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SRP5275

Sigma-Aldrich

SIRT3, active, GST tagged human

recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥70% (SDS-PAGE), buffered aqueous glycerol solution

Sinonimo/i:

SIR2L3

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About This Item

Numero CAS:
Codice UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.32

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Origine biologica

human

Ricombinante

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

Saggio

≥70% (SDS-PAGE)

Stato

buffered aqueous glycerol solution

Attività specifica

123-196 RLU/min·ng

PM

~66 kDa

N° accesso NCBI

applicazioni

cell analysis

Condizioni di spedizione

dry ice

Temperatura di conservazione

−70°C

Informazioni sul gene

human ... SIRT3(23410)

Descrizione generale

SIRT3 is a member of the class I of the Sirtuin family that is characterized by a Sirtuin core domain. Sirtuin are grouped into four classes and are homologs to the Sir2 protein. SIRT3 is known to regulate the epigenetic gene silencing and suppresses recombination of rDNA. SIRT3 may function as an intracellular regulatory protein with mono-ADP-ribosyltransferase activity that is essential for its silencing function. SIRT3 regulates and maintains basal ATP levels in the cell. SIRT3 also modulates mitochondrial intermediary metabolism and fatty acid use during fasting (3).

Stato fisico

Supplied in 50 mM Tris-HCl, pH 7.5, 150 mM NaCl, 10 mM glutathione, 0.1 mM EDTA, 0.25 mM DTT, 0.1 mM PMSF, 25% glycerol.

Nota sulla preparazione

After opening, aliquot into smaller quantities and store at -70 °C. Avoid repeating handling and multiple freeze/thaw cycles.

Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


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Katarína Smolková et al.
Scientific reports, 10(1), 8677-8677 (2020-05-28)
Wild type mitochondrial isocitrate dehydrogenase (IDH2) was previously reported to produce oncometabolite 2-hydroxyglutarate (2HG). Besides, mitochondrial deacetylase SIRT3 has been shown to regulate the oxidative function of IDH2. However, regulation of 2HG formation by SIRT3-mediated deacetylation was not investigated yet.

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