G2133
Glucose-Oxidase aus Aspergillus niger
Type VII, lyophilized powder, ≥100,000 units/g solid (without added oxygen)
Synonym(e):
β-D-Glucose:oxygen-1-Oxidoreduktase, G.Od., GOx
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About This Item
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Typ
Type VII
Qualitätsniveau
Form
lyophilized powder
Spezifische Aktivität
≥100,000 units/g solid (without added oxygen)
Mol-Gew.
160 kDa
Enthält nicht
extender
Zusammensetzung
Protein, ≥60%
Anwendung(en)
diagnostic assay manufacturing
Fremdaktivität
Catalase ≤10 Sigma units/mg protein
Versandbedingung
wet ice
Lagertemp.
−20°C
InChI
1S/C6H12O6/c7-1-2-3(8)4(9)5(10)6(11)12-2/h2-11H,1H2/t2-,3-,4+,5-,6-/m1/s1
InChIKey
WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N
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Allgemeine Beschreibung
Molekulargewicht: 160 kDa (Gelfiltration)
pI: 4,2
Extinktionskoeffizient: E1 % = 16,7 (280 nm)
Glucose-Oxidase aus Aspergillus niger ist ein Dimer, das aus 2 gleichen Untereinheiten mit einem Molekulargewicht von je 80 kDa besteht. Jede Untereinheit enthält einen Flavinadenindinukleotid-Anteil und ein Eisen. Das Enzym ist ein Glycoprotein, das ~ 16 % Neutralzucker und 2 % Aminozucker enthält. Das Enzym enthält auch 3 Cysteinreste und 8 potenzielle Stellen für die N-verknüpfte Glykosylierung.
Glucose-Oxidase kann D-Aldohexosen, Monodesoxy-D-Glucosen und Methyl-D-Glucosen mit unterschiedlichen Geschwindigkeiten oxidieren.
Der optimale pH-Wert für die Glucose-Oxidase ist 5,5, doch der Aktivitätsbereich erstreckt sich von pH 4 bis pH 7. Glucose-Oxidase ist spezifisch für β-D-Glucose mit einem KM von 33–110 mM.
Glucose-Oxidase erfordert keine Aktivatoren, wird aber von Ag+, Hg2+, Cu2+, Phenylquecksilberacetat und p-Chlorquecksilberbenzoat gehemmt. Es erfolgt keine Hemmung durch die nichtmetallischen SH-Reagenzien: N-Ethylmaleimid, Iodacetat und Iodacetamid.
Glucose-Oxidase eignet sich für die enzymatische Bestimmung von D-Glucose in einer Lösung. Da Glucose-Oxidase β-D-Glucose zu D-Gluconolacton und Wasserstoffperoxid oxidiert, wird für die Glucose-Bestimmung oft Meerrettichperoxidase als Kopplungsenzym verwendet. Obwohl Glucose-Oxidase für β-D-Glucose spezifisch ist, können D-Glucose-Lösungen quantifiziert werden, da die α-D-Glucose eine Mutarotation zu β-D-Glucose erfährt, während die β-D-Glucose durch die enzymatische Reaktion konsumiert wird.
pI: 4,2
Extinktionskoeffizient: E1 % = 16,7 (280 nm)
Glucose-Oxidase aus Aspergillus niger ist ein Dimer, das aus 2 gleichen Untereinheiten mit einem Molekulargewicht von je 80 kDa besteht. Jede Untereinheit enthält einen Flavinadenindinukleotid-Anteil und ein Eisen. Das Enzym ist ein Glycoprotein, das ~ 16 % Neutralzucker und 2 % Aminozucker enthält. Das Enzym enthält auch 3 Cysteinreste und 8 potenzielle Stellen für die N-verknüpfte Glykosylierung.
Glucose-Oxidase kann D-Aldohexosen, Monodesoxy-D-Glucosen und Methyl-D-Glucosen mit unterschiedlichen Geschwindigkeiten oxidieren.
Der optimale pH-Wert für die Glucose-Oxidase ist 5,5, doch der Aktivitätsbereich erstreckt sich von pH 4 bis pH 7. Glucose-Oxidase ist spezifisch für β-D-Glucose mit einem KM von 33–110 mM.
Glucose-Oxidase erfordert keine Aktivatoren, wird aber von Ag+, Hg2+, Cu2+, Phenylquecksilberacetat und p-Chlorquecksilberbenzoat gehemmt. Es erfolgt keine Hemmung durch die nichtmetallischen SH-Reagenzien: N-Ethylmaleimid, Iodacetat und Iodacetamid.
Glucose-Oxidase eignet sich für die enzymatische Bestimmung von D-Glucose in einer Lösung. Da Glucose-Oxidase β-D-Glucose zu D-Gluconolacton und Wasserstoffperoxid oxidiert, wird für die Glucose-Bestimmung oft Meerrettichperoxidase als Kopplungsenzym verwendet. Obwohl Glucose-Oxidase für β-D-Glucose spezifisch ist, können D-Glucose-Lösungen quantifiziert werden, da die α-D-Glucose eine Mutarotation zu β-D-Glucose erfährt, während die β-D-Glucose durch die enzymatische Reaktion konsumiert wird.
Anwendung
Die Verwendung von G2133-Glucose-Oxidase in Protokollen verschiedener Anwendungen wird in mehreren Publikationen zitiert, darunter:
a) Biosensor development:
c) Enzymatic fuel-cells with chitosan-based membranes: Bahar, T., and Yazici, M.S., Electroanalysis, 32(6), 1304-1314 (2020).
a) Biosensor development:
- Diazoresin nanofilm coatings on alginate microspheres: Srivastava, R. et al., Biotechnol. Bioeng., 91(1), 124-131 (2005).
- Paper-based glucose biosensor: Lankelma, J. et al., Anal. Chem., 84(9), 417-4152 (2012)
- Microfluidic device with glucose oxidase immobilized on hydrogel for glucose analysis of blood: He, R.-Y. et al., RSC Adv., 9, 32367-32374 (2019).
c) Enzymatic fuel-cells with chitosan-based membranes: Bahar, T., and Yazici, M.S., Electroanalysis, 32(6), 1304-1314 (2020).
Glucose-Oxidase kommt in vielen Bereichen der Lebensmittel- und Pharmaindustrie zur Anwendung und ist ein Hauptbestandteil von Glucose-Biosensoren.
Biochem./physiol. Wirkung
Die Glucose-Oxidase katalysiert die Oxidation von β-D-Glucose zu D-Glucono-β-lacton und Wasserstoffperoxid, wobei molekularer Sauerstoff als Elektronenakzeptor fungiert.
Qualität
Kann Spuren von Amylase, Maltase, Glycogenase, Invertase und Galactose-Oxidase enthalten.
Einheitendefinition
Eine Einheit oxidiert 1,0 μmol von β-D-Glucose zu D-Gluconolacton und H2O2 pro Minute bei einem pH-Wert von 5,1 und einer Temperatur von 35 °C, was einer O2-Aufnahme von 22,4 μl pro Minute entspricht. Wenn das Reaktionsgemisch mit Sauerstoff gesättigt ist, kann sich die Aktivität bis auf 100 % erhöhen.
Physikalische Form
Lyophilisiertes Pulver, enthält Phosphat-Puffersalze und Natriumchlorid
Hinweis zur Analyse
Proteingehalt mittels Biuret-Reaktion bestimmt.
Signalwort
Danger
H-Sätze
Gefahreneinstufungen
Resp. Sens. 1
Lagerklassenschlüssel
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 1
Persönliche Schutzausrüstung
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
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Microphthalmia-associated transcription factor (MiTF) is a key transcription factor for melanocyte lineage survival. Most previous work on this gene has been focused on its role in development. A role in carcinogenesis has emerged recently, but the mechanism is unclear. We
Komal Sodhi et al.
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As aging involves oxidant injury, we examined the role of the recently described Na/K-ATPase oxidant amplification loop (NKAL). First, C57Bl6 old mice were given a western diet to stimulate oxidant injury or pNaKtide to antagonize the NKAL. The western diet
Amjad Askary et al.
Nature biotechnology, 38(1), 66-75 (2019-11-20)
Molecular barcoding technologies that uniquely identify single cells are hampered by limitations in barcode measurement. Readout by sequencing does not preserve the spatial organization of cells in tissues, whereas imaging methods preserve spatial structure but are less sensitive to barcode
Hua Zhang et al.
Cancer cell, 37(1), 37-54 (2019-12-31)
Cyclin-dependent kinase 7 (CDK7) is a central regulator of the cell cycle and gene transcription. However, little is known about its impact on genomic instability and cancer immunity. Using a selective CDK7 inhibitor, YKL-5-124, we demonstrated that CDK7 inhibition predominately
Fernanda C P F Sales et al.
Lab on a chip, 13(3), 468-474 (2012-12-18)
An intravenous implantable glucose/dioxygen hybrid enzyme-Pt micro-biofuel cell (BFC) was investigated. In this miniaturized BFC, a flexible carbon fiber (FCF) microelectrode modified with neutral red redox mediator and glucose oxidase was used as the bioanode, and an FCF modified with
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