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Rennin from Mucor miehei
lyophilized, powder, slightly brown, ~0.1 U/mg
Synonyme(s) :
Mucorpepsin
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About This Item
Produits recommandés
Source biologique
fungus (Mucor miehei)
Forme
powder
Qualité
lyophilized
Activité spécifique
~0.1 U/mg
Poids mol.
Mr ~40000
Couleur
slightly brown
Température de stockage
−20°C
Définition de l'unité
1 U corresponds to the amount of enzyme which liberates 1 μmol folin-positive amino acids and peptides (calculated as tyrosine) per minute at pH 7.5 and 37°C (casein, Cat. No. 22078, as substrate)
Autres remarques
Action on a synthetic chromophoric hexapeptide
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Mention d'avertissement
Danger
Mentions de danger
Conseils de prudence
Classification des risques
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Organes cibles
Respiratory system
Code de la classe de stockage
11 - Combustible Solids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 1
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Équipement de protection individuelle
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
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M Baudys et al.
FEBS letters, 235(1-2), 271-274 (1988-08-01)
The amino acid sequence of Mucor pusillus aspartic proteinase was determined by analysis of fragments obtained from cleavage of the enzyme by CNBr and limited tryptic digestion. The proteinase is a single polypeptide chain protein containing 361 amino acid residues
Bond specificity, active site and milk clotting mechanism of the Mucor miehei protease.
M Sternberg
Biochimica et biophysica acta, 285(2), 383-392 (1972-12-28)
Hongyan Sun et al.
Biopolymers, 88(2), 141-149 (2007-01-09)
We have successfully developed a protease assay using fluorescence resonance energy transfer based peptide libraries, which allows not only general detection of enzymatic activities, but more importantly substrate fingerprinting of proteases from different classes. The method allows the generation of
P Martin et al.
Biochimica et biophysica acta, 612(2), 410-420 (1980-04-11)
The action of two milk-clotting fungal proteases from Mucos pusillus and Mucor miehei and of chymosins A and B on the hexapeptide, Leu-Ser-Phe(NO2)-Nle-Ala-Leu-OMe, and on kappa-casein were studied. The effects of pH and temperature on the initial rates of hydrolysis
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