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422500

Sigma-Aldrich

Kifunensine, Kitasatosporia kifunense

A potent alkaloid inhibitor of mannosidase I.

Synonyme(s) :

Kifunensine, Kitasatosporia kifunense

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C8H12N2O6
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
232.19
Code UNSPSC :
12352200
Nomenclature NACRES :
NA.77

Niveau de qualité

Pureté

≥98% (TLC)

Forme

solid

Fabricant/nom de marque

Calbiochem®

Conditions de stockage

OK to freeze
desiccated (hygroscopic)

Couleur

white

Solubilité

hot water: 25 mg/mL

Conditions d'expédition

ambient

Température de stockage

−20°C

InChI

1S/C8H12N2O6/c11-1-2-3(12)4(13)5(14)6-9-7(15)8(16)10(2)6/h2-6,11-14H,1H2,(H,9,15)/t2-,3-,4+,5+,6+/m1/s1

Clé InChI

OIURYJWYVIAOCW-PQMKYFCFSA-N

Description générale

A potent alkaloid inhibitor of mannosidase I. An ineffective inhibitor of mannosidase II and the endoplasmic reticulum α-mannosidase.
A potent alkaloid inhibitor of mannosidase I. Does not affect mannosidase II and the endoplasmic reticulum α-mannosidase.

Actions biochimiques/physiologiques

Cell permeable: no
Primary Target
mannosidase-1
Product does not compete with ATP.
Reversible: no

Avertissement

Toxicity: Standard Handling (A)

Reconstitution

Following reconstitution, aliquot and freeze (-20°C). Stock solutions are stable for up to 3 months at -20°C.

Autres remarques

Weng, S., and Spiro, R.G. 1996. Arch. Biochem. Biophys.325, 113.
Kayakiri, H., et al. 1991. Chem. Pharm. Bull. 39, 1378.
Elbein, A.D., et al. 1990. J. Biol. Chem. 265, 15599.
Iwami, M., et al. 1987. J. Antibiotic. 40, 612.

Informations légales

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Pictogrammes

Exclamation mark

Mention d'avertissement

Warning

Mentions de danger

Classification des risques

Eye Irrit. 2

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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Merve Sen et al.
Biomolecules, 11(10) (2021-10-24)
Rhodopsin (RHO) misfolding mutations are a common cause of the blinding disease autosomal dominant retinitis pigmentosa (adRP). The most prevalent mutation, RHOP23H, results in its misfolding and retention in the endoplasmic reticulum (ER). Under homeostatic conditions, misfolded proteins are selectively

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