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Merck

62305

Sigma-Aldrich

Lipase aus Rhizopus oryzae

powder (fine), ~10 U/mg

Synonym(e):

Lipase aus Rhizopus arrhizus, Triacylglycerol-acylhydrolase, Triacylglycerol-lipase

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Form

powder (fine)

Qualitätsniveau

Spezifische Aktivität

~10 U/mg

Mol-Gew.

Mr ~43000

Lagertemp.

2-8°C

InChI

1S/C11H9N3O2.Na/c15-8-4-5-9(10(16)7-8)13-14-11-3-1-2-6-12-11;/h1-7,16H,(H,12,14);/q;+1/b13-9-;

InChIKey

QWZUIMCIEOCSJF-CHHCPSLASA-N

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Allgemeine Beschreibung

Lipase from Rhizopus oryzae (ROL) comprises an oxyanion hole, four N-glycosylation sites, and an active site region. It possesses N-terminal presequence and prosequence.
Research Area: Cell Signaling
Rhizopus oryzae lipase (ROL) is a protein synthesized in a precursor form that includes a presequence of 26 amino acids, followed by a prosequence of 97 amino acids, which is attached to the N-terminal of a mature sequence consisting of 269 amino acids.

Anwendung

Lipase from Rhizopus oryzae has been used:
  • to test its effect on 1,2-diolein synthesis and triolein ethanolysis
  • for immobilization on graphene oxide support for biocatalysis studies
  • to digest triglycerides (TAG) from Chlamydomonas reinhardtii and S. cerevisiae

Lipases are used industrially for the resolution of chiral compounds and the transesterification production of biodiesel.

Biochem./physiol. Wirkung

Rhizopus oryzae lipase (ROL) has been extensively researched for its regiospecificity in biodiesel production. Due to its remarkable characteristics, including 1,3-specificity, high enantioselectivity, and stability in organic solvents, ROL has garnered significant attention for applications in the energy, food, and pharmaceutical industries.
Lipase from Rhizopus oryzae (ROL) acts as a catalyst for the enzymatic biosynthesis of polyglycerol polyricinoleate through a reversal of hydrolysis. ROL is useful in the industrial production of structured lipids due to its 1,3-regiospecificity functionality.
Tri-, Di-, und Monoglyceride sind hydrolysiert (in abnehmender Ratenreihenfolge).

Einheitendefinition

1 U entspricht der Enzymmenge, die 1 μmol Buttersäure pro Minute bei pH 8.0 und 40°C freisetzt (Tributyrin, Fluka®-Nr. 91010 als Substrat) 5000 U wie oben beschrieben entsprechen ~1 U, wenn Triolein (Fluka Nr. 62314) als Substrat, bei pH 8.0 und 40°C, verwendet wird

Sonstige Hinweise

Note: When triacetin is used as substrate, the pH is 7.4. Incubation time: 60 minutes.
Catalyst for the interesterification of oils and fats; For removal of interfering triglycerides in the electroimmunoassay of apolipoprotein B; Racemic epoxy ester resolution through enantioselective enzymatic hydrolysis

Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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T. Kim et al.
Enzyme and Microbial Technology, 11, 528-528 (1989)
Electroimmunoassay of apolipoprotein B in triacylglycerol-rich serum.
P Laburre et al.
Clinical chemistry, 31(5), 787-787 (1985-05-01)
Rhizopus oryzae lipase, a promising industrial enzyme: Biochemical characteristics, production and biocatalytic applications
L'opez-Fern'andez J, et al.
Catalysts (Basel, Switzerland), 1277-1277 (2020)
Lipase enzymes on graphene oxide support for high-efficiency biocatalysis
HermanovaS, et al.
Applied Materials Today, 5 (2016)
Yeongho Kim et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 115(7), 1652-1657 (2018-02-01)
Understanding the unique features of triacylglycerol (TAG) metabolism in microalgae may be necessary to realize the full potential of these organisms for biofuel and biomaterial production. In the unicellular green alga Chlamydomonas reinhardtii a chloroplastic (prokaryotic) pathway has been proposed

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