L-Leucin-7-amido-4-methylcumarinhydrochlorid (Leu-AMC) ist ein fluorogenes Peptidylsubstrat für Leucinaminopeptidase, ein extrazelluläres Enzym, das in natürlichen Wassersystemen reichlich vorkommt. Dieses Enzym ist eines der zahlreichen Enzyme, die von Bakterien für die Proteinhydrolyse genutzt werden.
Anwendung
L-Leucin-7-amido-4-methylcumarin wird wie folgt verwendet:
als Substrat in fluoreszenzbasierten Bodenuntersuchungen[1]
zum Bestimmen der Leucinaminopeptidase-Aktivität von sowohl demPlasmodium falciparum M1-Enzym (PfA-M1) als auch dem PfA-M17-Enzym[2]
L-Leucin-7-amido-4-methylcumarinhydrochlorid (Leu-AMC) ist ein Substratanalogon zum Bestimmen der Leucinaminopeptidase-Aktivität.
Journal of environmental quality, 37(3), 972-976 (2008-05-06)
Enzyme catalyzed reactions are generally considered the rate-limiting step in organic matter degradation and may be significantly influenced by the structure and composition of plant communities. Changes in these rates have the potential to effect long-term peat accumulation and influence
Journal of hazardous materials, 411, 125121-125121 (2021-04-17)
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Activity profiling of ectomycorrhiza communities in two forest soils using multiple enzymatic tests
Courty PE, et al.
The New phytologist, 167, 309-319 (2005)
M17 leucine aminopeptidase of the human malaria parasite Plasmodium vivax
Lee JY, et al.
Molecular and Biochemical Parasitology, 170, 45-48 (2010)
Enzyme activity responses to nutrient loading in subtropical wetlands
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