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Merck

M1678

Millipore

MUG EC-Bouillon

NutriSelect® Plus, suitable for microbiology

Synonym(e):

4-Methylumbelliferyl β-D-Glucuronid Escherichia coli Bouillon

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
41171606
NACRES:
NA.85

Sterilität

non-sterile

Qualitätsniveau

Form

powder

Haltbarkeit

limited shelf life, expiry date on the label

Hersteller/Markenname

NutriSelect® Plus

Methode(n)

microbiological culture: suitable

pH-Endwert

6.9±0.2 (25 °C)

Anwendung(en)

agriculture
environmental
food and beverages
veterinary
water monitoring

microbiology

Eignung

selective and differential for Escherichia coli
selective and differential for coliforms

Anwendung

Zur Detektion von E. coli mittels Fluoreszenzsubstrat.

Komponenten

Zusammensetzung (g/L)
Casein-Hydrolysat, enzymatisch, 20.00
Lactose, 5.00
Gallensalz-Mischung, 1.50
Kaliumphosphat dibasisch, 4.00
Kaliumphosphat dibasisch, 1.50
Natriumchlorid, 5.00
4-Methylumbelliferyl-β-D-glucuronid (MUG), 0.05

Angaben zur Herstellung

Suspend 37 g of MUG EC Broth in 1000 ml of distilled water. Dispense in tubes containing inverted Durham′s tubes. Sterilize by autoclaving at 15 lbs. pressure (121°C) for 12-15 minutes.

Fußnote

We offer two media types: the superior granulated GranuCult® and the cost-efficient powdered NutriSelect® culture media, depending on your needs.
The designations basic, plus, or prime are added to indicate the quality control level, from basic quality control to standard QC plus to prime for full regulatory compliance.

Rechtliche Hinweise

GRANUCULT is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
NutriSelect is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Feng, P.C.S.
Applied and Environmental Microbiology, 43, 132-132 (1982)
Jun Zhao et al.
Cell metabolism, 31(5), 937-955 (2020-04-24)
Cell proliferation and inflammation are two metabolically demanding biological processes. How these competing processes are selectively executed in the same cell remains unknown. Here, we report that the enzyme carbamoyl-phosphate synthetase, aspartyl transcarbamoylase, and dihydroorotase (CAD) deamidates the RelA subunit

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