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由来生物
human
リコンビナント
expressed in HEK 293 cells
アッセイ
≥98% (HPLC)
≥98% (SDS-PAGE)
形状
lyophilized
分子量
51.4 kDa
包装
pkg of 10 μg
テクニック
cell culture | mammalian: suitable
不純物
<0.1 EU/μg endotoxin, tested
色
white
UniProtアクセッション番号
輸送温度
wet ice
保管温度
−20°C
遺伝子情報
human ... THBD(7056)
詳細
トロンボモジュリンは、559残基の長さにわたる膜内在性タンパク質であり、5つの構造ドメインを持っています。疎水性のアミノ末端ドメインは、223のアミノ酸残基で構成されています。隣接するドメインには、236残基の長さにわたる6つのEGF B型繰り返し配列があります。これに続いて、Ser/Thrに富む34アミノ酸の長さのドメインがあり、これはO-結合型グリコシル化に関与している場合があります。次のドメインは、23残基の推定上の膜貫通ドメインであり、その後に38残基のカルボキシル末端サイトゾルテールが続きます。このタンパク質をコードする遺伝子にはイントロンがありません。組み換え可溶性トロンボモジュリンは、トロンボモジュリンの細胞外ドメインを含む491アミノ酸の糖タンパク質です。
アプリケーション
ヒトトロンボモジュリンは、ペプチド切断を目的として抗TMに結合させるために使用されています。
生物化学的／生理学的作用
トロンボモジュリン（TM）は、内皮細胞で発現する膜貫通型糖タンパク質であり、凝固因子であるトロンビンと複合体を形成できます。トロンボモジュリン／トロンビン複合体は、プロテインCをその活性化型であるプロテインCaに変換し、これは次に凝固機序の2つの必須構成要素である第Va因子と第VIIIa因子をタンパク質分解により切断および不活性化します。この不活性化で追加のトロンビンの生成が抑えられ、それにより凝固の継続が効果的に防止されます。トロンボモジュリンのレベルの低下は、アテローム性動脈硬化症や血栓症などの特定の心血管疾患の病理発生と相関している場合があります。しかし、トロンボモジュリンの低下した循環型の血清レベルは、通常、炎症中およびさまざまな炎症関連疾患の存在下で上昇します。
シーケンス
APAEPQPGGS QCVEHDCFAL YPGPATFLNA SQICDGLRGH LMTVRSSVAA DVISLLLNGD GGVGRRRLWI GLQLPPGCGD PKRLGPLRGF QWVTGDNNTS YSRWARLDLN GAPLCGPLCV AVSAAEATVP SEPIWEEQQC EVKADGFLCE FHFPATCRPL AVEPGAAAAA VSITYGTPFA ARGADFQALP VGSSAAVAPL GLQLMCTAPP GAVQGHWARE APGAWDCSVE NGGCEHACNA IPGAPRCQCP AGAALQADGR SCTASATQSC NDLCEHFCVP NPDQPGSYSC MCETGYRLAA DQHRCEDVDD CILEPSPCPQ RCVNTQGGFE CHCYPNYDLV DGECVEPVDP CFRANCEYQC QPLNQTSYLC VCAEGFAPIP HEPHRCQMFC NQTACPADCD PNTQASCECP EGYILDDGFI CTDIDECENG GFCSGVCHNL PGTFECICGP DSALARHIGT DCDSGKVDGG DSGSGEPPPS PTPGSTLTPP A
物理的形状
凍結乾燥品(10 mMリン酸ナトリウム、pH 7.5)。
再構成
バイアルは、開封前に遠心してください。0.1～1.0 mg/mLの濃度となるよう水で再構成してください。ボルテックスは行わないでください。この溶液は2～8°Cで1週間まで保存できます。長期保存の際は、キャリアタンパク質(0.1% BSAなど)を含有するバッファーで希釈し、1回使用量ごとに分けて-20～-80°Cで保存することをお勧めします。
保管分類コード
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
引火点(°F)
Not applicable
引火点(℃)
Not applicable
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
Jan Code
SRP3172-10UG:
試験成績書（COA）
製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書（COA） を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。
Libing Jiang et al.
BMJ open, 4(12), e006770-e006770 (2014-12-24)
Sepsis is the leading cause of mortality in non-cardiological critically ill patients. There are as many as 20 million cases of sepsis annually worldwide, with a mortality rate of around 35%. It has been reported that the dysregulation of haemostatic
Enrico Di Cera
Molecular aspects of medicine, 29(4), 203-254 (2008-03-11)
Thrombin is a Na+-activated, allosteric serine protease that plays opposing functional roles in blood coagulation. Binding of Na+ is the major driving force behind the procoagulant, prothrombotic and signaling functions of the enzyme, but is dispensable for cleavage of the
Neeraj Maheshwari et al.
PloS one, 11(3), e0150315-e0150315 (2016-03-15)
Streptokinase (SK) is a potent clot dissolver but lacks fibrin clot specificity as it activates human plasminogen (HPG) into human plasmin (HPN) throughout the system leading to increased risk of bleeding. Another major drawback associated with all thrombolytics, including tissue
Exploring traditional and nontraditional roles for thrombomodulin
Loghmani H and Conway EM
Blood, 132(2), 148-158 (2018)
A R Rezaie
Current medicinal chemistry, 17(19), 2059-2069 (2010-04-29)
Protein C is a vitamin K-dependent anticoagulant serine protease zymogen in plasma which upon activation by the thrombin-thrombomodulin complex down-regulates the coagulation cascade by degrading cofactors Va and VIIIa by limited proteolysis. In addition to its anticoagulant function, activated protein
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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