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CC077

Sigma-Aldrich

Human Collagen Type V

from human placenta, liquid, 1 mg/mL, suitable for cell culture, used for gel formation

Synonym(e):

Collagen Type V

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352202
eCl@ss:
32160405
NACRES:
NA.75
Preise und Verfügbarkeit sind derzeit nicht verfügbar.

Produktbezeichnung

Humanes Typ-V-Kollagen,

Biologische Quelle

human

Qualitätsniveau

Assay

95% (SDS-PAGE)

Form

liquid

Hersteller/Markenname

Chemicon®

Konzentration

1 mg/mL

Methode(n)

cell culture | mammalian: suitable

Verunreinigungen

<0.5% non-collagen proteins
<1% collagen type III
<2% collagen type I
<2% collagen type IV

Aufnahme

sample type mesenchymal stem cell(s)
sample type induced pluripotent stem cell(s)
sample type pancreatic stem cell(s)
sample type epithelial cells
sample type neural stem cell(s)
sample type hematopoietic stem cell(s)
sample type: human embryonic stem cell(s)

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

dry ice

Lagertemp.

−20°C

Angaben zum Gen

Allgemeine Beschreibung

Typ-V-Kollagen ist ein fibrillenbildendes Kollagen, das sich zusammen mit Typ-I-Kollagen in der Lunge, den Knochen und fötalen Membranen befindet.[1] Es handelt sich um unbedeutenderes Kollagen, das in der extrazellulären Matrix vorhanden ist.[2]

Anwendung

Humanes Typ-V-Kollagen wird zur Untersuchung der Interaktion des Hevin-Proteins (hochendotheliales Venolenprotein) mit humanem Typ-V-Kollagen mittels Fluoreszenz-Polarisations-Assay (FP-Assay) und Oberflächenplasmonenresonanz (SPR) verwendet.[3] Es wird auch zur Inkubation der 96-Well-Platte verwendet, um die Proteinkonzentrationen in den Medien und den Zelllysaten von Fibroblasten zu bestimmen.[1]

Biochem./physiol. Wirkung

Typ-V-Kollagen wirkt als Regulator der Kollagenfibrillogenese in der Kornea und der Hautdermis. Es interagiert mit Matrixkollagenen und strukturellen Proteinen und trägt so zur strukturellen Integrität der Gewebe bei. Niedrigere Konzentrationen von Typ-V-Kollagen führen zu einem Verlust der Korneatransparenz und dem Ehlers-Danlos-Syndrom.[2]

Physikalische Form

Flüssigkeit in 0,1 M Essigsäure, pH 3,0. Keine Konservierungsmittel hinzugefügt.

Angaben zur Herstellung

Gereinigt durch serielle Salzfällungen einer Pepsin-Extraktion von humanen Fötalmembranen und Chromatographie auf DEAE-Cellulose.

Lagerung und Haltbarkeit

Bei -20 °C in unverdünnten Aliquoten bis zu 12 Monate haltbar. Nicht auftauen und erneut einfrieren.

Sonstige Hinweise

Molekulare Zusammensetzung: α1(V)]2 α2(V), native Dreifachhelix. Die Reinheit und die Retention der nativen Helixstruktur wurden durch SDS-PAGE, ORD und durch Reaktion mit monoklonalen Antikörpern gegen den Kollagentyp kontrolliert. Produktherkunft: Humane Plazenta, negativ auf HBsAg und HIV-Antikörper.

Rechtliche Hinweise

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Haftungsausschluss

NUR FÜR FORSCHUNGSZWECKE. Dieses Produkt unterliegt in Frankreich den Vorschriften für den Gebrauch zu wissenschaftlichen Zwecken, auch bei der Ein- und Ausfuhr (Artikel L 1211-1 Absatz 2 des französischen Gesundheitsgesetzes). Der Käufer (d. h. der Endverbraucher) erfordert eine Einfuhrgenehmigung des französischen Forschungsministeriums gemäß Artikel L1245-5-1 II. des französischen Gesundheitsgesetzes. Mit der Bestellung dieses Produkts bestätigen Sie, dass Sie die entsprechende Einfuhrgenehmigung erhalten haben.

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Type V collagen in health, disease, and fibrosis
The Anatomical Record, 299(5), 613-629 (2016)
The effects of tissue pretreatment and pepsin levels on the isolation of collagens from human placenta.
Klasson, S C, et al.
Collagen and Related Research, 6, 397-408 (1986)
K Gelse et al.
Advanced drug delivery reviews, 55(12), 1531-1546 (2003-11-19)
The extracellular matrix represents a complex alloy of variable members of diverse protein families defining structural integrity and various physiological functions. The most abundant family is the collagens with more than 20 different collagen types identified so far. Collagens are
Neena Philips et al.
Connective tissue research, 53(5), 373-378 (2012-02-14)
Skin aging is associated with the loss of the structural collagens and the elastin fiber components that form the extracellular matrix (ECM). It is associated with reduced transforming growth factor-β (TGF-β), angiogenesis and increased oxidative stress. Copper has been incorporated
Shanghua Fan et al.
Structure (London, England : 1993), 29(7), 664-678 (2021-02-04)
Hevin is secreted by astrocytes and its synaptogenic effects are antagonized by the related protein, SPARC. Hevin stabilizes neurexin-neuroligin transsynaptic bridges in vivo. A third protein, membrane-tethered MDGA, blocks these bridges. Here, we reveal the molecular underpinnings of a regulatory network

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This page covers the ECM coating protocols developed for four types of ECMs on Millicell®-CM inserts, Collagen Type 1, Fibronectin, Laminin, and Matrigel.

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