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Merck
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主要文書

安全性情報

SRP4858

Sigma-Aldrich

熱ショックタンパク質90 ヒト

recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥99% (SDS-PAGE)

別名:

HSP86, HSPC1, HSPCA, HSPN, Hsp89, LAP2

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About This Item

MDL番号:
UNSPSCコード:
12352200
NACRES:
NA.32

由来生物

human

リコンビナント

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

アッセイ

≥99% (SDS-PAGE)

フォーム

liquid

分子量

~90 kDa

包装

pkg of 25 μg

保管条件

avoid repeated freeze/thaw cycles

不純物

endotoxin, tested

NCBIアクセッション番号

UniProtアクセッション番号

輸送温度

dry ice

保管温度

−70°C

遺伝子情報

human ... HSP90B1(7184)

詳細

Heat shock protein 90 (HSP90) is a molecular chaperone and one of the most abundant proteins in unstressed cells.[1] In mammalian cells, there are two genes encoding cytosolic Hsp90 homologues, with the human Hsp90α showing 85% sequence identity to Hsp90β. The recombinant Hsp90 produced from Sf9 cells represents the full length (a.a. 1-723) of Hsp90β subunit.

生物化学的/生理学的作用

Heat shock protein 90kDa beta member 1 (HSP90B1) is activated during apoptosis. It is associated with the endoplasmic reticulum membrane and undergoes specific proteolytic cleavage leading to the activation of the caspase CPP32 and initiation of DNA fragmentation. The protein protects cells against flux in Ca2+ homeostasis, which would otherwise result in cell death. It maintains the chromosomal stability in mammalian cells by associating with FAC. HSP90B1 chaperones toll-like receptors (TLRs) and thus optimizes the B cell functioning. These proteins are also the main downstream chaperones which mediate the ER unfolded protein response (UPR), which is very essential for maintaining protein homeostasis in the ER.[1][2][3]

物理的形状

タンパク質溶液(40 mM HEPES/KOH、pH 7.5、400 mM塩化カリウム、5%グリセロール含有)

調製ノート

バイアルは、開封前に遠心してください。凍結融解の繰り返しは避けてください。

保管分類コード

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 1

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

SRP4858-25UG:4548173926216


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Bei Liu et al.
Blood, 112(4), 1223-1230 (2008-05-30)
Endoplasmic reticulum (ER) unfolded protein response (UPR) plays pivotal roles in both early B-cell development and plasma cell differentiation. As a major ER chaperone to mediate the UPR and a master chaperone for Toll-like receptors (TLRs), HSP90b1 (grp94, gp96) has
R K Reddy et al.
The Journal of biological chemistry, 274(40), 28476-28483 (1999-09-25)
GRP94 is a 94-kDa chaperone glycoprotein with Ca(2+)-binding properties. We report here that during apoptosis induced by the topoisomerase II inhibitor etoposide, a fraction of GRP94 associated with the endoplasmic reticulum membrane undergoes specific proteolytic cleavage, coinciding with the activation
T Hoshino et al.
Blood, 91(11), 4379-4386 (1998-05-30)
The FAC protein encoded by the gene defective in Fanconi anemia (FA) complementation group C binds to at least three ubiquitous cytoplasmic proteins in vitro. We used here the complete coding sequence of FAC in a yeast two-hybrid screen to

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