Immunoglobulina IgG konia obejmuje sześć podtypów. Podtypy mają wysoką homologię sekwencji. Nadrodzina immunoglobulin ma wspólną strukturę, składającą się z dwóch łańcuchów ciężkich (H) i dwóch łańcuchów lekkich (L), utrzymywanych razem przez wiązania dwusiarczkowe. Łańcuch ciężki ma jeden zmienny region N-końcowy i trzy do czterech stałych (CH1-CH4) regionów C-końcowych. Łańcuch L składa się z jednego zmiennego regionu N-końcowego i stałego regionu C-końcowego.
Specyficzność
Ten produkt został przygotowany z monospecyficznej surowicy odpornościowej metodą chromatografii immunopowinowactwa przy użyciu końskiej IgG sprzężonej z kulkami agarozowymi, a następnie adsorpcji na fazie stałej w celu usunięcia wszelkich niepożądanych reaktywności. Test immunoelektroforezy doprowadził do powstania pojedynczego łuku precypitynowego przeciwko anty-peroksydazie, anty-surowicy koziej, końskiej IgG, końskiej IgG F(c) i surowicy końskiej. Nie zaobserwowano reakcji przeciwko końskiej IgG F(ab')2.
Immunogen
Końskie IgG F(c) fragment
Działania biochem./fizjol.
Trawienie immunoglobuliny IgG papainą skutkuje wytworzeniem fragmentu wiążącego antygen (Fab). Trawienie pepsyną IgG generuje fragment krystalizowalny (Fc). Region Fc przeciwciała IgG ma ogromny potencjał terapeutyczny i jest wykorzystywany do opracowywania przeciwciał terapeutycznych. Normalny poziom IgG w surowicy (400-800 mg/dl) wraz z całkowitymi białkami surowicy i globuliną w surowicy jest niezbędny u źrebiąt, aby zmniejszyć ryzyko wystąpienia niepowodzenia transferu odporności biernej (FTPI).
Właściwości fizyczne
Antibody format: IgG
Postać fizyczna
Dostarczany w 0,02 M fosforanie potasu, 0,15 M chlorku sodu, pH 7,2
Rekonstytucja
Rozpuścić w 1,0 ml wody dejonizowanej (lub równoważnej).
Oświadczenie o zrzeczeniu się odpowiedzialności
O ile nie określono inaczej w naszym katalogu lub innej dokumentacji firmy dołączonej do produktu(-ów), nasze produkty są przeznaczone wyłącznie do użytku badawczego i nie mogą być wykorzystywane do żadnych innych celów, w tym między innymi do nieautoryzowanych zastosowań komercyjnych, zastosowań diagnostycznych in vitro, zastosowań terapeutycznych ex vivo lub in vivo lub jakiegokolwiek rodzaju konsumpcji lub zastosowania u ludzi lub zwierząt.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Usefulness of a commercial equine IgG test and serum protein concentration as indicators of failure of transfer of passive immunity in hospitalized foals
Metzger N, et al.
Journal of Veterinary Internal Medicine, 20(2), 382-387 (2006)
The complete map of the Ig heavy chain constant gene region reveals evidence for seven IgG isotypes and for IgD in the horse
Wagner B, et al.
Journal of Immunology, 173(5), 3230-3242 (2004)
Molecular properties of human IgG subclasses and their implications for designing therapeutic monoclonal antibodies against infectious diseases.
Irani V, et al.
Molecular Immunology, 67(2), 171-182 (2015)
Structure and function of immunoglobulins.
Schroeder Jr H W and Cavacini L
The Journal of Allergy and Clinical Immunology, 125(2), S41-S52 (2010)
Questions
Reviews
★★★★★ No rating value
Active Filters
Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.