse
Synonym(e):
Radical S-adenosyl methionine domain-containing protein 2, Cytomegalovirus-induced gene 5 protein, Viperin, Virus inhibitory protein,endoplasmic reticulum-associated, interferon-inducible
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About This Item
UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41
Empfohlene Produkte
Biologische Quelle
mouse
Qualitätsniveau
Antikörperform
purified antibody
Antikörper-Produkttyp
primary antibodies
Klon
MaP.VIP, monoclonal
Speziesreaktivität
human, rat, mouse
Methode(n)
flow cytometry: suitable
immunocytochemistry: suitable
immunohistochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable
Isotyp
IgG2aκ
NCBI-Hinterlegungsnummer
UniProt-Hinterlegungsnummer
Versandbedingung
wet ice
Posttranslationale Modifikation Target
unmodified
Angaben zum Gen
human ... RSAD2(91543)
Allgemeine Beschreibung
Viperin (Virus inhibitory protein endoplasmic reticulum-associated interferon-inducible) gehört zur Familie der RSAD2 und ist höchst induzierbar durch Typ-I- und Typ-II-Interferon, jedoch nur minimal oder überhaupt nicht induzierbar in monozytischen Zelllinien. Einige Studien deuten darauf hin, dass Viperin an antiviralen Wirtsreaktionen beteiligt ist, da eine aus viralen Infektionen ausgehende Viperin-Induktion beobachtet wurde. Forschungen haben auch aufgezeigt, dass Viperin die Influenza-Replikation hemmt, indem es die Freisetzung aus der plasmatischen Membran durch Beeinträchtigung der Bildung von Lipid-Rafts und der damit verbundenen Veränderung der Fluidität der Plasmamembran unterbricht. Lipid-Rafts sind bekannte Detergens-resistente Mikrodomänen für die Influenza-Sprossung.
Immunogen
Rekombinantes Protein, das dem menschlichen Viperin entspricht.
Anwendung
Der Anti-Viperin-Antikörper, Klon MaP.VIP, weist den Viperin-Gehalt nach und wurde für die Verwendung in WB, IH, FC, IP und IC publiziert und validiert.
Forschungskategorie
Entzündung und Immunologie
Entzündung und Immunologie
Forschungsunterkategorie
Immunglobuline und Immunologie
Immunglobuline und Immunologie
Immunhistochemische Analyse: Eine 1:500-1:1.000-Verdünnung einer repräsentativen Charge wies Viperin in menschlichem Dickdarm- und Rattennierengewebe nach.
Immunpräzipitationsanalyse: Eine repräsentative Charge wurde von einem unabhängigen Labor in HepG2-Zelllysat verwendet (Hinson, E., et al. (2008). JBC. 284(7):4705–4712).
Durchflusszytometrie-Analyse: Eine repräsentative Charge wurde von einem unabhängigen Labor in Leber-, Milz-, Lungen- und Lymphknotenzellen der Maus verwendet (Hinson, E., et al. (2010). J. Immunol. 184:5723-5731).
Immunzytochemische Analyse: Eine repräsentative Charge wurde von einem unabhängigen Labor in Milzzellen der Maus verwendet (Hinson, E., et al. (2010). J. Immunol. 184:5723-5731).
Immunpräzipitationsanalyse: Eine repräsentative Charge wurde von einem unabhängigen Labor in HepG2-Zelllysat verwendet (Hinson, E., et al. (2008). JBC. 284(7):4705–4712).
Durchflusszytometrie-Analyse: Eine repräsentative Charge wurde von einem unabhängigen Labor in Leber-, Milz-, Lungen- und Lymphknotenzellen der Maus verwendet (Hinson, E., et al. (2010). J. Immunol. 184:5723-5731).
Immunzytochemische Analyse: Eine repräsentative Charge wurde von einem unabhängigen Labor in Milzzellen der Maus verwendet (Hinson, E., et al. (2010). J. Immunol. 184:5723-5731).
Qualität
Beurteilt mittels Western Blot in Makrophagen der Maus, die mit IFN-γ und LPS stimuliert wurden.
Western-Blot-Analyse: 1 µg/ml dieses Antikörpers wies Viperin in 10 µg Makrophagen der Maus, die mit IFN-γ und LPS stimuliert wurden, nach.
Western-Blot-Analyse: 1 µg/ml dieses Antikörpers wies Viperin in 10 µg Makrophagen der Maus, die mit IFN-γ und LPS stimuliert wurden, nach.
Zielbeschreibung
~42 kDa beobachtet
Physikalische Form
Aufgereinigtes monoklonales Maus-IgG2aκ im Puffer mit 0,1 M Tris-Glycin (pH 7,4), 150 mM NaCl mit 0,05 % Natriumazid.
Format: Aufgereinigt
Über Protein G aufgereinigt
Lagerung und Haltbarkeit
Bei 2–8 °C 1 Jahr ab Empfangsdatum haltbar.
Hinweis zur Analyse
Kontrolle
Makrophagen der Maus, die mit IFN-γ und LPS stimuliert wurden
Makrophagen der Maus, die mit IFN-γ und LPS stimuliert wurden
Sonstige Hinweise
Konzentration: Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Analysenzertifikat.
Haftungsausschluss
Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.
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Lagerklassenschlüssel
12 - Non Combustible Liquids
WGK
WGK 1
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
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Geneviève Pépin et al.
Nucleic acids research, 45(1), 198-205 (2016-10-04)
Acridine dyes, including proflavine and acriflavine, were commonly used as antiseptics before the advent of penicillins in the mid-1940s. While their mode of action on pathogens was originally attributed to their DNA intercalating activity, work in the early 1970s suggested
PIK3CA mutation in endometriotic epithelial cells promotes viperin-dependent inflammatory response to insulin.
Wilson, et al.
Reproductive Biology and Endocrinology, 21, 43-43 (2023)
Sara K Martin et al.
Cell reports, 34(8), 108775-108775 (2021-02-25)
In mammalian cells, specialized DNA polymerase ζ (pol ζ) contributes to genomic stability during normal DNA replication. Disruption of the catalytic subunit Rev3l is toxic and results in constitutive chromosome damage, including micronuclei. As manifestations of this genomic stress are
Geneviève Pépin et al.
Nucleic acids research, 44(11), 5356-5364 (2016-05-12)
Gene-recombinase technologies, such as Cre/loxP-mediated DNA recombination, are important tools in the study of gene function, but have potential side effects due to damaging activity on DNA. Here we show that DNA recombination by Cre instigates a robust antiviral response
Noémie Alphonse et al.
Cell, 185(13), 2354-2369 (2022-05-15)
Interferons (IFNs) induce an antimicrobial state, protecting tissues from infection. Many viruses inhibit IFN signaling, but whether bacterial pathogens evade IFN responses remains unclear. Here, we demonstrate that the Shigella OspC family of type-III-secreted effectors blocks IFN signaling independently of
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