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R5503

Sigma-Aldrich

Ribonucléase A from bovine pancreas

Type I-AS, 50-100 Kunitz units/mg protein

Synonyme(s) :

RNAse a, RNase A, Ribonucléase pancréatique, Ribonucléate 3′-pyrimidino-oligonucléotido-hydrolase

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Source biologique

bovine pancreas

Niveau de qualité

Type

Type I-AS

Forme

lyophilized powder

Activité spécifique

50-100 Kunitz units/mg protein

Poids mol.

~13,700

Technique(s)

cell based assay: suitable

Impuretés

salt, essentially free

Adéquation

suitable for mRNA or total RNA extracted from cells and tissues

Application(s)

diagnostic assay manufacturing

Activité étrangère

protease, essentially free

Température de stockage

−20°C

InChI

1S/C9H14N4O3/c10-2-1-8(14)13-7(9(15)16)3-6-4-11-5-12-6/h4-5,7H,1-3,10H2,(H,11,12)(H,13,14)(H,15,16)

Clé InChI

CQOVPNPJLQNMDC-UHFFFAOYSA-N

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Description générale

La RNase A, ou ribonucléase A, est une endoribonucléase qui clive les liaisons phosphodiester de l′ARN simple brin après les nucléotides pyrimidiques. Elle attaque l′extrémité phosphate en 3′ (par exemple, la séquence pG-pG-pC-pA-pG est clivée en donnant pG-pG-pCp et A-pG). L′activité est maximale avec l′ARN simple brin. La RNase A est un polypeptide à chaîne unique contenant 4 ponts disulfure. Contrairement à la RNase B, ce n′est pas une glycoprotéine. Les ribonucléases n′hydrolysent pas l′ADN, car celui-ci est dépourvu des groupements 2′-OH essentiels à la formation d′intermédiaires cycliques. La RNase A peut également hydrolyser l′ARN présent dans les échantillons protéiques. Elle peut être inhibée par l′alkylation de His12 et His119 et est activée par les sels de potassium et de sodium. Cette RNase est inhibée en présence d′ions de métaux lourds. Elle est également inhibée par l′ADN par un effet de compétition.

Application

  • La RNase A est utilisée pour supprimer l′ARN présent dans les préparations d′ADN plasmidique et d′ADN génomique ainsi que dans les échantillons protéiques.
  • Elle est également employée dans l′analyse de séquences d′ARN et les tests de protection.
  • Elle a également servi d′outil dans la conception de médicaments assistée par ordinateur.
  • La RNase A supporte l′analyse des séquences d′ARN.
  • Elle hydrolyse l′ARN contenu dans les échantillons protéiques.
  • La purification de l′ADN est supportée par la RNase A.

Actions biochimiques/physiologiques

La ribonucléases A est une endoribonucléase qui clive l′ARN simple brin après les nucléotides pyrimidines. Elle attaque au niveau de l′extrémité 3′ phosphate. Les ribonucléases sont incapables d′hydrolyser l′ADN, car ce dernier ne présente pas les groupes 2′-OH essentiels à la formation d′intermédiaires cycliques. La RNase peut également hydrolyser l′ARN dans les échantillons protéiques. Elle peut être inhibée par alkylation de His12 et His119 et activée par les sels de potassium et de sodium.

Caractéristiques et avantages

Notre ribonucléase A, ou RNase A, d′une grande stabilité, convient à l′élimination d′ARN, au séquençage d′ARN et à la purification d'ADN.

Notes préparatoires

Fractionnement par précipitation différentielle et purfication par chromatographie.

Remarque sur l'analyse

Protéine déterminée par E.

Application

Inhibiteur

Réf. du produit
Description
Tarif

Pictogrammes

Health hazard

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Conseils de prudence

Classification des risques

Resp. Sens. 1

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificats d'analyse (COA)

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P Klappa et al.
European journal of biochemistry, 254(1), 63-69 (1998-07-04)
Using a cross-linking approach, we have demonstrated that radiolabeled model peptides or misfolded proteins specifically interact in vitro with two different luminal proteins in a crude extract from sheep pancreas microsomes. One of the proteins was identified as protein disulphide-isomerase
J J Beintema et al.
Cellular and molecular life sciences : CMLS, 54(8), 825-832 (1998-10-07)
Enzymic properties of members of the ribonuclease A superfamily, like the activity on RNA, the preference for either cytosine or uracil in the primary binding site B1, the preference for the other side of the cleaved phosphodiester bond, the B2
M P Sasso et al.
Gene, 227(2), 205-212 (1999-02-19)
Molecular evolutionary analyses of mammalian ribonucleases have shown that gene duplication events giving three paralogous genes occurred in ruminant ancestors. The enzymes of the bovine species encoded by these genes, isolated from pancreas, brain and seminal vesicles, present similar enzymological
Gertrud Forika et al.
International journal of molecular sciences, 21(14) (2020-07-28)
The poor outcome of pancreas ductal adenocarcinomas (PDAC) is frequently linked to therapy resistance. Modulated electro-hyperthermia (mEHT) generated by 13.56 MHz capacitive radiofrequency can induce direct tumor damage and promote chemo- and radiotherapy. Here, we tested the effect of mEHT
Yanchang Li et al.
Molecular cell, 76(1), 126-137 (2019-08-25)
A surprising complexity of ubiquitin signaling has emerged with identification of different ubiquitin chain topologies. However, mechanisms of how the diverse ubiquitin codes control biological processes remain poorly understood. Here, we use quantitative whole-proteome mass spectrometry to identify yeast proteins

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