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Merck

H5147

Sigma-Aldrich

单克隆抗-热休克蛋白 70 小鼠抗

clone BRM-22, ascites fluid

别名:

HSP70 Antibody - Monoclonal Anti-Heat Shock Protein 70 antibody produced in mouse, Hsp70 Antibody

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About This Item

MDL號碼:
分類程式碼代碼:
12352203
NACRES:
NA.41

生物源

mouse

品質等級

共軛

unconjugated

抗體表格

ascites fluid

抗體產品種類

primary antibodies

無性繁殖

BRM-22, monoclonal

分子量

antigen 70 kDa

物種活性

bovine, chicken, guinea pig, plant, Drosophila, rat, human, nematode, rabbit, hamster

技術

electron microscopy: suitable
immunohistochemistry (frozen sections): suitable
indirect ELISA: suitable
microarray: suitable
western blot: 1:5,000 using bovine brain extract

同型

IgG1

UniProt登錄號

運輸包裝

dry ice

儲存溫度

−20°C

目標翻譯後修改

unmodified

一般說明

单克隆抗热休克蛋白70(小鼠IgG1同种型)分离自BRM-22杂交瘤,其通过融合小鼠骨髓瘤细胞和来自用缀合KLH的溴脱氧尿苷免疫的BALB/c小鼠的脾细胞产生。热休克蛋白家族A(Hsp70)成员1A(HSPA1A)由映射到人类染色体6p21.33上的基因编码。它在所有组织中广泛表达。所编码的蛋白具有N末端45 kDa的ATPase结构域和C末端25 kDa的底物结合域。
多种环境破坏(例如温度突然升高)会诱导细胞迅速合成一组多肽,这些多肽被称为热休克(应激)蛋白。真核细胞包含一个多基因家族,该家族可编码几个密切相关的70kD应激蛋白(HSP70家族),它们在细胞内的位置和调控方式有所不同。该家族包括四种蛋白:组成型(或同源)HSP73、应激诱导型HSP72和葡萄糖调节蛋白grp78(或BiP)和grp75。

特異性

通过免疫印迹,该抗体定位 HSP70 的组成型(HSP73)和诱导型(HSP72)形式。该抗体识别来自脑和其他组织的 HSP70。免疫荧光染色显示 HSP70 蛋白在热休克(42℃,1 小时)人成纤维细胞的细胞核内快速且可逆地积累。

免疫原

从牛脑中分离的 HSP70

應用

小鼠源抗热休克蛋白70单克隆抗体可用于:
  • 酶联免疫吸附测定(ELISA)
  • 免疫印迹
  • 斑点印迹
  • 免疫细胞化学

已通过牛脑提取物免疫印迹法确定抗体滴度至少为1:5,000。
成功使用该抗体的应用以及相关的同行评审论文如下所示。
免疫沉淀(1 篇论文)
蛋白质印迹(4 篇论文)

生化/生理作用

HSP70家族的成员在多肽的折叠、展开和易位以及寡聚蛋白复合物的组装和拆卸中起主要作用。另外,在免疫应答中,HSP70家族蛋白也有几种可能的作用。研究已表明,酒精性肝病与HSP70的胞浆内积累有关。研究发现HSP72在阿尔茨海默氏症患者的大脑中急剧增加,并且主要集中于神经炎斑块和神经原纤维缠结中。HSP70在热休克期间集中在细胞核中,并在热休克消除后返回细胞质。

其他說明

本品为采用细胞培养杂交瘤生产的纯化产品。
SAB4200714抗热休克蛋白 70 (HSP70) 抗体,小鼠单克隆
从杂交瘤细胞培养物中纯化的克隆BRM-22

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儲存類別代碼

10 - Combustible liquids

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WGK 2

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Not applicable

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Bacterial lipopolysaccharide augments febrile-range hyperthermia-induced heat shock protein 70 expression and extracellular release in human THP1 cells
Tulapurkar ME, et al.
Testing, 10(2), e0118010-e0118010 (2015)
M P Mayer et al.
Cellular and molecular life sciences : CMLS, 62(6), 670-684 (2005-03-17)
Hsp70 proteins are central components of the cellular network of molecular chaperones and folding catalysts. They assist a large variety of protein folding processes in the cell by transient association of their substrate binding domain with short hydrophobic peptide segments
Mohan E Tulapurkar et al.
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Sepsis, a devastating and often lethal complication of severe infection, is characterized by fever and dysregulated inflammation. While infections activate the inflammatory response in part through Toll-like receptors (TLRs), fever can partially activate the heat shock response with generation of
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