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SRP0326

Sigma-Aldrich

PADI-1 human

recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥70% (SDS-PAGE)

Sinonimo/i:

Peptidyl arginine deiminase, type I

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.32

Origine biologica

human

Ricombinante

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

Saggio

≥70% (SDS-PAGE)

Forma fisica

aqueous solution

PM

75 kDa

Confezionamento

pkg of 10 μg

N° accesso NCBI

N° accesso UniProt

Condizioni di spedizione

dry ice

Temperatura di conservazione

−70°C

Informazioni sul gene

human ... PADI1(29943)

Descrizione generale

Human PADI-1, also known as Peptidyl arginine deiminase, type I, (GenBank Accession No. NM_013358), amino acids 1-663 (end) with C-terminal FLAG-tag, MW= 75 kDa, expressed in a Baculovirus infected Sf9 cell expression system.

Applicazioni

Useful for the study of enzyme kinetics, screening inhibitors, and selectivity profiling.

Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 3

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


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Marina Guerrin et al.
The Biochemical journal, 370(Pt 1), 167-174 (2002-11-06)
Peptidylarginine deiminases (PADs) catalyse a post-translational modification of proteins through the conversion of arginine residues into citrullines. The existence of four isoforms of PAD (types I, II, III and IV) encoded by four different genes, which are distinct in their
T Kanno et al.
The Journal of investigative dermatology, 115(5), 813-823 (2000-11-09)
Peptidylarginine deiminase catalyzes the post-translational modification of proteins through the conversion of arginine to citrulline in the presence of calcium ions. In rodents, peptidylarginine deiminase has been classified into four isoforms, types I, II, III, and IV, which are distinct
Rachida Nachat et al.
The Journal of investigative dermatology, 124(2), 384-393 (2005-01-29)
Post-translational conversion of arginine to citrulline residues is catalyzed by peptidylarginine deiminases (PAD). Although the existence of five isoforms of PAD has been reported in rodents and humans, their tissue distribution, substrate specificity, and physiological function have yet to be

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