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840522P

Avanti

MGlc-DAG

1,2-diacyl-3-O-(α-D-glucopyranosyl)-sn-glycerol (E. coli), powder

Sinonimo/i:

Monoglucosyl Diacylglycerol (E. coli); MGlcDG

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About This Item

Formula empirica (notazione di Hill):
C43H80O10
Numero CAS:
2021179-21-3
Peso molecolare:
757.09
Codice UNSPSC:
12352211
NACRES:
NA.25

Saggio

>99% (TLC)

Stato

powder

Confezionamento

pkg of 1 × 5 mg (840522P-5mg)

Produttore/marchio commerciale

Avanti Research™ - A Croda Brand 840522P

Tipo di lipide

neutral glycerides

Condizioni di spedizione

dry ice

Temperatura di conservazione

−20°C

Stringa SMILE

[H][C@@](CO[C@@H](O1)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]([C@H]1CO)O)(OC(CCCCCCC/C=C\CCCCCCCC)=O)COC(CCCCCCCCCCCCCCC)=O

Descrizione generale

Monoglucosyl diacylglycerol (MGlcDAG) is a nonbilayer (NB)-prone[1] and a foreign neutral glycolipid.[2] It is mainly obtained from diacylglycerol (DAG).[1]

Azioni biochim/fisiol

Monoglucosyl diacylglycerol (MGlcDAG) is involved in the glucolipid pathway.[1] It is capable of restoring the transport activity of lactose permease (LacY) in the absence of phosphatidylethanolamine (PE).[3]

Confezionamento

5 mL Clear Glass Sealed Ampule (840522P-5mg)

Note legali

Avanti Research is a trademark of Avanti Polar Lipids, LLC

Codice della classe di stoccaggio

11 - Combustible Solids

Punto d’infiammabilità (°F)

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L Li et al.
The Journal of biological chemistry, 272(47), 29602-29606 (1997-12-31)
1,2-Diacylglycerol 3-glucosyltransferase synthesizes the major nonbilayer-prone lipid monoglucosyldiacylglycerol (MGlcDAG) in the membrane of Acholeplasma laidlawii, which is important for the spontaneous curvature, and is a regulatory site for the lipid surface charge density. A potential connection between activity and a
Malin Wikström et al.
The Journal of biological chemistry, 279(11), 10484-10493 (2003-12-23)
The mechanisms by which lipid bilayer properties govern or influence membrane protein functions are little understood, but a liquid-crystalline state and the presence of anionic and nonbilayer (NB)-prone lipids seem important. An Escherichia coli mutant lacking the major membrane lipid
Jun Xie et al.
The Journal of biological chemistry, 281(28), 19172-19178 (2006-05-16)
To determine the specific role lipids play in membrane protein topogenesis in vivo, the orientation with respect to the membrane bilayer of Escherichia coli lactose permease (LacY) transmembrane (TM) domains and their flanking extramembrane domains was compared after assembly in

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