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Merck

F4004

Sigma-Aldrich

β-Fluoropyruvic acid sodium salt monohydrate

≥98%

Sinónimos:

sodium 3-fluoro-2-oxopropanoate hydrate

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About This Item

Fórmula lineal:
FCH2COCO2Na · H2O
Número de CAS:
Peso molecular:
146.05
Número MDL:
Código UNSPSC:
12352106
ID de la sustancia en PubChem:
NACRES:
NA.25

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Nivel de calidad

Ensayo

≥98%

temp. de almacenamiento

−20°C

cadena SMILES

FCC(C([O-])=O)=O.O.[Na+]

InChI

1S/C3H3FO3.Na.H2O/c4-1-2(5)3(6)7;;/h1H2,(H,6,7);;1H2/q;+1;/p-1

Clave InChI

HDSZBLZMLDQKRW-UHFFFAOYSA-M

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable


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S Cheema-Dhadli et al.
Biochemistry and cell biology = Biochimie et biologie cellulaire, 65(5), 458-466 (1987-05-01)
The purpose of these experiments was to examine the factors which regulate ethanol metabolism in vivo. Since the major pathway for ethanol removal requires flux through hepatic alcohol dehydrogenase, the activity of this enzyme was measured and found to be
D S Flournoy et al.
Biochemistry, 25(20), 6036-6043 (1986-10-07)
The pyruvate dehydrogenase component (E1) of the pyruvate dehydrogenase complex catalyzes the decomposition of 3-fluoropyruvate to CO2, fluoride anion, and acetate. Acetylthiamin pyrophosphate (acetyl-TPP) is an intermediate in this reaction. Incubation of the pyruvate dehydrogenase complex with 3-fluoro[1,2-14C]pyruvate, TPP, coenzyme
D S Flournoy et al.
Biochemistry, 28(25), 9594-9602 (1989-12-12)
The pyruvate dehydrogenase complex (PDH complex) of Escherichia coli and its pyruvate dehydrogenase component (E1) are rapidly inactivated by low concentrations of fluoropyruvate in a thiamin pyrophosphate (TPP) dependent process. The inactivation rates for the PDH complex and for its
N Nemeria et al.
Biochemistry, 37(3), 911-922 (1998-02-10)
Variants of the Escherichia coli 1-lip pyruvate dehydrogenase multienzyme complex (1-lip PDHc) with the C259N and C259S substitutions in the putative thiamin diphosphate-(ThDP-) binding motif of the pyruvate dehydrogenase component (E1, EC 1.2.4.1) were characterized. Single substitutions were made at
P Urban et al.
European journal of biochemistry, 144(2), 345-351 (1984-10-15)
It has been shown that reduced flavocytochrome b2 not only catalyzes reduction of bromopyruvate [P. Urban, P.M. Alliel and F. Lederer (1983) Eur. J. Biochem. 134, 275-281] but also transforms it into pyruvate in a reductive elimination process. The dehydrohalogenation

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