ABN454
Anticorps anti-tau (T22) oligomère
serum, from rabbit
Synonyme(s) :
Microtubule-associated protein tau oligomer, Tau oligomer, PHF-tau oligomer, Paired helical filament-tau oligomer, Neurofibrillary tangle protein oligomer
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About This Item
Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41
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Source biologique
rabbit
Niveau de qualité
Forme d'anticorps
serum
Type de produit anticorps
primary antibodies
Clone
polyclonal
Espèces réactives
human
Technique(s)
ELISA: suitable
dot blot: suitable
immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
neutralization: suitable
western blot: suitable
Numéro d'accès NCBI
Numéro d'accès UniProt
Conditions d'expédition
wet ice
Modification post-traductionnelle de la cible
unmodified
Informations sur le gène
human ... MAPT(4137)
Description générale
La protéine associée aux microtubules appelée tau (UniProt P10636 ; aussi dénommée protéine des enchevêtrements neurofibrillaires, protéine tau formant les filaments hélicoïdaux appariés, PHF-tau) est codée par le gène MAPT (aussi connu sous les noms de TAU, MAPT1, et MTBTL) (identifiant du gène : 4137) chez l'homme. La pathologie de la maladie d′Alzheimer s'accompagne d'une accumulation de la protéine associée aux microtubules dénommée tau, principalement dans les neurones. La protéine tau s'accumule aussi bien dans le domaine somatodendritique que dans le domaine axonal des neurones. Elle s'accumule également dans le soma sous forme d'enchevêtrements neurofibrillaires (NFT). La mort cellulaire et les lésions synaptiques se produisent indépendamment de la formation des NFT, et les recherches indiquent que la formation de NFT seule ne suffit pas à provoquer une neurodégénérescence, ce qui suggère que les agrégats de protéine tau soluble peuvent constituer l'espèce de protéine tau la plus toxique et la plus significative sur le plan pathologique. Les oligomères de protéine tau sont neurotoxiques lorsqu'ils sont appliqués de façon extracellulaire à des cellules neuronales en culture, et les oligomères de protéine tau (mais pas les fibrilles) induisent in vivo une neurodégénérescence ainsi qu'un dysfonctionnement synaptique et mitochondrial. En outre, les chercheurs sont capables d'utiliser les oligomères de protéine tau comme biomarqueur fiable pour distinguer les cerveaux atteints de AD de cerveaux sans AD du même âge.
Spécificité
T22 reconnaît et neutralise spécifiquement la protéine tau oligomère ; T22 ne présente aucune réactivité significative vis-à-vis de la protéine tau monomère, des fibrilles de protéine tau, des oligomères Aβ, des fibrilles Aβ, des oligomères d'α-synucléine, ou des fibrilles d'α-synucléine (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Immunogène
Oligomères de protéine Tau-441 humaine recombinante (isoforme 2N4R, Tau-F, Tau-4) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Application
Domaine de recherche
Neurosciences
Neurosciences
Dot Blot (Specificity) Analysis: A 1:1,000 dilution from a representative lot detected oligomeric tau, but not monomeric tau or tau fibrils.
Immunohistochemistry Analysis: A 1:245-1,000 dilution from a representative lot detected tau oligomers in frontal cortices from Alzheimer′s Diseased (AD) and Lewy Body Diseased (LBD) patients (Courtesy of Prof. Rakez Kayed, University of Texas, Galveston).
Immunofluorescence Analysis: A representative lot detected oligomeric tau in chronic traumatic encephalopathy (CTE) brain tissue sections, while little or no tau oligomer immunoreactivity was seen in non-CTE human brain sections. The tau oligomer immunoreactivity colocalized with that of tau pThr231 with a cis conformation, but not tau pThr231 with a trans conformation, between pThr231 and Pro232 (Kondo, A., et al. (2015). Nature. 523(7561):431-436).
Immunofluorescence Analysis: A representative lot detected oligomeric tau immunoreactivity in paraffin-embedded frontal cortex sections from Alzheimer′s diseased (AD) brains (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Western Blotting Analysis: A 1:1,000 dilution from a representative lot detected oligomeric tau in chronic traumatic encephalopathy (CTE) in Tau Aggregate lysate.
Western Blotting Analysis: Representative lots detected oligomeric tau, but not monomeric tau, or any other oligomeric and fibrillar proteins (Wu J.W., et al. (2013). J. Biol. Chem. 288(3):1856-1870; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Dot Blot Analysis: A representative lot detected tau oligomers, but not tau monomer or paired helical filaments (PHFs) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
ELISA Analysis: Representative lots detected vitro formed tau oligomers as well as tau oligomers in PBS-soluble brain extracts from progressive supranuclear palsy (PSP) patients (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
ELISA Analysis: A representative lot showed selective reactivity toward oligomeric tau, while exhibiting greatly reduced immunoreactivity toward tau fibrils, and no reactivity toward monomeric tau, or other protein oligomers or fibrils (e.g., Aβ, α-synuclein, or islet amyloid polypeptide) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Immunoprecipitation Analysis: Representative lots immunoprecipitated oligomeric tau from Alzheimer′s Diseased (AD), but not non-AD brains (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Neutralizing Analysis: Representative lots neutralized oligomeric tau toxicity to SH-SY5Y human neuroblastoma cells (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Immunohistochemistry Analysis: A representative lot detected oligomeric tau immunoreactivity in paraffin-embedded brain sections from progressive supranuclear palsy (PSP) patients (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Immunohistochemistry Analysis: A 1:245-1,000 dilution from a representative lot detected tau oligomers in frontal cortices from Alzheimer′s Diseased (AD) and Lewy Body Diseased (LBD) patients (Courtesy of Prof. Rakez Kayed, University of Texas, Galveston).
Immunofluorescence Analysis: A representative lot detected oligomeric tau in chronic traumatic encephalopathy (CTE) brain tissue sections, while little or no tau oligomer immunoreactivity was seen in non-CTE human brain sections. The tau oligomer immunoreactivity colocalized with that of tau pThr231 with a cis conformation, but not tau pThr231 with a trans conformation, between pThr231 and Pro232 (Kondo, A., et al. (2015). Nature. 523(7561):431-436).
Immunofluorescence Analysis: A representative lot detected oligomeric tau immunoreactivity in paraffin-embedded frontal cortex sections from Alzheimer′s diseased (AD) brains (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Western Blotting Analysis: A 1:1,000 dilution from a representative lot detected oligomeric tau in chronic traumatic encephalopathy (CTE) in Tau Aggregate lysate.
Western Blotting Analysis: Representative lots detected oligomeric tau, but not monomeric tau, or any other oligomeric and fibrillar proteins (Wu J.W., et al. (2013). J. Biol. Chem. 288(3):1856-1870; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Dot Blot Analysis: A representative lot detected tau oligomers, but not tau monomer or paired helical filaments (PHFs) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
ELISA Analysis: Representative lots detected vitro formed tau oligomers as well as tau oligomers in PBS-soluble brain extracts from progressive supranuclear palsy (PSP) patients (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
ELISA Analysis: A representative lot showed selective reactivity toward oligomeric tau, while exhibiting greatly reduced immunoreactivity toward tau fibrils, and no reactivity toward monomeric tau, or other protein oligomers or fibrils (e.g., Aβ, α-synuclein, or islet amyloid polypeptide) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Immunoprecipitation Analysis: Representative lots immunoprecipitated oligomeric tau from Alzheimer′s Diseased (AD), but not non-AD brains (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Neutralizing Analysis: Representative lots neutralized oligomeric tau toxicity to SH-SY5Y human neuroblastoma cells (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Immunohistochemistry Analysis: A representative lot detected oligomeric tau immunoreactivity in paraffin-embedded brain sections from progressive supranuclear palsy (PSP) patients (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
L'utilisation de cet anticorps anti-tau (T22) oligomère a été validée en dot blot, ELISA, immunofluorescence, immunohistochimie, immunoprécipitation, neutralisation et western blotting.
Sous-domaine de recherche
Maladies neurodégénératives
Maladies neurodégénératives
Qualité
Produit évalué par western blotting sur des lysats de tissu cérébral humain.
Analyse par western blotting : Une dilution au 1/1000e de cet anticorps a permis de détecter des oligomères de protéine tau dans du lysat de tissu cérébral atteint de la maladie d'Alzheimer (AD), mais pas dans du lysat de tissu cérébral sans AD.
Analyse par western blotting : Une dilution au 1/1000e de cet anticorps a permis de détecter des oligomères de protéine tau dans du lysat de tissu cérébral atteint de la maladie d'Alzheimer (AD), mais pas dans du lysat de tissu cérébral sans AD.
Description de la cible
Variable en fonction de la taille de l'oligomère.
Forme physique
Produit non purifié
Sérum polyclonal de lapin contenant 0,02 % d'azoture de sodium.
Stockage et stabilité
Stable pendant 1 an à -20 °C à partir de la date de réception.
Recommandations d'utilisation : Dès réception, et avant retrait du bouchon, centrifuger le flacon et mélanger délicatement la solution. Diviser en aliquotes dans des microtubes à centrifuger et les stocker à -20 °C. Éviter les congélations/décongélations répétées, qui peuvent détériorer les IgG et nuire aux performances du produit.
Recommandations d'utilisation : Dès réception, et avant retrait du bouchon, centrifuger le flacon et mélanger délicatement la solution. Diviser en aliquotes dans des microtubes à centrifuger et les stocker à -20 °C. Éviter les congélations/décongélations répétées, qui peuvent détériorer les IgG et nuire aux performances du produit.
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10 - Combustible liquids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 1
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Ron Balczon et al.
FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology, 35(9), e21807-e21807 (2021-08-13)
Pneumonia causes short- and long-term cognitive dysfunction in a high proportion of patients, although the mechanism(s) responsible for this effect are unknown. Here, we tested the hypothesis that pneumonia-elicited cytotoxic amyloid and tau variants: (1) are present in the circulation
Mahmoud B Maina et al.
Cells, 10(3) (2021-04-04)
The self-assembly of tau into paired helical filaments (PHFs) in neurofibrillary tangles (NFTs) is a significant event in Alzheimer's disease (AD) pathogenesis. Numerous post-translational modifications enhance or inhibit tau assembly into NFTs. Oxidative stress, which accompanies AD, induces multiple post-translational
Cerebral Microvascular Accumulation of Tau Oligomers in Alzheimer's Disease and Related Tauopathies.
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Aging and disease, 8(3), 257-266 (2017-06-06)
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Youssra K Al-Hilaly et al.
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Alzheimer's disease is characterized by the self-assembly of tau and amyloid β proteins into oligomers and fibrils. Tau protein assembles into paired helical filaments (PHFs) that constitute the neurofibrillary tangles observed in neuronal cell bodies in individuals with Alzheimer's disease.
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