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Merck

ENTK-RO

Roche

Enterokinase

from calf intestine

Sinónimos:

restriction protease enterokinase

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About This Item

Comisión internacional de enzimas:
Código UNSPSC:
12352204

origen biológico

bovine (calf) intestine

formulario

lyophilized

mol peso

150 kDa

envase

pkg of 3 × 250 μg (11351311001)
pkg of 3 × 30 μg (11334115001)

fabricante / nombre comercial

Roche

concentración

1:50 % (w/w)

pH óptimo

8

temp. de almacenamiento

2-8°C

Descripción general

Enterokinase is a  protease from calf intestine and supplied in a quality optimized for the cleavage of fusion proteins.
Enterokinase is a heterodimeric serine protease involved in the conversion of trypsinogen to trypsin. It cleaves trypsinogen by highly specific manner at the trypsinogen activation peptide site following the sequence (A~p)~-L and stimulates its physiological activities.

Especificidad

Serine protease acting as a restriction protease that recognizes the amino acid sequence -(Asp)4-Lys-X. The aspartic acid residues can be partially substituted by glutamic acid.

Aplicación

Quality
Purity: highly purified, not standardized with albumin
Quality control: function tested
Enterokinase is used for the cleavage of fusion proteins at definite cleavage sites. For the processing of recombinant proteins, the desired protein is fused with Enterokinase  recognition sequence. After purification of the entire fusion protein, the protein or peptide is released by incubation with enterokinase.

Nota de preparación

Working concentration: 1:50 (w/w)
Storage conditions (working solution): A solution of enterokinase, stored at 2 to 8 °C, can be used up to one week.

Otras notas

For life science research only. Not for use in diagnostic procedures.

Pictogramas

Health hazard

Palabra de señalización

Danger

Frases de peligro

Clasificaciones de peligro

Resp. Sens. 1

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

does not flash

Punto de inflamabilidad (°C)

does not flash


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E R LaVallie et al.
The Journal of biological chemistry, 268(31), 23311-23317 (1993-11-05)
Enterokinase (enteropeptidase) is a heterodimeric serine protease that is responsible for the physiological activation of trypsinogen by highly specific cleavage of the trypsinogen activation peptide following the sequence (Asp)4-Lys. In this paper, we report the cloning and functional expression of

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