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A9628

Sigma-Aldrich

2-Aminobenzaldehyde

≥98%

Synonyme(s) :

2-Formylaniline, Anthranilaldehyde, o-Aminobenzaldehyde

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C7H7NO
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
121.14
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352100
ID de substance PubChem :
Nomenclature NACRES :
NA.22

Niveau de qualité

Pureté

≥98%

Forme

powder

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

Nc1ccccc1C=O

InChI

1S/C7H7NO/c8-7-4-2-1-3-6(7)5-9/h1-5H,8H2

Clé InChI

FXWFZIRWWNPPOV-UHFFFAOYSA-N

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Application

Reactant for:
  • Preparation of quinoline derivatives as antiviral agents
  • Preparation of electroluminescent materials for OLEDs
  • Friedlander-type synthesis
  • Preparation of 2-tosylaminophenyl cyclopropylmethanols for gold-catalyzed cyclopropyl carbinol rearrangement
  • Benzyl C-H bond amination of arylmethylamines catalyzed by hydroxy-TEMPO
  • Silver-catalyzed aniline mediated cascade hydroamination/cycloaddition reactions

Attention

Polymerizes rapidly at room temperature. May yield slightly hazy solution in ethanol due to the presence of a small amount of polymer.

Pictogrammes

Exclamation mark

Mention d'avertissement

Warning

Mentions de danger

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Organes cibles

Respiratory system

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

235.4 °F - closed cup

Point d'éclair (°C)

113 °C - closed cup

Équipement de protection individuelle

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves


Certificats d'analyse (COA)

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Gyrate atrophy (GA) is a rare recessive disorder characterized by progressive blindness, chorioretinal degeneration and systemic hyperornithinemia. GA is caused by point mutations in the gene encoding ornithine δ-aminotransferase (OAT), a tetrameric pyridoxal 5'-phosphate-dependent enzyme catalysing the transamination of l-ornithine
Riccardo Montioli et al.
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Among the over 50 gyrate atrophy-causing mutations of ornithine δ-aminotransferase (OAT), the R180T involves an active site residue located at the dimer interface, which in the crystal structure of OAT complexed with 5-fluoromethylornithine engages a salt bridge with the α-carboxylate
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Protein dynamics manifested through structural flexibility play a central role in the function of biological molecules. Here we explore the substrate-mediated change in protein flexibility of an antibiotic target enzyme, Clostridium botulinum dihydrodipicolinate synthase. We demonstrate that the substrate, pyruvate
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