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Merck

SRE0001

Sigma-Aldrich

Pepsin aus Schweinemagenschleimhaut

Suitable for manufacturing of diagnostic kits and reagents, lyophilized powder, ≥3200 units/mg protein

Synonym(e):

Pepsin A, Pepsin aus Schweinemagen

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Qualitätsniveau

Form

lyophilized powder

Spezifische Aktivität

≥3200 units/mg protein

Mol-Gew.

35 kDa

Verunreinigungen

salt, essentially free

Farbe

white to off-white

UniProt-Hinterlegungsnummer

Anwendung(en)

diagnostic assay manufacturing

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

−20°C

Angaben zum Gen

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Anwendung

Pepsinspaltung kann zur Herstellung von F(ab′)2-Antikörperfragmenten eingesetzt werden. Pepsin unter: www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.

Biochem./physiol. Wirkung

Bevorzugte Spaltung: hydrophobe und aromatische Reste in den Positionen P1 und P1′. Spaltet Phe-Val-, Gln-His-, Glu-Ala-, Ala-Leu-, Leu-Tyr-, Tyr-Leu-, Gly-Phe-, Phe-Phe- und Phe-Tyr-Bindungen in der β-Insulinkette auf.

Einheitendefinition

One unit will produce a ΔA280 of 0.001 per min at pH2.0 at 37° C, measured as TCA-soluble products using hemoglobin as substrate. (Final volume = 16mL. Light path = 1cm.)

Hinweis zur Analyse

Der optimale pH-Wert beträgt 2–4. Aktiv in 4 M Harnstoff und 3 M Guanidin HCl. Stabil bei 60 °C. Pepsin wird bei pH-Werten zwischen 8,0 und 8,5 irreversibel inaktiviert.
Protein determined by E1%/280

Sonstige Hinweise

View more information on pepsin at www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.

Inhibitor

Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben

Piktogramme

Health hazardExclamation mark

Signalwort

Danger

Gefahreneinstufungen

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Zielorgane

Respiratory system

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


Analysenzertifikate (COA)

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Joseph S Fruton
The Quarterly review of biology, 77(2), 127-147 (2002-07-02)
Studies on gastric digestion during 1820-1840 led to the discovery of pepsin as the agent which, in the presence of stomach acid, causes the dissolution of nutrients such as meat or coagulated egg white. Soon afterward it was shown that
J Tack
Alimentary pharmacology & therapeutics, 22 Suppl 1, 48-54 (2005-07-27)
Gastro-oesophageal reflux disease is defined as the presence of symptoms or lesions that can be attributed to the reflux of gastric contents into the oesophagus. Aspiration and prolonged monitoring studies in humans have shown that reflux of gastric contents is
J A Green et al.
Reviews of reproduction, 3(1), 62-69 (1998-03-24)
The pregnancy-associated glycoproteins (PAGs) were first described as placental antigens of cattle that were also present in the blood serum of the mother after implantation. Molecular cloning studies have shown that they are members of the aspartic proteinase gene family
J Tack
Alimentary pharmacology & therapeutics, 24 Suppl 2, 10-16 (2006-08-31)
Gastro-oesophageal reflux disease is a multifaceted and multifactorial disorder which results from the reflux of gastric contents into the oesophagus. Animal studies suggest that synergism between acid and pepsin and conjugated bile acids have the greatest damaging potential for oesophageal
Tina L Samuels et al.
The Annals of otology, rhinology, and laryngology, 119(3), 203-208 (2010-04-16)
Diagnosis of extraesophageal reflux (EER) currently relies on tools designed for diagnosis of gastroesophageal reflux. Such tools lack the sensitivity and reproducibility to detect the less frequent and mildly acidic reflux associated with upper airway disease. Pepsin has been posited

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