Přejít k obsahu
Merck
Všechny fotografie(1)

Key Documents

SRP0407

Sigma-Aldrich

Histone H2b full length human

recombinant, expressed in E. coli, ≥65% (SDS-PAGE)

Synonyma:

H2BFA, histone cluster 1, H2bg

Přihlásitk zobrazení cen stanovených pro organizaci a smluvních cen


About This Item

UNSPSC Code:
12352200
NACRES:
NA.77

biological source

human

recombinant

expressed in E. coli

assay

≥65% (SDS-PAGE)

form

aqueous solution

mol wt

14.6 kDa

packaging

pkg of 1 mg

NCBI accession no.

UniProt accession no.

shipped in

dry ice

storage temp.

−70°C

Gene Information

Storage Class

12 - Non Combustible Liquids

wgk_germany

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable


Osvědčení o analýze (COA)

Vyhledejte osvědčení Osvědčení o analýze (COA) zadáním čísla šarže/dávky těchto produktů. Čísla šarže a dávky lze nalézt na štítku produktu za slovy „Lot“ nebo „Batch“.

Již tento produkt vlastníte?

Dokumenty související s produkty, které jste v minulosti zakoupili, byly za účelem usnadnění shromážděny ve vaší Knihovně dokumentů.

Navštívit knihovnu dokumentů

Abba Kastin
Handbook of Biologically Active Peptides (2013)
Histone H2B ubiquitylation and deubiquitylation in genomic regulation.
N C T Emre et al.
Cold Spring Harbor symposia on quantitative biology, 69, 289-299 (2005-08-25)
Mary Ann Osley
Briefings in functional genomics & proteomics, 5(3), 179-189 (2006-06-15)
Histone ubiquitylation has emerged as an important chromatin modification with roles in transcription and trans-histone methylation. In the past several years, there has been dramatic progress in the identification of factors that control ubiquitin attachment to the core histones H2A
A Comprehensive View of the Epigenetic Landscape Part I: DNA Methylation, Passive and Active DNA Demethylation Pathways and Histone Variants
Anna Sadakierska-Chudy
Neurotoxicity Research, 27 (2015)
John J Wyrick et al.
Biochimica et biophysica acta, 1789(1), 37-44 (2008-08-05)
In eukaryotic cells, the genome is packaged with histones H2A, H2B, H3, and H4 to form nucleosomes. Each of the histone proteins is extensively post-translationally modified, particularly in the flexible N-terminal histone tail domains. Curiously, while post-translational modifications in histone

Náš tým vědeckých pracovníků má zkušenosti ve všech oblastech výzkumu, včetně přírodních věd, materiálových věd, chemické syntézy, chromatografie, analytiky a mnoha dalších..

Obraťte se na technický servis.