ABN991
Anti-phospho-GLUT-1-Antikörper (Ser226)
from rabbit, purified by affinity chromatography
Synonym(e):
Solute carrier family 2, facilitated glucose transporter member 1, Glucose transporter type 1, erythrocyte/brain, GLUT-1, HepG2 glucose transporter, Human T-cell leukemia virus I and II receptor, Receptor for HTLV-1 and HTLV-2, phospho GLUT-1 (Ser226)
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About This Item
UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41
Empfohlene Produkte
Biologische Quelle
rabbit
Qualitätsniveau
Antikörperform
affinity isolated antibody
Antikörper-Produkttyp
primary antibodies
Klon
polyclonal
Aufgereinigt durch
affinity chromatography
Speziesreaktivität
mouse, human
Speziesreaktivität (Voraussage durch Homologie)
horse (based on 100% sequence homology), canine (based on 100% sequence homology), bovine (based on 100% sequence homology), Xenopus (based on 100% sequence homology), rat (based on 100% sequence homology), rabbit (based on 100% sequence homology)
Methode(n)
immunocytochemistry: suitable
inhibition assay: suitable (peptide)
western blot: suitable
NCBI-Hinterlegungsnummer
UniProt-Hinterlegungsnummer
Versandbedingung
wet ice
Posttranslationale Modifikation Target
phosphorylation (pSer226 )
Angaben zum Gen
human ... SLC2A1(6513)
Allgemeine Beschreibung
Mitglied 1 der SLC-Transporter-Familie 2 (Glucose-Transporter-Facilitator) (UniProt P11166; auch bekannt als Erythrozyten-/Gehirn-spezifischer Glucose-Transporter Typ 1, GLUT-1, HepG2-Glucose-Transporter, Rezeptor für humanes T-Zell-Leukämie-Virus I und II, HTLV-1- und HTLV-2-Rezeptor) wird vom Gen SLC2A1 (auch DYT9, DYT17, DYT18, EIG12, GLUT, GLUT1, HTLVR, GLUT1DS, PED genannt) (Gen-ID 6513) in Menschen kodiert. Die Glucose-Transporter-Familie (GLUT-1 bis GLUT-7) besteht aus membranintegrierten Glycoproteinen, die die zelluläre Glucoseaufnahme erleichtern. GLUT-1 vermittelt die Glucoseaufnahme in adultem Gewebe und ist gleichzeitig der dominanteste Glucose-Transporter in embryonalem und fetalem Gewebe. In der frontalen Großhirnrinde des Menschen liegt GLUT-1 in zwei Formen vor: die 55-kDa-Form von GLUT-1 reguliert den Glucoseimport aus dem Blut in das Gehirn über die Endothelzellen der Blut-Hirn-Schranke (BHS) und die 45-kDa-Form von GLUT-1 reguliert vorwiegend die Glucoseaufnahme über nicht vaskuläre Gliazellen.
Immunogen
An KLH konjugiertes lineares Peptid, das einer Sequenz der vierten zytoplasmatischen Domäne (Schleife 6) von menschlichem GLUT-1 mit phosphoryliertem Ser226 entspricht.
Epitop: pSer226 in der vierten zytoplasmatischen Domäne (Schleife 6).
Anwendung
Dieser Anti-phospho-GLUT-1-Antikörper (Ser226) ist für die Verwendung in Western Blots, Peptidinhibitionsassays und Immunzytochemie zum Nachweis von phospho-GLUT-1 validiert.
Peptidinhibitionsanalyse: Mit 2,0 µg/ml einer repräsentativen Charge wurde an Ser226 phosphoryliertes GLUT-1 in Lysaten aus mit PMA behandelten HeLa-Zellen nachgewiesen. Durch Vorinkubation des Antikörpers mit dem Immunogenpeptid, aber nicht mit dem entsprechenden nicht phosphorylierten Peptid, wurde der Nachweise der phospho-GLUT-1-Bande blockiert.
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge in einer Verdünnung von 1:200 (5 µg/ml) wurde die TPA-induzierte Phosphorylierung von Wildtyp-GLUT-1, aber nicht von GLUT-1 mit S226A-Mutation, in Lysaten aus Rat2-Fibroblasten, die die entsprechenden Konstrukte durch eine Retrovirus-vermittelte Transfektion exprimieren, nachgewiesen (mit freundlicher Genehmigung von Dr. Richard C. Wang, UT Southwestern Medical Center, Dallas, TX).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge in einer Verdünnung von 1:200 (5 µg/ml) wurde die zeitabhängige Induktion der GLUT-1-Ser226-Phosphorylierung in serumfreien Endothelzellen aus der humanen Nabelschnurvene (HUVEC) und humanen Aorten-Endothelzellen (HAEC) nach der Behandlung mit VEGF nachgewiesen (mit freundlicher Genehmigung von Dr. Richard C. Wang, UT Southwestern Medical Center, Dallas, TX).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die durch die PKC-Aktivierung induzierte GLUT-1-Ser226-Phosphorylierung in humanen Aorten-Endothelzellen (HAEC) nach der Behandlung mit TPA (Best.-Nr. 500582 und 524400) nur in Abwesenheit aber nicht in Gegenwart des PKC-Inhibitors Go 6983 (Best.-Nr. 365251) nachgewiesen (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die zeitabhängige Induktion der GLUT-1-Ser226-Phosphorylierung in serumfreien Endothelzellen aus der humanen Nabelschnurvene (HUVEC) nach der Behandlung mit VEGF oder Angiotensin II nachgewiesen (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde eine vergleichbare Induktion der Ser226-Phosphorylierung durch exogen exprimiertes Wildtyp-GLUT-1 oder den K526E-Mutanten in transfizierten Rat2-Fibroblasten nach der Behandlung mit dem PKC-Aktivator TPA (Best.-Nr. 500582 und 524400) nachgewiesen (Best.-Nr. 365251) (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die durch den PKC-Aktivator TPA induzierte GLUT-1-Ser226-Phosphorylierung in serumfreien HeLa-Zellen, primär kardialen Endothelzellen des Menschen, EA.hy926-Endothelzellen des Menschen und bEnd.3-Endothelzellen aus dem Gehirn von Mäusen nachgewiesen (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die durch PKC katalysierte Ser226-Phosphorylierung des GST-Fusionsproteins mit Wildtyp-GLUT-1-Schleife-6-Sequenz (4. zytoplasmatische Domäne) aber nicht bei Fusionen zwischen GST-Schleife 6 und R223P-, R223Q-, R223W- oder S226A-Mutanten in In-vitro-Kinaseassays nachgewiesen (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die zeitabhängige Induktion der GLUT-1-Ser226-Phosphorylierung in serumfreien humanen Aorten-Endothelzellen (HAEC) nach der Behandlung mit VEGF nachgewiesen (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Immunzytochemische Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die durch PKC-Aktivierung induzierte GLUT-1-Ser226-Phosphorylierung in den Membraneinstülpungen von Endothelzellen aus der humanen Nabelschnurvene (HUVEC) nach der Behandlung mit TPA (Best.-Nr. 500582 und 524400) nachgewiesen (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Hinweis: Die Lysatproben vor dem Auftragen des Gels 10 Minuten lang auf 50 °C erwärmen. Die Proben nicht auf Temperaturen über 60 °C erwärmen, da dies zu einer Aggregation des Zielproteins führen kann.
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge in einer Verdünnung von 1:200 (5 µg/ml) wurde die TPA-induzierte Phosphorylierung von Wildtyp-GLUT-1, aber nicht von GLUT-1 mit S226A-Mutation, in Lysaten aus Rat2-Fibroblasten, die die entsprechenden Konstrukte durch eine Retrovirus-vermittelte Transfektion exprimieren, nachgewiesen (mit freundlicher Genehmigung von Dr. Richard C. Wang, UT Southwestern Medical Center, Dallas, TX).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge in einer Verdünnung von 1:200 (5 µg/ml) wurde die zeitabhängige Induktion der GLUT-1-Ser226-Phosphorylierung in serumfreien Endothelzellen aus der humanen Nabelschnurvene (HUVEC) und humanen Aorten-Endothelzellen (HAEC) nach der Behandlung mit VEGF nachgewiesen (mit freundlicher Genehmigung von Dr. Richard C. Wang, UT Southwestern Medical Center, Dallas, TX).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die durch die PKC-Aktivierung induzierte GLUT-1-Ser226-Phosphorylierung in humanen Aorten-Endothelzellen (HAEC) nach der Behandlung mit TPA (Best.-Nr. 500582 und 524400) nur in Abwesenheit aber nicht in Gegenwart des PKC-Inhibitors Go 6983 (Best.-Nr. 365251) nachgewiesen (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die zeitabhängige Induktion der GLUT-1-Ser226-Phosphorylierung in serumfreien Endothelzellen aus der humanen Nabelschnurvene (HUVEC) nach der Behandlung mit VEGF oder Angiotensin II nachgewiesen (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde eine vergleichbare Induktion der Ser226-Phosphorylierung durch exogen exprimiertes Wildtyp-GLUT-1 oder den K526E-Mutanten in transfizierten Rat2-Fibroblasten nach der Behandlung mit dem PKC-Aktivator TPA (Best.-Nr. 500582 und 524400) nachgewiesen (Best.-Nr. 365251) (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die durch den PKC-Aktivator TPA induzierte GLUT-1-Ser226-Phosphorylierung in serumfreien HeLa-Zellen, primär kardialen Endothelzellen des Menschen, EA.hy926-Endothelzellen des Menschen und bEnd.3-Endothelzellen aus dem Gehirn von Mäusen nachgewiesen (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die durch PKC katalysierte Ser226-Phosphorylierung des GST-Fusionsproteins mit Wildtyp-GLUT-1-Schleife-6-Sequenz (4. zytoplasmatische Domäne) aber nicht bei Fusionen zwischen GST-Schleife 6 und R223P-, R223Q-, R223W- oder S226A-Mutanten in In-vitro-Kinaseassays nachgewiesen (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die zeitabhängige Induktion der GLUT-1-Ser226-Phosphorylierung in serumfreien humanen Aorten-Endothelzellen (HAEC) nach der Behandlung mit VEGF nachgewiesen (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Immunzytochemische Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die durch PKC-Aktivierung induzierte GLUT-1-Ser226-Phosphorylierung in den Membraneinstülpungen von Endothelzellen aus der humanen Nabelschnurvene (HUVEC) nach der Behandlung mit TPA (Best.-Nr. 500582 und 524400) nachgewiesen (Lee, E.E., et al. (2015). Mol. Cell. 58(5):845–853).
Hinweis: Die Lysatproben vor dem Auftragen des Gels 10 Minuten lang auf 50 °C erwärmen. Die Proben nicht auf Temperaturen über 60 °C erwärmen, da dies zu einer Aggregation des Zielproteins führen kann.
Qualität
Beurteilt mittels Western Blot in HeLa-Zelllysat.
Western-Blot-Analyse: Mit 2,0 µg/ml dieses Antikörpers wurde an Ser226 phosphoryliertes GLUT-1 in Lysaten aus mit PMA behandelten HeLa-Zellen nachgewiesen.
Western-Blot-Analyse: Mit 2,0 µg/ml dieses Antikörpers wurde an Ser226 phosphoryliertes GLUT-1 in Lysaten aus mit PMA behandelten HeLa-Zellen nachgewiesen.
Zielbeschreibung
~ 50 kDa gemessen. Häufig lässt sich bei 45–75 kDa ein verwischtes Bandenmuster mit Zielbanden mit unterschiedlichen Glykosylierungsgraden erkennen.
Sonstige Hinweise
Konzentration: Die Konzentration entnehmen Sie bitte dem chargenspezifischen Datenblatt.
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Lagerklassenschlüssel
12 - Non Combustible Liquids
WGK
WGK 1
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
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Yunus Saatchi et al.
The American journal of pathology, 193(9), 1195-1207 (2023-06-25)
Although nonrecurrent and recurrent forms of ductal carcinoma in situ (DCIS) of the breast are observed, no evidence-based test can make this distinction. The current retrospective case-control study used archival DCIS samples stained with anti-phospho-Ser226-glucose transporter type 1 and anti-phosphofructokinase
Eunice E Lee et al.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 1713, 57-67 (2017-12-09)
Understanding the physiological regulation of glucose transport requires the analysis of transporters, like GLUT1, in diverse tissue types. We document the utility of viral vectors for the stable expression of wild-type and modified GLUT1 transporter in different types of mammalian
Alexandra M Kraft et al.
American journal of physiology. Cell physiology, 319(5), C910-C921 (2020-09-10)
Some patients treated for ductal carcinoma in situ (DCIS) of the breast will experience cancer recurrences, whereas other patients will not. Unfortunately, current techniques cannot identify which preinvasive lesions will lead to recurrent cancer. Because the mechanism of cancer recurrence
De-Dong Li et al.
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Combating fungal pathogens poses metabolic challenges for neutrophils, key innate cells in anti-Candida albicans immunity, yet how host-pathogen interactions cause remodeling of the neutrophil metabolism is unclear. We show that neutrophils mediate renal immunity to disseminated candidiasis by upregulating glucose
Zhenxing Zhang et al.
Nature communications, 12(1), 5872-5872 (2021-10-09)
Glucose transporter GLUT1 is a transmembrane protein responsible for the uptake of glucose into the cells of many tissues through facilitative diffusion. Plasma membrane (PM) localization is essential for glucose uptake by GLUT1. However, the mechanism underlying GLUT1 PM localization
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