Přejít k obsahu
Merck
Všechny fotografie(1)

Key Documents

V8250

Sigma-Aldrich

Snake venom from Echis carinatus

Synonyma:

Saw-scaled Viper

Přihlásitk zobrazení cen stanovených pro organizaci a smluvních cen


About This Item

UNSPSC Code:
12352200
NACRES:
NA.25

Quality Level

application(s)

metabolomics
vitamins, nutraceuticals, and natural products

storage temp.

−20°C

Application

Snake venom from Echis carinatus (Indian saw-scaled viper) which acts primarily on fibrinogen may be used as a source of anticoagulation factors and the prothrombin activator ecarin. It may also be used as an immunogen.

pictograms

Skull and crossbones

signalword

Danger

Hazard Classifications

Acute Tox. 2 Dermal - Acute Tox. 2 Oral

Storage Class

6.1A - Combustible acute toxic Cat. 1 and 2 / very toxic hazardous materials

wgk_germany

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable


Osvědčení o analýze (COA)

Vyhledejte osvědčení Osvědčení o analýze (COA) zadáním čísla šarže/dávky těchto produktů. Čísla šarže a dávky lze nalézt na štítku produktu za slovy „Lot“ nebo „Batch“.

Již tento produkt vlastníte?

Dokumenty související s produkty, které jste v minulosti zakoupili, byly za účelem usnadnění shromážděny ve vaší Knihovně dokumentů.

Navštívit knihovnu dokumentů

Effects of snake venom proteases on human fibrinogen chains.
Cortelazzo A, Guerranti R, Bini L, et al.
Blood, 8, 120-125 (2010)
K Paul et al.
Toxicon : official journal of the International Society on Toxinology, 50(7), 893-900 (2007-08-08)
High titer antibodies (IgY) were raised in egg yolk of white leghorn chicken (Gallus gallus domesticus) by immunizing with the venom of Echis carinatus (Saw scaled viper or carpet viper), an Indian venomous snake belonging to the family Viperidae. The
Isolation and partial purification of anticoagulant fractions , from the venom of the Iranian snake Echis carinatus.
Babaie M, Zolfagharian H, et al.
Bioengineered (2012)
Riley B Peacock et al.
Biochemistry, 57(18), 2694-2703 (2018-04-11)
Thrombin normally cleaves fibrinogen to promote coagulation; however, binding of thrombomodulin to thrombin switches the specificity of thrombin toward protein C, triggering the anticoagulation pathway. The W215A thrombin mutant was reported to have decreased activity toward fibrinogen without significant loss
John Kim et al.
Xenobiotica; the fate of foreign compounds in biological systems, 45(8), 663-671 (2015-02-13)
1. The safety, tolerability, pharmacokinetics, pharmacodynamics, and food effect of LB30870, a new selective thrombin inhibitor, were studied in 16 healthy men. 2. A double-blind, placebo-controlled single ascending dose study was done at oral doses of 5, 15, 30, 60, 120, and

Náš tým vědeckých pracovníků má zkušenosti ve všech oblastech výzkumu, včetně přírodních věd, materiálových věd, chemické syntézy, chromatografie, analytiky a mnoha dalších..

Obraťte se na technický servis.