Direkt zum Inhalt
Merck

C9791

Sigma-Aldrich

Bovine Collagen Type I

from bovine skin, powder, suitable for cell culture

Synonym(e):

Typ-I-Kollagen

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise

Größe auswählen

10 MG
66,90 €
50 MG
229,00 €
100 MG
402,00 €
250 MG
777,00 €

66,90 €


Versandbereit am09. April 2025Details


Bulk-Bestellung anfordern

Größe auswählen

Ansicht ändern
10 MG
66,90 €
50 MG
229,00 €
100 MG
402,00 €
250 MG
777,00 €

About This Item

CAS-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.75

66,90 €


Versandbereit am09. April 2025Details


Bulk-Bestellung anfordern

Produktbezeichnung

Kollagen aus Kalbshaut, Bornstein and Traub Type I, solid, BioReagent, suitable for cell culture

Biologische Quelle

bovine (calf) skin

Produktlinie

BioReagent

Form

solid

Verpackung

poly bottle of 10 mg
poly bottle of 100 mg
poly bottle of 250 mg
poly bottle of 50 mg

Methode(n)

cell culture | mammalian: suitable

Oberflächendeckung

6‑10 μg/cm2

Löslichkeit

0.1 M acetic acid: 1 mg/mL (Allow to stir at room temperature 1-3 hours until dissolved.)

UniProt-Hinterlegungsnummer

Bindungsspezifität

Peptide Source: Fibronectin

Peptide Source: Laminin

Versandbedingung

ambient

Lagertemp.

2-8°C

Angaben zum Gen

bovine ... COL1A1(282187)

Suchen Sie nach ähnlichen Produkten? Aufrufen Leitfaden zum Produktvergleich

Allgemeine Beschreibung

Alle Kollagenmoleküle bestehen aus drei Polypeptidketten in einer Dreifachhelix. Die Primärstruktur ist im Wesentlichen gekennzeichnet durch Wiederholungen von Glycin an jeder dritten Position, wobei häufig Prolin oder 4-Hydroxyprolin dem Glycinrest vorangehen. Kollagen Typ I unterscheidet sich von anderen Kollagenen durch seine geringe Lysin-Hydroxylierung und den geringen Kohlenhydratgehalt. Kollagen Typ I ist ein Bestandteil von Haut, Knochen, Sehnen und anderen faserigen Bindegeweben. Seine Struktur ist eine linksdrehende Helix aus drei Polypeptid-Ketten mit sich wiederholenden Einheiten der Aminosäuren Glycin, Prolin und Hydroxyprolin.[1] Es ist Bestandteil der extrazellulären Matrix und mit bis zu 28 Typen in Rindern vertreten.[2]

Anwendung

Kollagen aus Kalbshaut hat folgende Anwendungen:
  • Bestandteil der Kollagen-Gelmatrix für die Kultivierung von Prä-Antralfollikeln[3]
  • Bestandteil des Roswell-Park-Memorial-Institute-Mediums zur Kultivierung von Leukozyten aus der Niere von Goldbrassen, von Makrophagen und von acidophilen Granulocyten[4]
  • Beschichtung von Transwell-Einsätzen vor dem Anzüchten von epithelialen Zellkulturen[5]

Mit diesem Produkt können dünne Beschichtungen auf Gewebekulturplatten aufgebracht werden, um die Anlagerung verankerungsabhängiger Zellen zu ermöglichten; empfohlen wird eine Menge von 6–10 μg/cm2. Es ist NICHT für die Herstellung von 3-D-Gelen vorgesehen. Kollagen Typ I wird in Zellkulturen häufig als Anlagerungssubstrat für Myoblasten, Spinalganglien, Hepatozyten, embryonalen Lungenzellen, Herzexplantaten, Fibroblasten, Endothelialzellen und Inselzellen verwendet, die alle auf Beschichtungen oder Gelen mit Kollagen Typ I erfolgreich gezüchtet werden. Kollagen Typ I kommt außerdem in der Erforschung der idiopathischen Lungenfibrose (IPF) und dabei in Studien zur Auswirkung von ER-Stress auf die Lungen-Fibroblasten bei IPF zum Einsatz. In sauren Lösungen kann Kollagen dreidimensionale Gerüste ergeben, die im Bioengineering und in Zellkultur-Anwendungen verwendet werden.

Biochem./physiol. Wirkung

Mit Kollagen aus Kalbshaut können dünne Beschichtungen auf Gewebekulturplatten aufgebracht werden, um die Anhaftung verankerungsabhängiger Zellen zu ermöglichen; empfohlen wird eine Menge von 6–10 μg/cm2. Es ist NICHT für die Herstellung von 3-D-Gelen vorgesehen. Kollagen Typ I wird in Zellkulturen häufig als Anlagerungssubstrat für Myoblasten, Spinalganglien, Hepatozyten, embryonalen Lungenzellen, Herzexplantaten, Fibroblasten, Endothelialzellen und Inselzellen verwendet, die alle auf Beschichtungen oder Gelen mit Kollagen Typ I erfolgreich gezüchtet werden. Kollagen Typ I kommt außerdem in der Erforschung der idiopathischen Lungenfibrose (IPF) und dabei in Studien zur Auswirkung von ER-Stress auf die Lungen-Fibroblasten bei IPF zum Einsatz. In sauren Lösungen kann Kollagen dreidimensionale Gerüste ergeben, die im Bioengineering und in Zellkultur-Anwendungen verwendet werden. Mutationen des Kollagen-kodierenden Proteins stehen mit Rinderkrankheiten in Zusammenhang.[2] Bei einer Denaturierung durch Hitze löst sich die Dreifachhelix von Kollagen Typ I in ein strukturloses Knäuel auf.[1] Anwendungsgebiete sind Nahrungsmittel und Kosmetika, außerdem wird es als Biomaterial im Tissue-Engineering verwendet.[6]

Komponenten

Alle Kollagenmoleküle bestehen aus drei Polypeptidketten in einer Dreifachhelix. Die Primärstruktur ist im Wesentlichen gekennzeichnet durch Wiederholungen von Glycin an jeder dritten Position, wobei häufig Prolin oder 4-Hydroxyprolin dem Glycinrest vorangehen. Kollagen Typ I unterscheidet sich von anderen Kollagenen durch seine geringe Lysin-Hydroxylierung und den geringen Kohlenhydratgehalt.

Angaben zur Herstellung

Dieses Produkt wurde unter Verwendung einer Modifizierung der Methode von Gallop, P.M. und Seifter, S., Meth. Enzymol., VI, 635 (1963), hergestellt. Es ist bis zu einer Konzentration von 1 mg/ml in 0,1 M Essigsäure löslich und sollte bei Raumtemperatur 1 bis 3 Stunden gerührt werden, bis es sich auflöst.

Sonstige Hinweise

Kollagen wird in eine Reihe strukturell und genetisch unterschiedlicher Typen klassifiziert. Wir beziehen uns auf die von Bornstein und Traub vorgeschlagene Nomenklatur. Achten Sie darauf, die Typenbezeichnungen von Sigma nicht mit anerkannten Kollagen-Klassifizierungstypen zu verwechseln.

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Hier finden Sie alle aktuellen Versionen:

Analysenzertifikate (COA)

Lot/Batch Number

Die passende Version wird nicht angezeigt?

Wenn Sie eine bestimmte Version benötigen, können Sie anhand der Lot- oder Chargennummer nach einem spezifischen Zertifikat suchen.

Besitzen Sie dieses Produkt bereits?

In der Dokumentenbibliothek finden Sie die Dokumentation zu den Produkten, die Sie kürzlich erworben haben.

Die Dokumentenbibliothek aufrufen

Krister Gjestvang Grønlien et al.
International journal of biological macromolecules, 156, 394-402 (2020-04-15)
Natural deep eutectic solvents (NADES) have previously shown antibacterial properties alone or in combination with photosensitizers and light. In this study, we investigated the behavior of the structural protein collagen in a NADES solution. A combination of collagen and NADES
Collagen regulates the activation of professional phagocytes of the teleost fish gilthead seabream
Castillo-Briceno P, et al.
Molecular Immunology, 46(7), 1409-1415 (2009)
D Warnecke et al.
Osteoarthritis and cartilage, 28(11), 1482-1491 (2020-08-03)
Because the literature relating to the influence of degeneration on the viscoelasticity and tissue composition of human lateral menisci remains contradictory or completely lacking, the aim of this study was to fill these gaps by comprehensively characterising the biomechanical properties
Survival and developmental competence of buffalo preantral follicles using three-dimensional collagen gel culture system
Sharma GT, et al.
Animal Reproduction Science, 114(1-3), 115-124 (2009)
Thermal stability of calf skin collagen type I in salt solutions
Komsa-Penkova R, et al.
Biochimica et Biophysica Acta, Protein Structure and Molecular Enzymology, 1297(2), 171-181 (1996)

Artikel

Extracellular matrix proteins such as laminin, collagen, and fibronectin can be used as cell attachment substrates in cell culture.

Cancer stem cell media, spheroid plates and cancer stem cell markers to culture and characterize CSC populations.

Fragen

1-2 von 2 Fragen  
  1. The solubility is listed as 1mg/mL in 0.1M acetic acid. Can it be made to 3mg/mL using 0.1M acetic acid?

    1 Antwort
    1. The Product Information Sheet for Collagens for Cell Culture recommends preparing a 0.1% (w/v) (=1 mg/mL) collagen solution in 0.1 M acetic acid, stirring at room temperature for 1-3 hours until dissolved.

      https://www.sigmaaldrich.com/deepweb/assets/sigmaaldrich/product/documents/235/003/c9791inf.pdf

      Given that our solubility testing is performed at a concentration of 5 mg/mL in H2O, (with the pH adjusted to 3.0 with acetic acid), it is possible to prepare a 3 mg/mL solution.

      https://www.sigmaaldrich.com/specification-sheets/130/681/C9791-BULK________SIGMA____.pdf

      Hilfreich?

  2. Can Calf skin collagen 1 be used to make hydrogels to study contraction of myometrium or any other myocytic cells?

    1 Antwort
    1. This product is not tested for 3D gel formation. Historical information shows that this product will form 3D gels, however residual components may effect the performance from lot to lot. Product C2249, a human collagen solution, is tested for gel formation and may be a more suitable product. Please see the link below to review this product option:
      https://www.sigmaaldrich.com/product/sigma/c2249

      Alternatively, while not tested routinely for gel formation, a more reliable collagen product for 3D gel formation is product C7661, Collagen from Rat tail. A link to this product is provided below:
      https://www.sigmaaldrich.com/product/sigma/c7661

      The links below offer additional information regarding other hydrogel product specifically used in the formation of 3D gels for culture:
      https://sigmaaldrich.com/products/cell-culture-and-analysis/3d-cell-culture/hydrogels
      https://www.sigmaaldrich.com/technical-documents/technical-article/cell-culture-and-cell-culture-analysis/3d-cell-culture/3d-hydrogels

      Hilfreich?

Bewertungen

Kein Beurteilungswert

Aktive Filter

Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..

Setzen Sie sich mit dem technischen Dienst in Verbindung.