Przejdź do zawartości
Merck

62335

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp.

lyophilized, powder, ≥1200 U/mg

Slide 1 of 1
Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.

Wybierz wielkość

10 MG

562,00 zł

50 MG

2070,00 zł

562,00 zł

Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności
Zamów zamówienie zbiorcze

Informacje o tej pozycji

Numer CAS:
9004-02-8
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-669-1
MDL number:
MFCD00131523
Numer WE:
3.1.1.34 (BRENDA, IUBMB)

Kluczowe dokumenty

Wyświetl całą dokumentację

Przejdź do

Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomóc

Nazwa produktu

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp., lyophilized, powder, ≥1200 U/mg

biological source

bacterial (Pseudomonas spp.)

form

powder

quality

lyophilized

specific activity

≥1200 U/mg

storage temp.

−20°C

Quality Level

100

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Porównaj podobne pozycje

Wyświetl pełne porównanie

Pokaż różnice

1 of 4

Ta pozycja
L965662336L9518
Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp. lyophilized, powder, ≥1200 U/mg

Sigma-Aldrich

62335

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp.

Lipoprotein Lipase from Burkholderia sp. lyophilized powder, ≥50,000 units/mg solid

Sigma-Aldrich

L9656

Lipoprotein Lipase from Burkholderia sp.

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp. lyophilized, powder, yellow-brown, ≥160 U/mg

Sigma-Aldrich

62336

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp.

Lipase from Pseudomonas sp. Type XIII, lyophilized powder, ≥15 units/mg solid

Sigma-Aldrich

L9518

Lipase from Pseudomonas sp.

specific activity

≥1200 U/mg

specific activity

≥50,000 units/mg solid

specific activity

≥160 U/mg

specific activity

≥15 units/mg solid

biological source

bacterial (Pseudomonas spp.)

biological source

Burkholderia spp.

biological source

bacterial (Pseudomonas spp.)

biological source

-

form

powder

form

lyophilized powder

form

powder

form

lyophilized powder

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

2-8°C

Quality Level

100

Quality Level

200

Quality Level

100

Quality Level

200

quality

lyophilized

quality

-

quality

lyophilized

quality

-

Application

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp. has been used in the enzymatic erosion studies in gamma irradiated poly(trimethylene carbonate) (PTMC) films.[1]

Biochem/physiol Actions

Lipoprotein lipase belongs to the family of triglyceride lipases.[2] It hydrolyses triglycerides in triglyceride-rich ApoB-containing lipoproteins.[3]
Malic dehydrogenase catalyzes the dehydrogenation of L-malate by NAD+.[4][5]

General description

Lipoprotein Lipase (LPL) is majorly secreted by myocytes and adipocytes in humans and is crucial for triglyceride homeostatis.[6] Mutations in the catalytic domain of LPL impairs its interaction with glycosylphosphatidylinositol anchored high density lipoprotein binding protein 1 (GPIHBP1).[7] The N-terminal catalytic domain is essential for lipolysis. The C-terminal is crucial for binding lipoproteins. Altered LPL levels may play role in the pathogenesis of atherosclerosis, coronary heart disease and chronic lymphocytic leukemia.[8]

Other Notes

1 U corresponds to the amount of enzyme which liberates 1 μmol oleic acid per minute at pH 8.0 and 40°C (triolein, Cat. No. 62314 as substrate)
Preparation of aldol acceptors (R)- and (S)-3-azido-2-hydroxypropanal via lipase-catalyzed resolution of the racemic acetal precursor; Effect of enzyme form on its properties in toluene.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Klasa składowania

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number
BCBH2863V
BCBQ3887V
BCBQ3888V

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Wyszukaj dokument COA

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

C.H. von der Osten et al.
Journal of the American Chemical Society, 111, 3924-3924 (1989)
G. Ottolina et al.
Biotechnology Letters, 14, 947-947 (1992)
Lipoprotein lipase: biosynthesis, regulatory factors, and its role in atherosclerosis and other diseases
He PP, et al.
Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry, 480, 126-137 (2018)
Macrophage-mediated erosion of gamma irradiated poly (trimethylene carbonate) films
Bat E, et al.
Biomaterials, 30(22), 3652-3661 (2009)
A lipoprotein lipase (LPL)-specific monoclonal antibody, 88B8, that abolishes the binding of LPL to GPIHBP1
Allan CM, et al.
Journal of Lipid Research, jlr-M070813 (2016)
Wyświetl wszystkie powiązane dokumenty

Protokoły

LPL Activity Assay Protocol

Lipoprotein lipase (LPL) hydrolyzes triglycerides associated with VLDL.

Questions

Reviews

No rating value

Active Filters

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej