Přejít k obsahu
Merck
Všechny fotografie(1)

Key Documents

08062

Sigma-Aldrich

Protein G′ from Streptococcus sp.

recombinant, expressed in E. coli

Synonyma:

IgG F(c)-Receptor

Přihlásitk zobrazení cen stanovených pro organizaci a smluvních cen


About This Item

MDL number:
UNSPSC Code:
12352202
NACRES:
NA.26

biological source

bacterial (Streptococcus sp.)

Quality Level

recombinant

expressed in E. coli

form

lyophilized solid

mol wt

~30 kDa

capacity

~5 mg/mg, solid binding capacity (IgG)

storage temp.

−20°C

General description

Protein G, a cell wall protein, is obtained from group G streptococci. The extracellular part of this protein is made of two/three small domains or serum albumin binding (GA domains) and two/three immunoglobulin (IgG) binding domains (B domains).
Genetically engineered truncated protein G; retains affinity for IgG, but lacks albumin and Fab binding sites and membrane-binding regions.

Application

Protein G′ from Streptococcus sp. has been used in in vitro actin labeling assay.

Biochem/physiol Actions

Protein G can bind all the human and mouse IgG subclasses. It can bind to both the fragment crystallizable (Fc) and antigen-binding fragment (Fab) components of the antibody.

Physical form

lyophilized powder in a Tris-HCl buffer, pH 7.5

Storage Class

11 - Combustible Solids

wgk_germany

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Vyberte jednu z posledních verzí:

Osvědčení o analýze (COA)

Lot/Batch Number

Nevidíte správnou verzi?

Potřebujete-li konkrétní verzi, můžete vyhledat daný certifikát podle čísla dávky nebo čísla šarže.

Již tento produkt vlastníte?

Dokumenty související s produkty, které jste v minulosti zakoupili, byly za účelem usnadnění shromážděny ve vaší Knihovně dokumentů.

Navštívit knihovnu dokumentů

1405830
Nezlin R
The Immunoglobulins: Structure and Function null
Essential Guides for Isolation/Purification of Immunoglobulins
Layer A, et al.
Encyclopedia of Separation Science, 4553-4559 (2000)
Archana Kumari et al.
The EMBO journal, 39(14), e104006-e104006 (2020-06-23)
Cellular studies of filamentous actin (F-actin) processes commonly utilize fluorescent versions of toxins, peptides, and proteins that bind actin. While the choice of these markers has been largely based on availability and ease, there is a severe dearth of structural

Náš tým vědeckých pracovníků má zkušenosti ve všech oblastech výzkumu, včetně přírodních věd, materiálových věd, chemické syntézy, chromatografie, analytiky a mnoha dalších..

Obraťte se na technický servis.