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L9795

Sigma-Aldrich

Lactatoxidase aus Aerococcus viridans

lyophilized powder

Synonym(e):

L-Lactatmonooxygenase, Lactat-Oxidase, Lactatmonooxygenase, Lactatoxidase-Decarboxylase, Lactatoxygenase

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About This Item

UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Biologische Quelle

bacterial (Aerococcus viridans)

Qualitätsniveau

200

Form

lyophilized powder

Mol-Gew.

80 kDa (gel filtration)

Lagertemp.

−20°C

Allgemeine Beschreibung

Lactatoxidase (LOX) ist ein Flavinmononukleotid(FMN)-abhängiges Enzym und gehört zu der α-Hydroxysäuren-Oxidase-Flavoenzym-Familie.

Anwendung

Lactatoxidase aus Aerococcus viridans wurde wie folgt verwendet:
  • Als Zusatz zum Kulturmedium zur Umwandlung von extrazellulärem Lactat in Pyruvat
  • Beschichtung von Glasperlen für den elektrochemischen Nachweis von Lactat in einer Einzelzelle durch ein Push-Pull-Mikroströmungssystem
  • Beschichtung von sternförmigen Gold-Nanopartikeln (GNPs) für den gleichzeitigen kolorimetrischen Nachweis von Lactat und anderen Biomarkern in Speichel durch eine papierbasierte Multiplex-Vorrichtung.

Biochem./physiol. Wirkung

Lactatoxidase (LOX) katalysiert die Oxidation von Lactat zu Pyruvat und Wasserstoffperoxid in Gegenwart von FMN als Co-Faktor. Indirekt dient das Enzym zur Bestimmung von L-Lactat durch die Messung des bei der Reaktion gebildeten Wasserstoffperoxids.

Einheitendefinition

Eine Einheit ist definiert als die Menge an Enzym, die unter normalen Assay-Bedingungen 1 mmol Wasserstoffperoxid pro Minute bei 37 °C generiert.

Piktogramme

Health hazardExclamation mark
GHS08,GHS07

Signalwort

Danger

Gefahreneinstufungen

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Zielorgane

Respiratory system

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

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Lin Zhou et al.
Analytical chemistry, 93(24), 8680-8686 (2021-06-10)
Metabolism of a single cell, even within the same organization, differs from other cells by orders of magnitude. Single-cell analysis provides key information for early diagnosis of cancer as well as drug screening. Any slight change in the microenvironment may
Nicholas X Williams et al.
Nature electronics, 4(4), 261-268 (2022-04-05)
Electronic waste can lead to the accumulation of environmentally and biologically toxic materials and is a growing global concern. Developments in transient electronics-in which devices are designed to disintegrate after use-have focused on increasing the biocompatibility, whereas efforts to develop
Ingar Leiros et al.
Acta crystallographica. Section F, Structural biology and crystallization communications, 62(Pt 12), 1185-1190 (2006-12-05)
The crystal structure of L-lactate oxidase (LOX) from Aerococcus viridans has been determined at 2.1 A resolution. LOX catalyzes the flavin mononucleotide (FMN) dependent oxidation of lactate to pyruvate and hydrogen peroxide. LOX belongs to the alpha-hydroxy-acid oxidase flavoenzyme family;
Cyrielle L Bouchez et al.
STAR protocols, 3(2), 101403-101403 (2022-05-24)
Lactate is a central metabolite in energy metabolism and is also involved in cell signaling and epigenetic regulations. Here, we describe an NADH-independent enzymatic assay allowing rapid, selective, and sensitive quantification of L-lactate down to the pmol range. We detail
Yashwanth Ashok et al.
PloS one, 15(2), e0223870-e0223870 (2020-02-25)
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